ALANIN: ÖZELLIKLER, YAPI, FONKSIYONLAR, BIYOSENTEZ - BIYOLOJI - 2025

Alanin (Ala), bakterilerden insana, tüm organizmaların protein yapılarını ihtiva 22 bilinen amino asitlerden biridir. Vücut tarafından sentezlenebildiği için gereksiz amino asit olarak sınıflandırılır.

Proteinler, polipeptit zinciri adı verilen bir amino asit zincirinden oluşan temel veya birincil bir yapıya sahiptir, bu zincirlerde her amino asit, a karbon adı verilen merkezi bir karbondan oluşur.

Amino asit Alaninin kimyasal yapısı (Kaynak: Borb, Wikimedia Commons aracılığıyla)

A karbon dört gruba eklenir: bir amino grubu (-NH2), bir karboksil grubu (-COOH), bir hidrojen atomu (-H) ve her bir amino asidi tanımlayan bir grup veya yan zincir (-R). Yan zincirde karbonlar sırayla ß, γ, δ ve ε harflerini alır.

Amino asitler, yan zincirlerinin polaritesine göre sınıflandırılır ve bu nedenle, nötr, bazik ve asidik olabilen apolar hidrofobik ve polar hidrofilik amino asitler vardır. Alanin, hidrofobik bir apolar amino asittir ve glisinden sonra en basit amino asittir ve çoğu proteinde en bol bulunan amino asittir.

Alanin kasta oluşturulabilir ve karaciğere taşınabilir, burada glukoneojenik yola, yani glikozidik olmayan maddelerden glikoz oluşum yoluna sokulur. Alanin ayrıca triptofan ve urasilin katabolizması yoluyla karaciğerde sentezlenebilir ve piruvat oluşturmak için parçalanabilir.

Triptofan, piridoksin (Vitamin B6) ve karnosin sentezine katılır ve piruvata dönüştürülebildiği için dolaylı olarak gliseminin düzenlenmesine veya iskelet kası için bir enerji kaynağı olarak katılır.

Spor performansını artırmak için besin takviyesi olarak kullanılır ve doğal olarak sığır eti, domuz eti ve balıkta, ayrıca süt ve türevlerinde ve yumurtalarda bulunur. Bazı baklagiller, meyveler ve kuruyemişler de alanin açısından zengindir.

yapı

Daha önce, alaninin, tüm amino asitler gibi, kendisine bağlı dört gruba sahip bir a-karbona sahip olduğu tartışılmıştı, R grubu bir metil grubudur (-CH3).

Bu nedenle, vücut pH'ında (yaklaşık 7,4) alaninin a-karbonu protonlanmış bir amino grubuna (-NH3 +), bir proton (-COO-), bir hidrojen ve bir proton kaybeden bir karboksil grubuna bağlanır. metil grubu (-CH3).

Çoğu amino asit pH 7.0'da iyonlaşabilir ve geometrik olarak enantiyomerler olarak bilinen izomerlere sahip olabilirler, bunlar tıpkı sağ ve sol el gibi ayna görüntüsüdür.

Daha sonra, tüm amino asitler, a-karbonu çevreleyen atomların konumuna bağlı olarak D veya L (sırasıyla dekstro ve levo) olarak belirtilen "kiral çiftler" olarak bulunabilir.

Bununla birlikte, alanin, çoğu amino asitte olduğu gibi, enzimlerin protein sentezi sırasında eklediği form olduğundan, çoğunlukla L formunda bulunur.

Bu amino asit, amino grubunun β-karbonuna, yani yan zincirinin ilk karbonuna bağlandığı β-alanin olarak da bulunabilir.

Β-Alanin pantotenik asitte (B5 vitamini) ve bazı doğal peptitlerde bulunur. D-Alanin, bazı bakteri hücrelerinin duvarlarının bir parçası olan bazı polipeptitlerde bulunur.

Grup R (metil, CH

Alanin yan zincirinin metil grubu, bu amino aside polar olmayan hidrofobik karakteristiği veren doymuş bir hidrokarbondur. Alaninin bu özelliği, bu grubun glisin, valin, lösin ve izolösin gibi diğer amino asitleri ile ortaktır.

Alifatikler grubunu oluşturan amino asitler, kimyasal olarak nötr amino asitlerdir ve proteinlerin üç boyutlu yapısının oluşmasında ve korunmasında su hariç birbirleriyle reaksiyona girme eğiliminde olduklarından çok önemli bir rol oynarlar.

Alanin de dahil olmak üzere bu amino asitler, zıt yüklü aynı sayıda iyonize edilebilir grup içerir, bu nedenle net yükleri yoktur ve "zwitterionlar" olarak adlandırılırlar.

Özellikleri

Bilinen amino asitlerin çoğu gibi alanin de genel olarak peptidlerin ve proteinlerin sentezinde kullanılır ve polipeptid yapısının oluşturulmasına ve bazı proteinlerin üçüncül yapısına katılır.

Alaninin bir başka önemli işlevi de dolaylı olarak glisemi kontrolüne katılmaktır:

Pirüvat oluşumuna neden olabilir ve bunun tersi de olabilir, glikoneojenez yoluyla da karaciğere ulaşabilir ve gerektiğinde dolaşıma salınacak veya glikojen sentezinde kullanılmak üzere glikoza dönüşebilir.

Alanin, kastan karaciğere bir amonyum taşıyıcısı olarak katılır, çünkü piruvattan aminasyon yoluyla sentezlenebilir, karaciğere taşınabilir ve orada transaminasyonla dönüştürülebilir.

Bu, α-ketoglutaratın üre döngüsüne girebilen ve tekrar piruvata dönüşebilen glutamata dönüşümü ile eşzamanlı olarak gerçekleşir.

Diğer fonksiyonlar

Bu amino asit, triptofan ve piridoksinin sentezi için gereklidir. Kimyasal olarak zayıf reaktif olmasına rağmen, alanin substrat tanıma ve enzim düzenleme fonksiyonlarına sahip olabilir.

Β-alaninin işlevlerinden biri, ergojenik egzersiz yardımcısı olarak kullanıldığı için diyet takviyesidir. Β-alaninin yutulması, iskelet kasında karnozin (β-alanin ve histidin tarafından oluşturulan bir dipeptid) konsantrasyonunu artırarak bir "tampon" görevi görür.

Normalde karnosin, kas hücresinin toplam tampon kapasitesine önemli ölçüde katkıda bulunmaz ve bunun nedeni düşük konsantrasyonudur. P-alanin uygulaması bu konsantrasyonu ve dolayısıyla tampon kapasitesini arttırır, böylece yorgunluğu azaltarak dayanıklılığı artırır.

biosentezi

İnsan vücudundaki alaninin en önemli sentezi, piruvik asidin indirgeyici bir aminasyonu ile gerçekleşir. Bu reaksiyon, tek bir enzimatik adım gerektirir.

Piruvat karbon iskeletini, glutamat ise piruvata aktarılan amino grubunu sağlar. Bu tersinir reaksiyonu katalize eden enzim alanin transaminazdır.

Bu reaksiyonun bir sonucu olarak alanin ve α-ketoglutarat üretilir. Alanin daha sonra glikoneogenezde, glikolizde ve Krebs döngüsünde bulunabilir.

Başka bir alanin kaynağı, triptofanın asetil-CoA'ya parçalanmasından gelir. Bu yolda, kynureninaz enzimi 3-hidroksi kynurenini hidrolize ettiğinde, 3-hidroksi antranilat ve alanin oluşur. Alanin salınır ve 3-hidroksi antranilat metabolik yolu izler.

Urasilin bozulması, başka bir alanin kaynağıdır. Bu durumda, biri asetil-CoA olmak üzere birkaç metabolik yolu takip edebilen β-alanin üretilir.

bozulma

Genel amino asit bozunma süreci

Amino asitler karbonhidratlar ve yağlar gibi depolanmazlar, bu nedenle protein bozunması sırasında salınanlar yeni proteinlerin ve nükleotitlerin sentezi için yeniden kullanılmalıdır.

Öte yandan amino asitler degrade olabilir ve karbon iskeletleri katabolik veya anabolik reaksiyonlarda kullanılabilir.

Amino asitler bozunduğunda, fazla nitrojen, ortadan kaldırılması gereken toksik bir madde olan amonyak oluşturur ve amino asit bozulmasında ilk adım nitrojenin ortadan kaldırılmasıdır.

Memelilerde bu bozulma karaciğerde meydana gelir; orada fazla olan ve kullanılamayan herhangi bir amino asit bozulur.

Alanin bozulması

Alaninin bozunması, alaninin piruvata dönüşümü ile gerçekleşir. Bu reaksiyon, alanin transaminaz tarafından katalize edilir ve amino grubunun bir alıcısı olarak a-ketoglutaratın varlığını ve ardından glutamat oluşumunu gerektirir; tersine çevrilebilir bir reaksiyondur.

Piruvattan alanin oluşumunun bu reaksiyonları ve alaninin piruvat oluşturmak için parçalanması, iskelet kası ve karaciğeri içeren bir döngünün parçasıdır.

Karaciğer, kaslara glikoz sağlar ve kas, glikoliz yoluyla ATP oluşturmak için glikozu piruvata dönüştürür; Bu piruvat, kan dolaşımına salınabilen ve onu tekrar piruvata dönüştüren karaciğere geri dönen alanin sentezine girebilir, bu da glikoz oluşturmak için glikoneojenez'e girer.

Gerekirse döngü tekrarlanır. Karaciğerde, alaninden piruvat üretimi, glutamin ve glutamata bağlanan amonyum iyonları oluşturur ve bunlar üre döngüsüne girer. Daha sonra üre idrarla atılır.

Alanin, glisin, sistein, serin ve treonin, bozunmaları piruvat, a-ketoglutarat, süksinil-CoA, fumarat veya oksaloasetat, glikozun tüm glukoneojenik öncülerine yol açabileceğinden glukojenik amino asitlerdir.

Alanin açısından zengin besinler

Amino asitlerin ana kaynakları yağsız etler, balıklar, kabuklu deniz ürünleri, yumurtalar ve süt ürünleridir, ancak alanin birçok bitki bazlı gıdada da bulunur. Alanin açısından zengin yiyeceklere örnekler:

- Sığır eti, domuz eti, koyun, tavuk, hindi, tavşan, balık gibi etler; yumurta, süt ve türevleri.

- Fındık, ceviz, kestane, badem ve yer fıstığı gibi kuruyemişler alanin kaynaklarıdır.

- Hindistan cevizi, avokado, kuşkonmaz, patlıcan, manyok veya manyok, pancar, havuç ve tatlı patates.

- Mısır, fasulye ve bezelye gibi baklagiller.

- Pirinç, çavdar, buğday, kakao, yulaf ve çavdar gibi tahıllar.

Referanslar

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L. ve Potter, W. (2012). Β-alanin ve karnosinin ergojenik etkileri: Etkilerini ölçmek için gelecekteki araştırmalar önerilmiştir. Besinler, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: Karaciğer fizyolojisi analizi için insan hepatositinin kapsamlı bir metabolik rekonstrüksiyonu. Molecular Systems Biology, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K. ve Ahern, K. (2000). Biyokimya (3. baskı). San Francisco, Kaliforniya: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V. ve Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (28. baskı). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL ve Cox, MM (2009). Biyokimyanın Lehninger İlkeleri. Omega Editions (5. baskı).