PROTEINLERIN KUATERNER YAPISI: ÖZELLIKLERI - BIYOLOJI - 2025

Proteinlerin kuaterner yapı kovalent olmayan güçleri ile birleştirilmiş kendi polipeptid alt biriminden her biri arasındaki mekansal ilişkileri tanımlar. Polimerik proteinlerde, onları oluşturan polipeptit zincirlerinin her birine alt birimler veya protomerler denir.

Proteinler bir (monomerik), iki (dimerik), birkaç (oligomerik) veya birçok protomerden (polimerik) oluşabilir. Bu protomerler benzer veya çok farklı bir moleküler yapıya sahip olabilir. İlk durumda homotipik proteinler oldukları ve ikinci durumda heterotipik oldukları söylenir.

Çoğalan hücre nükleer antijen proteininin dördüncül yapısına örnek. Alınan ve düzenleyen: Thomas Shafee.

Bilimsel gösterimde biyokimyacılar, proteinlerin protomer bileşimini tanımlamak için alt simge Yunanca harfleri kullanırlar. Örneğin, bir tetramerik homotipik proteini α belirlenmiş _4'e bir tetramerik proteini α belirlenmiş iki ayrı dimerlerin yapılmış ise, ₂ β ₂ .

Protein yapısı

Proteinler, farklı üç boyutlu konfigürasyonları alan karmaşık moleküllerdir. Bu konfigürasyonlar her protein için benzersizdir ve çok özel işlevleri yerine getirmelerine izin verir. Proteinlerin yapısal organizasyon seviyeleri aşağıdaki gibidir.

Birincil yapı

Polipeptit zincirinde farklı amino asitlerin düzenlendiği diziyi ifade eder. Bu dizi, söz konusu proteini kodlayan DNA dizisi tarafından verilmektedir.

İkincil yapı

Çoğu protein, tam olarak uzatılmış uzun amino asit zincirleri değildir, bunun yerine düzenli olarak sarmallar veya tabakalar halinde katlanan bölgelere sahiptir. Bu katlanma, ikincil yapı olarak adlandırılan şeydir.

Üçüncül yapı

İkincil yapının katlanmış alanları da katlanabilir ve daha kompakt yapılar halinde birleştirilebilir. Bu son kat, proteine ​​üç boyutlu şeklini veren şeydir.

Kuaterner yapı

Birden fazla alt birim tarafından oluşturulan proteinlerde, kuaterner yapılar, kovalent olmayan bağlarla bağlanan her bir alt birim arasında var olan uzamsal ilişkilerdir.

Proteinlerin birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıları, üç boyutlu konformasyon. Alındı ​​ve düzenleyen: Alejandro Porto.

Kuaterner yapı kararlılığı

Proteinlerin üç boyutlu yapısı, zayıf veya kovalent olmayan etkileşimlerle stabilize edilir. Bu bağlar veya etkileşimler normal kovalent bağlardan çok daha zayıf olsa da, sayıları çoktur ve kümülatif etkileri güçlüdür. Burada en yaygın etkileşimlerin bazılarına bakacağız.

Hidrofobik etkileşimler

Bazı amino asitler hidrofobik yan zincirler içerir. Proteinler bu amino asitlere sahip olduklarında, molekülün katlanması, bu yan zincirleri proteinin içine doğru düzenler ve onları sudan korur. Farklı yan zincirlerin doğası, hidrofobik etkiye farklı şekillerde katkıda bulundukları anlamına gelir.

Van der Waals etkileşimleri

Bu etkileşimler, kovalent bağlarla bağlı olmayan moleküller veya atomlar birbirine çok yaklaştığında ve bu nedenle en dıştaki elektronik orbitalleri üst üste gelmeye başladığında meydana gelir.

O sırada, bu atomlar arasında, ilgili merkezleri yaklaştıkça çok hızlı büyüyen bir itme kuvveti oluşur. Bunlar sözde "van der Waals kuvvetleri" dir.

Yük-yükleme etkileşimleri

Bir çift yüklü parçacık arasında meydana gelen elektrostatik etkileşimdir. Proteinlerde bu tür bir etkileşim, hem proteinin net elektrik yükü hem de içerdiği iyonların bireysel yükü nedeniyle meydana gelir. Bu tür bir etkileşime bazen tuz köprüsü denir.

Hidrojen bağları

Bir hidrojen bağı verici grubuna kovalent olarak bağlı bir hidrojen atomu ile bir bağ alıcı grubuna ait bir çift serbest elektron arasında bir hidrojen bağı kurulur.

Su ve biyolojik moleküller de dahil olmak üzere birçok molekülün özellikleri büyük ölçüde hidrojen bağlarından kaynaklandığından, bu tür bir bağ çok önemlidir. Kovalent bağların (elektronlar paylaşılır) ve ayrıca kovalent olmayan etkileşimlerin (yük-yük etkileşimi) özelliklerini paylaşır.

Dipol etkileşimleri

Net yükü olmayan proteinler de dahil olmak üzere moleküllerde, iç yüklerinin tek tip olmayan bir düzenlemesi meydana gelebilir ve bir aşırı uç diğerinden biraz daha negatiftir. Bu, dipol olarak bilinen şeydir.

Molekülün bu iki kutuplu durumu kalıcı olabilir, ancak aynı zamanda indüklenebilir. Dipoller iyonlara veya diğer dipollere çekilebilir. Çift kutuplar kalıcı ise, etkileşim, uyarılmış dipollerden daha büyük bir kapsama sahiptir.

Bu kovalent olmayan etkileşimlere ek olarak, bazı oligomerik proteinler dörtlü yapılarını bir tür kovalent bağ olan disülfid bağı aracılığıyla stabilize eder. Bunlar, farklı protomerlerin sisteinlerinin sülfhidril grupları arasında kurulur.

Disülfür bağları ayrıca proteinlerin ikincil yapısını stabilize etmeye yardımcı olur, ancak bu durumda, sisteinil kalıntılarını aynı polipeptit (intrapolipeptit disülfür bağları) içinde bağlarlar.

Protomerler arasındaki etkileşimler

Yukarıda belirtildiği gibi, birkaç alt birimden veya protomerden oluşan proteinlerde bu alt birimler benzer (homotipik) veya farklı (heterotipik) olabilir.

Homotipik etkileşimler

Bir proteini oluşturan alt birimler asimetrik polipeptit zincirleridir. Bununla birlikte, homotipik etkileşimlerde, bu alt birimler farklı şekillerde birleşerek farklı simetri türleri elde edebilir.

Her protomerin etkileşen grupları genellikle farklı konumlarda bulunur, bu nedenle bunlara heterolog etkileşimler denir. Farklı alt birimler arasındaki heterolog etkileşimler bazen, her alt birimin bir öncekine göre bükülerek sarmal bir yapı elde edebilecek şekilde meydana gelir.

Diğer durumlarda etkileşimler, tanımlanmış alt birim grupları, nokta grubu simetrisi olarak bilinen bir veya daha fazla simetri ekseni etrafında düzenlenecek şekilde gerçekleşir. Birkaç simetri ekseni olduğunda, her bir alt birim, komşu 360 ° / n'ye göre döner (burada n, eksen sayısını temsil eder).

Bu şekilde elde edilen simetri türleri arasında örneğin sarmal, kübik ve ikosahedral yer alır.

İki alt birim bir ikili eksen aracılığıyla etkileşime girdiğinde, her birim bu eksen etrafında diğerine göre 180 ° döner. Bu simetri, C ₂ simetrisi olarak bilinir . İçinde, her bir alt birimdeki etkileşim siteleri aynıdır; bu durumda, heterolog bir etkileşimden değil, izolog bir etkileşimden söz ediyoruz.

Aksine, dimerin iki bileşeni arasındaki ilişki heterolog ise, o zaman asimetrik bir dimer elde edilecektir.

Heterotipik etkileşimler

Bir proteinde etkileşen alt birimler her zaman aynı yapıya sahip değildir. On iki veya daha fazla farklı alt birimden oluşan proteinler vardır.

Protein stabilitesini koruyan etkileşimler homotipik etkileşimlerle aynıdır, ancak genellikle tamamen asimetrik moleküller elde edilir.

Örneğin hemoglobin, iki farklı alt birim çiftine (α ₂ β ₂ ) sahip bir tetramerdir .

Hemoglobinin kuaterner yapısı. Benjah-bmm27'den alınmış ve düzenlenmiştir. Alejandro Porto tarafından değiştirildi. .

Referanslar

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. baskı. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner ve VW Rodwell (1996). Harper'ın Biyokimyası. Appleton ve Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko ve L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. baskı. WH Freeman ve Şirketi.
4. J. Koolman ve K.-H. Roehm (2005). Biyokimyanın Renk Atlası. 2. Baskı. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biyokimya. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman ve Şirketi, New York.