PROTEIN DENATÜRASYONU: FAKTÖRLER VE SONUÇLAR - BIYOLOJI - 2025

Proteinlerin, denatürasyon dolayı sıcaklık, pH veya belirli kimyasal maddeler olarak farklı çevresel faktörler, üç boyutlu yapının kaybı oluşur. Yapının kaybı, diğerlerinin yanı sıra enzimatik, yapısal, taşıyıcı gibi, bu proteinle ilişkili biyolojik işlevin kaybına neden olur.

Proteinin yapısı değişikliklere karşı oldukça hassastır. Tek bir temel hidrojen bağının dengesizliği, proteini denatüre edebilir. Aynı şekilde, protein işlevini yerine getirmek için kesinlikle gerekli olmayan ve istikrarsızlaştırılmışsa işlev üzerinde hiçbir etkisi olmayan etkileşimler vardır.

Proteinlerin yapısı

Protein denatürasyon sürecini anlamak için proteinlerin nasıl organize edildiğini bilmemiz gerekir. Bunlar birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıları sunar.

Birincil yapı

Söz konusu proteini oluşturan amino asit dizisidir. Amino asitler, bu biyomolekülleri oluşturan temel yapı taşlarıdır ve her biri belirli fiziksel ve kimyasal özelliklere sahip 20 farklı tip vardır. Bir peptit bağı aracılığıyla birbirine bağlanırlar.

İkincil yapı

Bu yapıda, bu doğrusal amino asit zinciri, hidrojen bağları yoluyla katlanmaya başlar. İki temel ikincil yapı vardır: α sarmal, spiral şekilli; ve iki doğrusal zincir paralel olarak hizalandığında katlanmış tabaka β.

Üçüncül yapı

Üç boyutlu şeklin belirli kıvrımlarına neden olan diğer güç türlerini içerir.

Protein yapısını oluşturan amino asit kalıntılarının R zincirleri disülfür köprüleri oluşturabilir ve proteinlerin hidrofobik kısımları iç kısımda toplanırken hidrofilik olanlar suyla yüzleşir. Van der Waals kuvvetleri, açıklanan etkileşimler için dengeleyici görevi görür.

Kuaterner yapı

Protein birimlerinin kümelerinden oluşur.

Bir protein denatüre edildiğinde, dörtlü, üçüncül ve ikincil yapısını kaybeder, ancak birincil bozulmadan kalır. Disülfür bağları açısından zengin (üçüncül yapı) proteinler, denatürasyona karşı daha büyük direnç sağlar.

Denatürasyona neden olan faktörler

Proteinin doğal yapısını korumaktan sorumlu olan kovalent olmayan bağları kararsız hale getiren herhangi bir faktör, onun denatürasyonuna neden olabilir. Bunlardan en önemlileri arasında şunlar yer almaktadır:

pH

İster asidik ister bazik olsun, çok yüksek pH değerlerinde protein üç boyutlu konfigürasyonunu kaybedebilir. Ortamdaki fazla H ⁺ ve OH ^- iyonları , protein etkileşimlerini dengesizleştirir.

İyon modelindeki bu değişiklik denatürasyona neden olur. PH ile denatürasyon bazı durumlarda tersine çevrilebilir ve diğerlerinde geri döndürülemez olabilir.

Sıcaklık

Termal denatürasyon, artan sıcaklıkla ortaya çıkar. Ortalama çevresel koşullarda yaşayan organizmalarda, proteinler 40 ° C'nin üzerindeki sıcaklıklarda dengesizleşmeye başlar. Açıkça, termofilik organizmaların proteinleri bu sıcaklık aralıklarına dayanabilir.

Sıcaklık artışları, hidrojen bağlarını ve diğer kovalent olmayan bağları etkileyen artan moleküler hareketlere dönüşerek üçüncül yapının kaybına neden olur.

Enzimlerden bahsediyorsak, sıcaklıktaki bu artışlar reaksiyon hızının düşmesine neden olur.

Kimyasal maddeler

Yüksek konsantrasyonlardaki üre gibi polar maddeler hidrojen bağlarını etkiler. Ayrıca, polar olmayan maddeler de benzer sonuçlara sahip olabilir.

Deterjanlar ayrıca protein yapısını stabilize edebilir; ancak, agresif bir süreç değildir ve çoğunlukla geri döndürülebilirdir.

İndirgeyici ajanlar

Β-Merkaptoetanol (HOCH2CH2SH), proteinleri denatüre etmek için laboratuvarda sıklıkla kullanılan kimyasal bir maddedir. Amino asit kalıntıları arasındaki disülfür köprülerini azaltmaktan sorumludur. Proteinin üçüncül veya dördüncül yapısını kararsız hale getirebilir.

Benzer fonksiyonlara sahip başka bir indirgeme ajanı ditiyotreitol (DTT) 'dir. Ayrıca proteinlerdeki doğal yapı kaybına katkıda bulunan diğer faktörler yüksek konsantrasyonlarda ağır metaller ve ultraviyole radyasyondur.

Sonuçlar

Denatürasyon meydana geldiğinde, protein işlevini kaybeder. Proteinler, doğal hallerinde en iyi şekilde çalışır.

İşlev kaybı her zaman bir denatürasyon süreciyle ilişkilendirilmez. Protein yapısındaki küçük bir değişiklik, üç boyutlu yapının tamamını dengesizleştirmeden işlev kaybına neden olabilir.

İşlem geri döndürülemez olabilir veya olmayabilir. Laboratuvarda koşullar tersine çevrilirse, protein ilk konfigürasyonuna dönebilir.

renatürasyonu

Renatürasyon üzerine en ünlü ve kesin deneylerden biri ribonükleaz A'da kanıtlanmıştır.

Araştırmacılar üre veya β-merkaptoetanol gibi denatüre edici ajanlar eklediğinde, protein denatüre edildi. Bu ajanlar çıkarılırsa, protein doğal yapısına geri döndü ve% 100 verimlilikle işlevini yerine getirebildi.

Bu araştırmanın en önemli sonuçlarından biri, deneysel olarak proteinin üç boyutlu yapısının birincil yapısı tarafından belirlendiğini göstermekti.

Bazı durumlarda, denatürasyon süreci tamamen geri döndürülemez. Örneğin bir yumurtayı pişirdiğimizde onu oluşturan proteinlere (esas olan albümin) ısı uygularız, beyaz katı ve beyazımsı bir görünüm alır. Sezgisel olarak, onu soğutsak bile, ilk haline geri dönmeyeceği sonucuna varabiliriz.

Çoğu durumda, denatürasyon sürecine çözünürlük kaybı eşlik eder. Aynı zamanda viskoziteyi, difüzyon hızını azaltır ve daha kolay kristalleşir.

Şaperon proteinleri

Şaperonlar veya şaperonin proteinleri, diğer proteinlerin denatürasyonunu önlemekten sorumludur. Ayrıca proteinler arasında uygun olmayan bazı etkileşimleri de doğru şekilde katlanmasını sağlamak için bastırırlar.

Ortamın sıcaklığı arttığında, bu proteinler konsantrasyonlarını artırır ve diğer proteinlerin denatürasyonunu önleme görevi görür. Bu nedenle "ısı şoku proteinleri" veya HSP'ler (Isı Şok Proteinleri) olarak da adlandırılırlar.

Şaperoninler, içindeki ilgilenilen proteini koruyan bir kafes veya fıçıya benzer.

Hücresel stres durumlarına yanıt veren bu proteinler, çeşitli canlı organizma gruplarında bildirilmiştir ve yüksek oranda korunmuştur. Farklı şaperonin sınıfları vardır ve moleküler ağırlıklarına göre sınıflandırılırlar.

Referanslar

1. Campbell, NA ve Reece, JB (2007). Biyoloji . Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biyokimya: klinik uygulamaları olan ders kitabı. Tersine döndüm.
3. Koolman, J. ve Röhm, KH (2005). Biyokimya: metin ve atlas. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, VM ve Cuamatzi, O. (2007). Metabolik süreçlerin biyokimyası. Reverte.
5. Pacheco, D. ve Leal, DP (2004). Tıbbi biyokimya. Editör Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A. ve Tapia, R. (1988). Biyokimya. Editör Limusa.
7. Sadava, D. ve Purves, WH (2009). Yaşam: Biyoloji Bilimi. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR ve Case, CL (2007). Mikrobiyolojiye giriş. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG ve Pratt, CW (2007). Biyokimyanın Temelleri. Panamerican Medical Ed.