FLAVIN ADENIN DINÜKLEOTID (MODA): ÖZELLIKLER, BIYOSENTEZ - BIYOLOJI - 2025

FAD (flavin adenin dinükleotid), çeşitli metabolik yolların birçok enzim bir organik molekül, koenzim olan. Diğer flavin-nükleotid bileşikleri gibi, prostetik bir oksidasyon-indirgeme enzimleri grubu olarak işlev görür. Bu enzimler flavoproteinler olarak bilinir.

FAD, süksinat dehidrojenaz enzimindeki flavoproteine ​​güçlü bir şekilde bağlanır; örneğin, bir histidin kalıntısına kovalent olarak bağlanır.

Kaynak: Edgar181

Flavoproteinler, sitrik asit döngüsünde, elektronik taşıma zincirinde ve amino asitlerin ve yağ asitlerinin oksidatif bozunmasında rol oynarlar; işlevleri, alkanları alkenlere oksitlemektir.

karakteristikleri

FAD, bir alkole (ribitol) bağlı sarı bir renk veren bir heterosiklik halkadan (izoaloksasin) oluşur. Bu bileşik, stabil bir radikal FADH oluşturarak kısmen indirgenebilir veya FADH ₂ üreterek tamamen indirgenebilir .

Enzimlere kovalent olarak bağlandığında bir protez grubu olarak kabul edilir, yani proteinin amino asit olmayan bir kısmını oluşturur.

Oksitlenmiş formlarında flavoproteinler, görünür spektrum alanında onlara sarıdan kırmızıya ve yeşile değişen yoğun bir renklendirme veren önemli absorpsiyon bantları sunar.

Bu enzimler azaldığında, absorpsiyon spektrumundaki bir değişiklik nedeniyle renk değişikliği yaşarlar. Bu özellik, bu enzimlerin aktivitesini incelemek için kullanılır.

Bitkiler ve flavin sentezleyebilen bazı mikroorganizmalar, ancak daha yüksek hayvanlarda (insan gibi), izoaloksasin halkasının sentezi mümkün değildir, bu nedenle bu bileşikler, B ₂ vitamini gibi diyet yoluyla elde edilir. .

FAD'de, indirgenmiş form FADH _2'yi üretmek için iki elektronun eşzamanlı transferi veya her bir elektronun ardışık transferleri üretilebilir .

FAD biyosentezi

Yukarıda bahsedildiği gibi, koenzim FAD'yi oluşturan halka hayvanlar tarafından sentezlenemez, bu nedenle söz konusu koenzimi elde etmek için diyetten elde edilen, genellikle bir vitamin olan bir öncül gereklidir. Bu vitaminler sadece mikroorganizmalar ve bitkiler tarafından sentezlenir.

FAD, iki reaksiyonla B ₂ vitamininden (riboflavin) üretilir . Riboflavin'de, bir ribitil yan zinciri, enzim flavokinaz tarafından C5 karbonun -OH grubunda fosforile edilir.

Bu adımda, ribitil zinciri gerçek bir şeker olmadığı için ismine rağmen gerçek bir nükleotid olmayan flavin mononükleotid (FMN) üretilir.

FMN oluşumundan sonra ve bir pirofosfat grubu (PPi) yoluyla, bir AMP ile birleştirme, FAD pirofosforilaz enziminin etkisiyle meydana gelir ve sonunda koenzim FAD üretir. Flavokinaz ve pirofosforilaz enzimleri doğada bol miktarda bulunur.

Önem

Pek çok enzim katalitik işlevlerini kendi başlarına yerine getirebilse de, polipeptit zincirlerinde eksik oldukları kimyasal işlevleri onlara veren harici bir bileşene ihtiyaç duyanlar da vardır.

Dış bileşenler, metal iyonları ve organik bileşikler olabilen sözde kofaktörlerdir, bu durumda FAD'de olduğu gibi koenzimler olarak bilinirler.

Enzim-koenzim kompleksinin katalitik bölgesi holoenzim olarak adlandırılır ve enzim, katalitik olarak inaktif kaldığı bir durum olan kofaktöründen yoksun olduğunda bir apoenzim olarak bilinir.

Çeşitli enzimlerin (flavine bağımlı) katalitik aktivitesinin, katalitik aktivitesini gerçekleştirmek için FAD'ye bağlanması gerekir. Bunlarda FAD, substratların ürünlere dönüştürülmesinde üretilen elektronların ve hidrojen atomlarının bir ara taşıyıcısı olarak işlev görür.

Doymuş yağ asitlerinin doymamış yağ asitlerine dönüşmesi durumunda karbon bağlarının oksidasyonu veya süksinatın fumarata oksidasyonu gibi flavinlere bağlı çeşitli reaksiyonlar vardır.

Flavine bağımlı dehidrojenazlar ve oksidazlar

Flavine bağımlı enzimler, bir protez grubu olarak sıkıca bağlı bir FAD içerir. Bu koenzimin çeşitli reaksiyonların redoksunda yer alan alanları tersine çevrilebilir şekilde azaltılabilir, yani molekül FAD, FADH ve FADH _{2 durumlarına} geri dönüşümlü olarak değişebilir .

En önemli flavoproteinler, elektron taşınmasına ve solunuma bağlı dehidrojenazlardır ve mitokondriya veya zarlarında bulunur.

Flavine bağımlı bazı enzimler, sitrik asit döngüsünde görev yapan süksinat dehidrojenazın yanı sıra, yağ asitlerinin oksidasyonunda ilk dehidrojenasyon aşamasına müdahale eden açil-CoA-dehidrojenazdır.

Dehidrojenaz olan flavoproteinler, düşük FAD'nin (FADH ₂ ) moleküler oksijen tarafından yeniden oksitlenebilme olasılığına sahiptir . Öte yandan, flavoprotein oksidazlarda, FADH ₂ kolayca yeniden oksitlenerek hidrojen peroksit üretme eğilimindedir.

Bazı memeli hücrelerinde, hem FAD hem de FMN (flavin mononükleotid) içeren NADPH-sitokrom P450 redüktaz adı verilen bir flavoprotein vardır.

Bu flavoprotein, endoplazmik retikulumun dış zarına gömülü bir zar enzimidir. Bu enzime bağlı FAD, substratın oksijenlenmesi sırasında NADPH için elektron alıcısıdır.

Metabolik yollarda FAD

Süksinat dehidrojenaz, kovalent bağlı FAD içeren, hücrelerin iç mitokondriyal zarında bulunan bir membran flavoproteindir. Sitrik asit döngüsünde bu, süksinat molekülünün merkezindeki doymuş bir bağın oksitlenmesinden ve fumarat üretmek için söz konusu bağı çift olana dönüştürmekten sorumludur.

Koenzim FAD, bu bağın oksidasyonundan gelen elektronların reseptörüdür ve onu FADH ₂ durumuna düşürür . Bu elektronlar daha sonra elektronik taşıma zincirine aktarılır.

Elektron taşıma zincirinin Kompleks II'si flavoprotein süksinat dehidrojenaz içerir. Bu kompleksin işlevi, elektronları süksinattan koenzim Q'ya geçirmektir. FADH ₂ , FAD'ye oksitlenir, böylece elektronları aktarır.

Flavoprotein asil-CoA-dehidrojenaz, yağlı asit β-oksidasyonunun metabolik yolunda trans-enoil CoA oluşturmak için bir trans çift bağ oluşumunu katalize eder. Bu reaksiyon kimyasal olarak sitrik asit döngüsünde süksinat dehidrojenaz tarafından gerçekleştirilen ile aynıdır, koenzim FAD dehidrojenasyonun H ürünü için reseptördür.

Referanslar

1. Devlin, TM (1992). Biyokimya Ders Kitabı: klinik korelasyonlarla. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, RH ve Grisham, CM (2008). Biyokimya. Ed Thomson Brooks / Cole.
3. Nelson, DL ve Cox, MM (2006). Lehninger Principles of Biochemistry 4. baskı. Ed Omega. Barselona.
4. Rawn, JD (1989). Biyokimya (No. 577.1 RAW). Ed. Interamericana-McGraw-Hill
5. Voet, D. ve Voet, JG (2006). Biyokimya. Panamerican Medical Ed.