Proteinin ikincil yapı polipeptid zincirinin bazı bölgelerinde lokal olarak katlanmış bir biçimi tarif edildiği adıdır. Bu yapı, düzenli olarak tekrarlanan birkaç kalıptan oluşur.
Protein zincirlerinin katlanmasının birçok yolu vardır. Bununla birlikte, bu formlardan yalnızca birkaçı çok kararlıdır. Doğada, proteinlerin aldığı en yaygın biçimler α sarmalının yanı sıra tabakasıdır. Bu yapılar, amino asit kalıntılarının bağ açıları ψ (psi) ve φ (phi) ile tanımlanabilir.
Proteinlerin alfa sarmalının top ve çubuklarının diyagramı ve modeli (ikincil yapı). Alındı ve düzenleyen: Alejandro Porto.
Amino asit kalıntılarının yan zincirleri arasında kurulan etkileşimler, proteinlerin ikincil yapısını stabilize etmeye veya tersine kararsız hale getirmeye yardımcı olabilir. İkincil yapı birçok lifli proteinin oluşumunda gözlemlenebilir.
Tarih
Geçen yüzyılın 30'larında, X-ışınları ile çalışan William Atsbury, saç proteininin yanı sıra kirpi tüy kalemlerinin de yapılarında düzenli olarak tekrarlanan bölümlere sahip olduğunu buldu.
Bu sonuçlara dayanarak ve peptit bağlarının polar gruplarının yöneliminde hidrojen bağlarının temsil ettiği önemin bilinciyle, William Pauling ve işbirlikçileri, sonuç olarak, varsayımsal olarak proteinlerin sahip olabileceği olası düzenli konformasyonları belirlediler.
Pauling ve işbirlikçileri, 50'li yılların on yılında, aralarında polipeptit zincirlerinin bağlarında yerine getirilmesi gereken birkaç varsayım oluşturdular ve ilk olarak, iki atomun birbirlerine kendilerininkinden daha az bir mesafeden yaklaşamayacakları. Van der Waals'ın ilgili radyoları.
Ayrıca zincirlerin katlanmasını stabilize etmek için kovalent olmayan bağlara ihtiyaç duyulduğunu da belirtmişlerdir.
Bu varsayımlara ve önceki bilgilere dayanarak ve moleküler modeller kullanarak, daha sonra α sarmal ve β yaprak gibi doğada en sık görülenler de dahil olmak üzere bazı düzenli protein biçimlerini tanımlayabildiler. .
Α sarmal
Polipeptit zincirinin hayali bir eksen etrafında haddelenmiş ve sıkıştırılmış bir biçimde düzenlendiği en basit ikincil yapıdır. Ayrıca, her bir amino asidin yan zincirleri bu sarmal omurgadan dışarı çıkar.
Bu durumda amino asitler, -45 ° ila -50 ° arasında ψ ve -60 ° arasında φ bağ açılarına sahip olacak şekilde düzenlenir. Bu açılar, sırasıyla karbonilin a-karbonu ve oksijeni arasındaki bağı ve her bir amino asidin nitrojen ve a-karbonu arasındaki bağı ifade eder.
Ek olarak, bilim adamları, a sarmalının her dönüşü için 3.6 amino asit kalıntılarının mevcut olduğunu ve bu dönüşün proteinlerde her zaman sağa döndürücü olduğunu belirlediler. En basit yapı olmasının yanı sıra α-heliks, α-keratinlerde baskın olan formdur ve globüler proteinlerdeki amino asitlerin yaklaşık% 25'i bu yapıyı benimser.
Α sarmal, sahip olduğu çok sayıdaki hidrojen bağından dolayı stabilize edilmiştir. Böylece, sarmalın her dönüşünde bu türden üç veya dört bağlantı kurulur.
Hidrojen bağlarında, bir peptit bağının nitrojeni ve sonraki dördüncü amino asidin karbonil grubunun oksijen atomu, o zincirin amino terminal tarafı yönünde etkileşime girer.
Bilim adamları, tüm amino asitlerin aynı stereoizomerik konfigürasyona sahip olması şartıyla, bir a-sarmalının L- veya D-amino asitlerden oluşan polipeptit zincirleriyle oluşturulabileceğini göstermiştir. Ek olarak, doğal L-amino asitler hem sağa hem de sola dönen a-sarmalları oluşturabilir.
Bununla birlikte, birincil yapıları stabilitesini etkilediğinden, tüm polipeptidler stabil a-sarmalları oluşturamaz. Bazı amino asitlerin R zincirleri, yapıyı kararsız hale getirerek a sarmallarının konformasyonunu engelleyebilir.
Β sayfa
Yaprak veya β katlanmış yaprakta, amino asit kalıntılarının her biri, önceki amino asit kalıntısına göre 180 ° dönüşe sahiptir. Bu şekilde, sonuç, polipeptit zincirinin iskeletinin uzatılmış ve zikzak veya akordeon şeklinde kalmasıdır.
Akordeon katlamalı polipeptit zincirleri birbirine bitişik olarak yerleştirilebilir ve her iki zincir arasında doğrusal hidrojen bağları oluşturabilir.
İki bitişik polipeptit zinciri paralel olarak düzenlenebilir, yani her ikisi de amino-karboksil yönünde yönlendirilerek paralel p-tabakasını oluşturabilir; veya ters yönlerde yerleştirilebilirler, antiparalel p tabakası daha sonra oluşturulur.
Bitişik amino asit kalıntılarının yan zincirleri, zincir omurgasından zıt yönlerde çıkıntı yaparak değişken bir model oluşturur. Bazı protein yapıları, yapılarının amino asit tiplerini sınırlar.
Örneğin, yoğun şekilde paketlenmiş proteinlerde, glisin ve alanin gibi kısa R zinciri amino asitler, temas yüzeylerinde daha sıktır.
Proteinlerin ikincil yapılarının β tabakası. Preston Manor School + JFL'den alınmış ve düzenlenmiştir.
İkincil yapının diğer biçimleri
Pervane 3
Bu yapı, a heliks tarafından sunulan 3.6 yerine 3 amino asit kalıntısı ve 10 elementten oluşan bir hidrojen bağlama döngüsü ile karakterize edilir. Bu yapı bazı proteinlerde gözlenmiştir ancak doğada çok yaygın değildir.
Π sarmal
Öte yandan bu yapı, spiral dönüş başına 4.4 amino asit kalıntısına ve 16 üyeli bir hidrojen bağ döngüsüne sahiptir. Bu konfigürasyon sterik olarak mümkün olsa da, doğada hiç gözlemlenmemiştir.
Bunun olası nedeni, Van der Waals kuvvetlerinin hareket etmesine izin veremeyecek kadar büyük, yapının stabilize edilmesine yardımcı olacak kadar büyük, ancak yine de su moleküllerinin geçişine izin vermeyecek kadar küçüktür.
Süper ikincil yapı
Süper ikincil yapılar, a-sarmallarının ikincil yapılarının ve P-katlanmış tabakaların kombinasyonlarıdır. Bu yapılar birçok küresel proteinde meydana gelebilir. Her biri kendine özgü özelliklere sahip farklı olası kombinasyonlar vardır.
Süper ikincil yapıların bazı örnekleri şunlardır: iki paralel β tabakasının bir a-helis segmenti ile birleştirildiği βαβ birimi; aa birimi, birbirini izleyen iki a-sarmal ile karakterize edilen, ancak yan zincirlerinin uyumluluğu ile ilişkili sarmal olmayan bir bölümle ayrılan bir birimdir.
Β-fıçı konfigürasyonu verecek şekilde birkaç β-yaprak kendi üzerine katlanabilirken, kendi üzerine katlanmış antiparalel bir sheet-yaprak, Yunan anahtarı adı verilen bir süper ikincil yapı oluşturur.
Referanslar
- CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. baskı. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
- R. Murray, P. Mayes, DC Granner ve VW Rodwell (1996). Harper'ın Biyokimyası. Appleton ve Lange.
- JM Berg, JL Tymoczko ve L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. baskı. WH Freeman ve Şirketi.
- J.Koolman ve K.-H. Roehm (2005). Biyokimyanın Renk Atlası. 2. Baskı. Thieme.
- A. Lehninger (1978). Biyokimya. Ediciones Omega, SA
- T. McKee ve JR McKee (2003). Biyokimya: Yaşamın moleküler temeli. 3 rd edition. McGraw-HiII Companies, Inc.