ALFA AMILAZ: ÖZELLIKLERI, YAPISI, IŞLEVLERI - BIYOLOJI - 2025

Alfa-amilaz (α-amilaz) doğada karbonhidrat farklı ihtiva glikoz kalıntıları arasında α-1,4 bağlarının hidrolizi için sorumlu olan amilazlar endo bir amilolitik enzim grubudur.

Sistematik olarak α-1,4-glukan olarak bilinen 4-glukanohidroller, hayvanlarda, bitkilerde ve mikroorganizmalarda bulunduğu için geniş bir dağılıma sahiptir. Örneğin insanlarda tükürükte bulunan ve pankreas tarafından salgılanan amilazlar a-amilaz tipindedir.

Hayvan alfa amilaz enziminin C-terminal alanının yapısı (Kaynak: Jawahar Swaminathan ve Avrupa Biyoinformatik Enstitüsü'ndeki MSD personeli, Wikimedia Commons aracılığıyla)

Kuhn, 1925 yılında, bu enzimleri katalize eden hidroliz ürünlerinin α konfigürasyonuna sahip olması gerçeğine dayanarak "α-amilaz" terimini kullanan ilk kişi oldu. Daha sonra, 1968'de, bunların tercihli olarak doğrusal ve dallanmamış yapısal konfigürasyona sahip alt tabakalar üzerinde etkili olduğu belirlendi.

Diğer amilolitik enzimler gibi, a-amilaz da nişasta ve glikojen gibi diğer ilgili moleküllerin hidrolizinden sorumludur ve tekrarlayan glikoz birimlerinden oluşan daha küçük polimerler üretir.

Bu enzimin hayvanlarda, bitkilerde ve onu ifade eden mikroorganizmalarda sahip olduğu fizyolojik işlevlere ek olarak, α-amilaz, diğer mevcut amilaz sınıfları ile birlikte, endüstriyel ve biyoteknolojik amaçlarla kullanılan enzimlerin% 25'ini temsil eder. mevcut pazar.

Pek çok mantar ve bakteri türü, endüstride ve bilimsel deneylerde daha sık kullanılan α-amilazların elde edilmesinin ana kaynağıdır. Bu, temel olarak çok yönlülüğü, kolay elde edilmesi, basit kullanımı ve üretimiyle ilgili düşük maliyetler nedeniyledir.

karakteristikleri

Doğada bulunan α-amilazlar, işlevleri için çok farklı optimum pH aralıklarına sahip olabilir; örneğin, hayvan ve bitki α-amilazları için optimum pH 5,5 ila 8,0 pH birimi arasındadır, ancak bazı bakteri ve mantarlar daha fazla alkalin ve daha fazla asidik enzime sahiptir.

Tükürükte ve memeli pankreasında bulunan enzimler en iyi 7'ye (nötr) yakın pH'larda çalışırlar, ayrıca maksimum enzimatik aktivitelerine ulaşmak için klorür iyonlarına ihtiyaç duyarlar ve iki değerlikli kalsiyum iyonlarına bağlanabilirler.

Hem hayvan enzimleri, hem tükürük hem de pankreas, organizmalarda, belirli hücreleri ve bezleri içeren ve muhtemelen kan dolaşımında ve diğer vücut boşluklarında bulunan enzimlerle ilgili olmayan bağımsız mekanizmalar tarafından üretilir.

Bu enzimlerin işleyişi için hem optimum pH hem de sıcaklık, büyük ölçüde söz konusu organizmanın fizyolojisine bağlıdır, çünkü bunlara ve diğer birçok parametreye göre çok özel koşullarda büyüyen Ekstremofilik mikroorganizmalar vardır.

Son olarak, aktivitelerinin düzenlenmesi açısından, α-amilaz grubunun enzimleri arasında paylaşılan bir özellik, bunların diğer amilazlar gibi cıva, bakır gibi ağır metal iyonları tarafından inhibe edilebilmesidir. gümüş ve kurşun.

yapı

Α-amilaz, hayvanlarda ve bitkilerde yaklaşık 50 kDa'lık bir moleküler ağırlığa sahip olan çok alanlı bir enzimdir ve farklı yazarlar, bu glikohidrolaz ailesine ait enzimlerin, ondan fazla yapısal alana sahip enzimler olduğu konusunda hemfikirdir.

Merkezi alan veya katalitik alan yüksek oranda korunur ve alan A olarak bilinir ve 8 alfa helis ile çevrelenmiş bir "fıçı" şeklinde düzenlenmiş 8 'katlanmış tabakalardan oluşan simetrik bir kattan oluşur, bu nedenle de olabilir literatürde (β / α) 8 veya namlu tipi “TIM” olarak bulunur.

Alan A'nın β-yapraklarının C-terminal ucunda, kataliz ve substrat bağlanmasında rol oynayan korunmuş amino asit kalıntıları olduğuna ve bu alanın, proteinin N-terminal bölgesinde yer aldığına dikkat etmek önemlidir. .

Bu enzimlerin en çok çalışılan alanlarından bir diğeri de, A alanının 3 numaralı alfa sarmalı ile β katlanmış tabaka arasında öne çıkan sözde B alanıdır. Bu, substratın ve iki değerli kalsiyumun bağlanmasında temel bir rol oynar.

A alanının önünde veya arkasında bulunan ve işlevleri tam olarak bilinmeyen ve organizmaya bağlı olan C, D, F, G, H ve I alanları gibi a-amilaz enzimleri için ek alanlar tanımlanmıştır. incelenmiştir.

mikroorganizmaların α-amilazları

Α-amilazların moleküler ağırlığı, incelenen organizmaya diğer biyokimyasal ve yapısal özelliklerin yanı sıra bağlıdır. Bu nedenle, birçok mantar ve bakterinin a-amilazları, 10 kDa kadar düşük ve 210 kDa kadar yüksek ağırlıklara sahiptir.

Bu mikrobiyal enzimlerin bazılarının yüksek moleküler ağırlığı, bakterilerde proteinlerin glikosilasyonu oldukça nadir olmasına rağmen, genellikle glikosilasyonların varlığıyla ilişkilidir.

Özellikleri

Hayvanlarda a-amilazlar, daha küçük parçalara hidrolizlerinden sorumlu oldukları için nişasta ve glikojen metabolizmasındaki ilk adımlardan sorumludur. Memelilerde üretiminden sorumlu gastrointestinal sistemin organları, pankreas ve tükürük bezleridir.

Belirgin metabolik işlevine ek olarak, birçok memelinin tükürük bezleri tarafından üretilen ve norepinefrinin etkisiyle aktive edilen α-amilazların üretimi, birçok yazar tarafından merkezi sinir sistemindeki stresin önemli bir "psikobiyolojik" belirteci olarak kabul edilir.

Faaliyeti ağız bakterilerinin yok edilmesinde ve ağız yüzeylerine yapışmasının önlenmesinde çalıştığı için ağız sağlığında da ikincil işlevleri vardır.

Bitkilerdeki ana işlevi

Bitkilerde α-amilazlar, esasen bir fitohormon olan gibberellin tarafından kontrol edilen bir süreç olan, içindeki embriyoyu besleyen endospermde bulunan nişastayı hidrolize eden enzimler oldukları için tohum çimlenmesinde önemli bir rol oynarlar.

Endüstriyel uygulamalar

Α-amilaz ailesine ait enzimler, birçok farklı bağlamda birden fazla uygulamaya sahiptir: endüstriyel, bilimsel ve biyoteknolojik vb.

Büyük nişasta işleme endüstrilerinde, α-amilazlar, glükoz ve fruktoz üretiminde olduğu kadar, dokuları iyileştirilmiş ve daha yüksek kabartma kapasitesine sahip ekmek üretimi için de yaygın olarak kullanılmaktadır.

Biyoteknolojik alanda, ticari olarak kullanılan enzimlerin, farklı koşullar altında stabilitelerini ve performanslarını iyileştirmek için geliştirilmesine büyük ilgi vardır.

Referanslar

1. Aiyer, PV (2005). Amilazlar ve uygulamaları. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amilazlar, a ve B. In Enzymes of Carbohydrate Metabolism (Cilt I, s. 149-158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB ve Stroud, LR (2007). Biyodavranışsal Araştırmada Tükrük a-Amilaz. Son Gelişmeler ve Uygulamalar. Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P. ve Oliveira, P. (2010). Mikrobiyal a-Amilazın Endüstride Uygulaması - Bir inceleme. Brezilya Mikrobiyoloji Dergisi, 41, 850–861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A. ve Rao, KRSS (2003). Mikrobiyal α-amilaz ailesine genel bir bakış. African Journal of Biotechnology, 2 (12), 645–648.
6. Salt, W. ve Schenker, S. (1976). Amilaz- Klinik önemi: Literatürün Gözden Geçirilmesi. Tıp, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B. ve Macgregor, EA (2001). A-amilaz enzim ailesinde dizi ve yapının özgüllük ile ilişkisi. Biochimica et Biophysica Açta, 1546, 1–20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE ve Dygert, S. (1925). Bitki ve Hayvan Amilazları. Ann. Chem., 1, 115-189.