ENZIM: NASIL ÇALIŞIR VE ÖRNEKLER - BIYOLOJI - 2024

Bir enzim , biyolojik katalizör veya biyokatalizör, canlıların içinde meydana gelen kimyasal reaksiyonları hızlandırma kabiliyetine sahip, genellikle protein kökenli bir moleküldür. Katalitik protein molekülleri enzimlerdir ve RNA yapısına sahip olanlar ribozimlerdir.

Enzimlerin yokluğunda hücrede meydana gelen ve yaşamı sağlayan muazzam sayıda reaksiyon meydana gelemezdi. Bunlar 10 büyüklüğü yakın emriyle sürecini hızlandırmak sorumludur ⁶ - ve bazı durumlarda çok daha yüksek.

Bir enzim-substrat kompleksinin bir anahtar-kilit bağlantısının şematik diyagramı. Kaynak: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Jerry Crimson Mann tarafından yazılmıştır, TimVickers tarafından değiştirilmiştir, Fvasconcellosderivative çalışma tarafından vektörleştirilmiştir: Retama (talk) türev çalışması: Bekerr

Kataliz

Bir katalizör, söz konusu reaksiyonda tüketilmeden bir kimyasal reaksiyonun oranını değiştirebilen bir moleküldür.

Kimyasal reaksiyonlar enerji içerir: reaksiyona dahil olan ilk moleküller veya reaktanlar bir derece enerji ile başlar. "Geçiş durumuna" ulaşmak için ek bir miktar enerji emilir. Daha sonra ürünlerle enerji açığa çıkar.

Reaktifler ve ürünler arasındaki enerji farkı ∆G olarak ifade edilir. Ürünlerin enerji seviyeleri reaktanlardan yüksekse, reaksiyon endergoniktir ve spontan değildir. Aksine, ürünlerin enerjisi daha düşükse, reaksiyon ekzergonik ve kendiliğinden gerçekleşir.

Bununla birlikte, bir reaksiyonun kendiliğinden olması, bunun kayda değer bir oranda gerçekleşeceği anlamına gelmez. Reaksiyonun hızı ∆G * 'ye bağlıdır (yıldız işareti aktivasyon enerjisini ifade eder).

Okuyucu, enzimlerin nasıl çalıştığını anlamak için bu kavramları akılda tutmalıdır.

Enzimler

Enzim nedir?

Enzimler, esas olarak proteinlerden oluşan inanılmaz karmaşık biyolojik moleküllerdir. Proteinler ise uzun amino asit zincirleridir.

Enzimlerin en belirgin özelliklerinden biri, hedef molekül üzerindeki özgüllükleridir - bu moleküle substrat denir.

Enzimlerin özellikleri

Enzimler çeşitli şekillerde bulunur. Bazıları tamamen proteinlerden oluşurken, diğerleri kofaktörler (metaller, iyonlar, organik moleküller vb.) Olarak adlandırılan protein olmayan doğaya sahip bölgelere sahiptir.

Bu nedenle, bir apoenzim, kofaktörü olmayan bir enzimdir ve apoenzim ile kofaktörünün kombinasyonuna holoenzim adı verilir.

Oldukça büyük boyutlu moleküllerdir. Bununla birlikte, enzim üzerinde sadece küçük bir bölge, substrat ile reaksiyona doğrudan katılır ve bu bölge, aktif bölgedir.

Reaksiyon başladığında, enzim, tıpkı bir anahtarın kilidini devreye sokması gibi substratını devreye alır (bu model, gerçek biyolojik sürecin basitleştirilmesidir, ancak süreci açıklamaya yarar).

Vücudumuzda meydana gelen tüm kimyasal reaksiyonlar enzimler tarafından katalize edilir. Aslında, bu moleküller olmasaydı, reaksiyonların tamamlanması için yüzlerce veya binlerce yıl beklemek zorunda kalırdık. Bu nedenle enzim aktivitesinin düzenlenmesi çok özel bir şekilde kontrol edilmelidir.

Enzimlerin adlandırılması ve sınıflandırılması

Adı –ase ile biten bir molekül gördüğümüzde, onun bir enzim olduğundan emin olabiliriz (bu kuralın istisnaları olsa da, tripsin gibi). Bu, enzimler için adlandırma kuralıdır.

Altı temel enzim türü vardır: oksidoredüktazlar, transferazlar, hidrolazlar, liyazlar, izomerazlar ve ligazlar; sırasıyla: redoks reaksiyonları, atom transferi, hidroliz, çift bağların eklenmesi, izomerizasyon ve moleküllerin birleşmesinden sorumludur.

Enzimler nasıl çalışır?

Kataliz bölümünde, reaksiyon hızının ∆G * değerine bağlı olduğundan bahsetmiştik. Bu değer ne kadar yüksekse, reaksiyon o kadar yavaş olur. Enzim, bu parametrenin azaltılmasından sorumludur - böylece reaksiyonun hızını arttırır.

Ürünler ve reaktanlar arasındaki fark, dağılımları gibi aynı kalır (enzim onu ​​etkilemez). Enzim, geçiş durumunun oluşumunu kolaylaştırır.

Enzim inhibitörleri

Enzim çalışmaları bağlamında inhibitörler, katalizörün aktivitesini azaltmayı başaran maddelerdir. İki tipte sınıflandırılırlar: rekabetçi ve rekabetçi olmayan inhibitörler. Birinci türden olanlar alt tabaka ile rekabet ederken diğerleri rekabet etmez.

Genel olarak inhibisyon süreci tersine çevrilebilir, ancak bazı inhibitörler neredeyse kalıcı olarak enzime bağlı kalabilir.

Örnekler

Hücrelerimizde ve tüm canlıların hücrelerinde çok miktarda enzim vardır. Bununla birlikte, en iyi bilinenler, diğerleri arasında glikoliz, Krebs döngüsü ve elektron taşıma zinciri gibi metabolik yollara katılanlardır.

Süksinat dehidrojenaz, süksinatın oksidasyonunu katalize eden oksidoredüktaz tipi bir enzimdir. Bu durumda, reaksiyon iki hidrojen atomunun kaybını içerir.

Biyolojik katalizörler (enzimler) ve kimyasal katalizörler arasındaki fark

Biyolojik olanlar gibi, reaksiyonların hızını artıran kimyasal katalizörler vardır. Bununla birlikte, iki tür molekül arasında dikkate değer farklılıklar vardır.

Enzimle katalize edilen reaksiyonlar daha hızlı gerçekleşir

Birincisi, enzimler reaksiyonların hızını ¹⁰⁶ ila 10 ^12'ye yakın büyüklük sıralarında artırabilirler . Kimyasal katalizörler de hızı arttırır, ancak yalnızca birkaç büyüklük sırası vardır.

Çoğu enzim fizyolojik koşullar altında çalışır

Canlıların içinde biyolojik reaksiyonlar gerçekleştirildikçe, optimal koşulları fizyolojik sıcaklık ve pH değerlerini çevreler. Kimyagerler ise, sert sıcaklık, basınç ve asitlik koşullarına ihtiyaç duyar.

Özgünlük

Enzimler, katalize ettikleri reaksiyonlarda çok spesifiktir. Çoğu durumda, yalnızca bir veya birkaç alt tabakayla çalışırlar. Özgüllük ürettikleri ürün türleri için de geçerlidir. Kimyasal katalizörler için substrat aralığı çok daha geniştir.

Enzim ve substratı arasındaki etkileşimin özgüllüğünü belirleyen kuvvetler, proteinin kendisinin konformasyonunu belirleyenlerle aynıdır (Van der Waals etkileşimleri, elektrostatik, hidrojen bağı ve hidrofobik).

Enzim düzenlemesi kesindir

Son olarak, enzimlerin düzenleyici kapasitesi daha yüksektir ve aktiviteleri hücredeki farklı maddelerin konsantrasyonuna göre değişir.

Düzenleyici mekanizmalar, allosterik kontrol, enzimlerin kovalent modifikasyonu ve sentezlenen enzim miktarındaki varyasyonu içerir.

Referanslar

1. Berg, JM, Stryer, L. ve Tymoczko, JL (2007). Biyokimya. Tersine döndüm.
2. Campbell, MK ve Farrell, SO (2011). Biyokimya. Altıncı baskı. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Biyokimya ders kitabı. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J. ve Röhm, KH (2005). Biyokimya: metin ve atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Egzersiz biyokimyası. İnsan Kinetiği.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biyokimya. Tıp ve yaşam bilimlerinin temelleri. Tersine döndüm.
7. Poortmans, JR (2004). Egzersiz biyokimyasının ilkeleri. Karger.
8. Voet, D. ve Voet, JG (2006). Biyokimya. Panamerican Medical Ed.