APOENZIM: ÖZELLIKLER, FONKSIYONLAR VE ÖRNEKLER - BIYOLOJI - 2025

Bir apoenzim , bir enzimin protein parçasıdır ve bu nedenle apoprotein olarak da bilinir. Apoenzim inaktiftir, yani belirli bir biyokimyasal reaksiyonu gerçekleştirme işlevini yerine getiremez ve kofaktör olarak bilinen diğer moleküllere bağlanana kadar eksik kalır.

Protein kısmı (apoenzim) bir kofaktör ile birlikte tam bir enzim (holoenzim) oluşturur. Enzimler, biyokimyasal işlemlerin hızını artırabilen proteinlerdir. Bazı enzimler kataliz yapmak için kofaktörlerine ihtiyaç duyarken, diğerleri buna ihtiyaç duymaz.

Ana Özellikler

Protein yapılarıdır

Apoenzimler, vücuttaki belirli kimyasal reaksiyonlar için katalizör görevi görmek olan moleküller olan bir enzimin protein kısmına karşılık gelir.

Konjuge enzimlerin parçasıdırlar

Kofaktör gerektirmeyen enzimler, pepsin, tripsin ve üreaz gibi basit olanlar olarak bilinir. Bunun yerine, belirli bir kofaktör gerektiren enzimler, konjuge enzimler olarak bilinir. Bunlar iki ana bileşenden oluşur: protein olmayan yapı olan kofaktör; ve apoenzim, protein yapısı.

Kofaktör bir organik bileşik (örneğin bir vitamin) veya bir inorganik bileşik (örneğin bir metal iyonu) olabilir. Organik kofaktör bir koenzim veya bir protez grubu olabilir. Bir koenzim, enzime gevşek bir şekilde bağlanan bir kofaktördür ve bu nedenle enzimin aktif bölgesinden kolayca salınabilir.

Çeşitli kofaktörleri kabul ediyorlar

Holoenzimler üretmek için apoenzimlerle bağlanan birçok kofaktör vardır. Yaygın koenzimler NAD +, FAD, koenzim A, B vitamini ve C vitaminidir. Apoenzimlerle bağlanan yaygın metal iyonları diğerleri arasında demir, bakır, kalsiyum, çinko ve magnezyumdur.

Kofaktörler, apoenzimi bir holoenzime dönüştürmek için apoenzim ile sıkı veya gevşek bir şekilde bağlanır. Kofaktör holoenzimden çıkarıldıktan sonra, inaktif ve eksik olan apoenzime geri dönüştürülür.

Apoenzim fonksiyonları

Holoenzimler oluşturun

Apoenzimlerin temel işlevi, holoenzimlere yol açmaktır: apoenzimler bir kofaktör ile bağlanır ve bu bağlantıdan bir holoenzim üretilir.

Katalitik etkiye yol açar

Kataliz, bazı kimyasal reaksiyonların hızlandırılabildiği süreci ifade eder. Apoenzimler sayesinde holoenzimler tamamlanır ve katalitik eylemlerini aktive edebilirler.

Örnekler

Karbonik anhidraz

Karbonik anhidraz, hayvan hücrelerinde, bitki hücrelerinde ve çevrede karbondioksit konsantrasyonlarını stabilize etmek için çok önemli bir enzimdir.

Bu enzim olmadan, karbondioksidin bikarbonata dönüşümü - ve tersi - son derece yavaş olacak ve bitkilerde fotosentez ve solunum sırasında ekshalasyon gibi hayati süreçleri gerçekleştirmeyi neredeyse imkansız hale getirecektir.

Hemoglobin

Hemoglobin, omurgalıların kırmızı kan hücrelerinde ve işlevi oksijen ve karbondioksiti taşımak olan birçok omurgasızın plazmasında bulunan küresel bir proteindir.

Oksijen ve karbondioksitin enzime bağlanması, omurgalı kanına kırmızı rengini vermekten sorumlu olan hem grubu adı verilen bir bölgede gerçekleşir.

Küresel hemoglobin

Sitokrom oksidaz

Sitokrom oksidaz, çoğu hücrede bulunan bir enzimdir. Demir ve porfirin içerir.

Bu oksitleyici enzim, enerji üretim süreçleri için çok önemlidir. Elektronların sitokromdan oksijene transferini katalize ettiği mitokondriyal membranda bulunur ve sonuçta su ve ATP (enerji molekülü) oluşumuna yol açar.

Alkol dehidrojenaz

Alkol dehidrojenaz, esas olarak karaciğer ve midede bulunan bir enzimdir. Bu apoenzim, alkol metabolizmasındaki ilk adımı katalize eder; yani etanol ve diğer alkollerin oksidasyonu. Bu şekilde onları asetaldehite dönüştürür.

Adı, bu işlemdeki etki mekanizmasını belirtir: "des" öneki "hayır" anlamına gelir ve "hidro", bir hidrojen atomunu belirtir. Bu nedenle, alkol dehidrojenazın işlevi, alkolden bir hidrojen atomunu çıkarmaktır.

Piruvat kinaz

Piruvat kinaz, glikoz parçalanmasının (glikoliz) hücresel sürecindeki son aşamayı katalize eden apoenzimdir.

İşlevi, bir fosfat grubunun fosfoenolpiruvattan adenozin difosfata transferini hızlandırarak bir piruvat molekülü ve bir ATP üretmektir.

Piruvat kinaz, hayvanların farklı dokularında 4 farklı forma (izoenzimler) sahiptir ve bunların her biri, bu dokuların metabolik gereksinimlerini karşılamak için gerekli özel kinetik özelliklere sahiptir.

Piruvat karboksilaz

Piruvat karboksilaz, karboksilasyonu katalize eden enzimdir; yani, oksaloasetat oluşturmak için bir karboksil grubunun bir piruvat molekülüne aktarılması.

Özellikle farklı dokularda katalize olur, örneğin: karaciğerde ve böbrekte glikoz sentezi için ilk reaksiyonları hızlandırırken, yağ dokusu ve beyinde piruvattan lipit sentezini destekler.

Aynı zamanda karbonhidrat biyosentezinin bir parçası olan diğer reaksiyonlarda da rol oynar.

Asetil Koenzim A karboksilaz

Asetil-CoA karboksilaz, yağ asitlerinin metabolizmasında önemli bir enzimdir. Hem hayvanlarda hem de bitkilerde bulunan ve farklı reaksiyonları katalize eden birkaç alt birim sunan bir proteindir.

Temel olarak işlevi, bir karboksil grubunu, onu malonil koenzim A'ya (malonil-CoA) dönüştürmek için asetil-CoA'ya aktarmaktır.

Fonksiyonları ve memeli dokularındaki dağılımları bakımından farklılık gösteren ACC1 ve ACC2 adlı 2 izoformu vardır.

Monoamin oksidaz

Monoamin oksidaz, serotonin, melatonin ve epinefrin gibi belirli nörotransmiterlerin inaktivasyonu için önemli işlevleri yerine getirdiği sinir dokularında bulunan bir enzimdir.

Beyindeki çeşitli monoaminlerin biyokimyasal bozunma reaksiyonlarına katılır. Bu oksidatif reaksiyonlarda enzim, bir amino grubunu bir molekülden çıkarmak ve bir aldehit (veya bir keton) ve karşılık gelen amonyak üretmek için oksijen kullanır.

Laktat dehidrogenaz

Laktat dehidrojenaz, hayvanların, bitkilerin ve prokaryotların hücrelerinde bulunan bir enzimdir. İşlevi, laktatın piruvik aside dönüşümünü teşvik etmektir ve bunun tersi de geçerlidir.

Bu enzim, gıdalardan alınan glikozun hücreler için yararlı enerji elde etmek üzere bozunduğu hücresel solunumda önemlidir.

Laktat dehidrojenaz dokularda bol miktarda bulunmasına rağmen, bu enzimin kandaki seviyeleri düşüktür. Bununla birlikte, bir yaralanma veya hastalık olduğunda, birçok molekül kan dolaşımına salınır. Bu nedenle laktat dehidrojenaz, diğerleri arasında kalp krizi, anemi, kanser, HIV gibi belirli yaralanma ve hastalıkların bir göstergesidir.

Katalaz

Katalaz, oksijen varlığında yaşayan tüm organizmalarda bulunur. Hidrojen peroksidin suya ve oksijene dönüşmesi reaksiyonunu hızlandıran bir enzimdir. Bu şekilde toksik bileşiklerin birikmesini engeller.

Böylece, çeşitli metabolik reaksiyonlarda sürekli olarak üretilen bir bileşik olan peroksitin neden olduğu hasardan organ ve dokuları korumaya yardımcı olur. Memelilerde ağırlıklı olarak karaciğerde bulunur.

Referanslar

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D. ve Reddy, M. (2016). Karsinomlu Göğüste Serum Laktat Dehidrojenaz (LDH) -Prognostik Biyomarker Üzerine Ön Çalışma. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6–8.
2. Athappilly, FK ve Hendrickson, WA (1995). Asetil-koenzimin biyotinil alanının yapısı MAD fazlaması ile belirlenen bir karboksilaz. Yapı, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biyokimya (8. baskı). WH Freeman ve Şirketi.
4. Butt, AA, Michaels, S. ve Kissinger, P. (2002). Serum laktat dehidrojenaz seviyesinin seçilmiş fırsatçı enfeksiyonlar ve HIV ilerlemesi ile ilişkisi. International Journal of Infectious Diseases, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Kandaki Karbonik Anhidrazın İşlevi. Doğa, 137–38.
6. Gaweska, H. ve Fitzpatrick, PF (2011). Monoamin oksidaz ailesinin yapıları ve mekanizması. Biyomoleküler Kavramlar, 2 (5), 365–377.
7. Gupta, V. ve Bamezai, RNK (2010). İnsan piruvat kinaz M2: Çok işlevli bir protein. Protein Bilimi, 19 (11), 2031–2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC ve Attwood, PV (2008). Piruvat karboksilazın yapısı, mekanizması ve düzenlenmesi. Biochemical Journal, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Piruvat kinazın izoenzimleri. Biochemical Society İşlemleri, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. ve Martin, D. (2004). Biyoloji (7. baskı) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Karbonik anhidrazların yapısı ve işlevi. Biochemical Journal, 473 (14), 2023–2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP ve Healy, J. (2004). Monoamin oksidazlar: kesinlikler ve belirsizlikler. Güncel Tıbbi Kimya, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biyokimyanın Temelleri: Moleküler Düzeyde Yaşam (5. baskı). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R. ve Li, LZ (2014). Yüksek Laktat, Tümör Metastatik Riskinin Bir Göstergesidirα Hiperpolarize13C-Piruvat Kullanan Bir Pilot MRS Çalışması. Akademik Radyoloji, 21 (2), 223–231.