İMMÜNOGLOBULINLER: YAPISI, TÜRLERI VE IŞLEVLERI - ANATOMI VE PSIKOLOJI - 2025

İmmünoglobülinler organizma savunma yardımcı B hücreleri ve plazma hücreleri üretilen moleküllerdir. Bağışıklık sistemine ait bir glikoprotein biyomolekülünden oluşurlar. Albüminden sonra kan serumunda en bol bulunan proteinlerden biridir.

Antikor, immünoglobulinlerin başka bir adıdır ve onları içeren kan serumunun elektroforezindeki davranışlarından dolayı globulin olarak kabul edilirler. İmmünoglobulin molekülü, bir monomer olarak sunulmasına veya polimerize olmasına bağlı olarak basit veya karmaşık olabilir.

İmmünoglobulinlerin ortak yapısı "Y" harfine benzer. Vücutta morfolojik, fonksiyonel ve lokasyon farklılıkları gösteren beş tip immünoglobulin vardır. Antikorların yapısal farklılıkları şekil olarak değil, bileşimdedir; her türün belirli bir amacı vardır.

İmmünoglobulinler tarafından desteklenen bağışıklık tepkisi oldukça spesifiktir ve oldukça karmaşık bir mekanizmadır. Hücreler tarafından salgılanması için uyarı, bakteriler gibi vücuda yabancı maddeler varlığında aktive edilir. İmmünoglobulinin rolü yabancı elemente bağlanmak ve onu ortadan kaldırmak olacaktır.

İmmünoglobulinler veya antikorlar hem kanda hem de organların membranöz yüzeyinde bulunabilir. Bu biyomoleküller, insan vücudunun savunma sistemindeki önemli unsurları temsil eder.

yapı

Antikorların yapısı amino asitler ve karbonhidratlar olan oligosakkaritleri içerir. Amino asitlerin baskın varlığı, miktarı ve dağılımı, immünoglobulinin yapısını belirleyen şeydir.

Tüm proteinler gibi, immünoglobulinler de tipik görünümlerini belirleyen birincil, ikincil, üçüncül ve kuaterner yapılara sahiptir.

İmmünoglobulinlerin, sundukları amino asitlerin sayısı ile ilgili olarak iki tür zinciri vardır: ağır zincir ve hafif zincir. Ayrıca yapısındaki amino asit dizisine göre zincirlerin her biri değişken bir bölgeye ve sabit bir bölgeye sahiptir.

Ağır zincirler

Ağır immünoglobulin zincirleri, 440 amino asitlik dizilerden oluşan polipeptit birimlerine karşılık gelir.

Her immünoglobulinin 2 ağır zinciri vardır ve bunların her biri sırasıyla değişken bir bölgeye ve sabit bir bölgeye sahiptir. Sabit bölge 330 amino aside ve değişken 110 sekanslı amino aside sahiptir.

Ağır zincirin yapısı her immünoglobulin için farklıdır. İmmünoglobulin türlerini belirleyen toplam 5 tip ağır zincir vardır.

Ağır zincir tipleri, sırasıyla immünoglobulinler IgG, IgM, IgA, IgE ve IgD için Yunanca γ, μ, α, ε, δ harfleriyle tanımlanır.

Ağır zincirlerin sabit bölgesi μ ve μ, dört alandan oluşurken, α, γ, to'ye karşılık gelenler üç alana sahiptir. Dolayısıyla, her bir sabit bölge, her immünoglobulin türü için farklı, ancak aynı tipteki immünoglobulinler için ortak olacaktır.

Ağır zincirin değişken bölgesi, tek bir immünoglobulin alanından oluşur. Bu bölge 110 amino asitlik bir diziye sahiptir ve bir antijen için antikorun özgüllüğüne bağlı olarak farklı olacaktır.

Ağır zincirlerin yapısında, zincirin esnek alanını temsil eden menteşe adı verilen bir açı veya bükülme gözlemlenebilir.

Hafif zincirler

İmmünoglobulin hafif zincirleri, yaklaşık 220 amino asitten oluşan polipeptitlerdir. İnsanlarda iki tür hafif zincir vardır: kappa (κ) ve lambda (λ), ikincisi dört alt tipe sahiptir. Sabit ve değişken alanların her biri 110 amino asitlik dizilere sahiptir.

Bir antikor, iki κ (κκ) hafif zincire veya bir çift λ (λλ) zincirine sahip olabilir, ancak aynı anda her bir tipten birine sahip olması mümkün değildir.

Fc ve Fab segmentleri

Her immünoglobulin bir "Y" şeklinde olduğundan iki bölüme ayrılabilir. "Alt" segment olan baz, kristalleşebilir kısım veya Fc olarak adlandırılır; "Y" nin kolları Fab'yi veya antijene bağlanan fraksiyonu oluştururken. İmmünoglobulinin bu yapısal bölümlerinin her biri farklı bir işlevi yerine getirir.

Segment Fc

Fc segmenti, immünoglobülin ağır zincirlerinin iki veya üç sabit alanına sahiptir.

Fc, bazofiller, eozinofiller veya mast hücrelerindeki proteinlere veya spesifik bir reseptöre bağlanabilir, böylece antijeni ortadan kaldıracak spesifik immün tepkisini indükleyebilir. Fc, immünoglobulinin karboksil terminusuna karşılık gelir.

Fab segmenti

Bir antikorun Fab fraksiyonu veya segmenti, ağır ve hafif zincirlerin sabit alanlarına ek olarak uçlarında değişken alanlar içerir.

Ağır zincirin sabit alanı, menteşeyi oluşturan Fc segmentinin alanları ile devam ettirilir. İmmünoglobulinin amino terminal ucuna karşılık gelir.

Fab segmentinin önemi, antijenlere, yabancı ve potansiyel olarak zararlı maddelere bağlanmaya izin vermesidir.

Her bir immünoglobulinin değişken alanları, belirli bir antijen için spesifikliğini garanti eder; bu özelliği enflamatuar ve bulaşıcı hastalıkların teşhisinde bile kullanımına izin verir.

Türleri

Alejandro Porto tarafından, Wikimedia Commons aracılığıyla

Şimdiye kadar bilinen immünoglobulinler, bunların her biri için sabit olan ve diğerlerinden farklı olan belirli bir ağır zincire sahiptir.

Fonksiyonları farklı olan beş tip immünoglobulini belirleyen beş çeşit ağır zincir vardır.

İmmünoglobulin G (IgG)

İmmünoglobulin G, en çok sayıdaki çeşittir. Bir gama ağır zincirine sahiptir ve tek moleküllü veya monomerik formda oluşur.

IgG, hem kan serumunda hem de doku alanında en bol olanıdır. Ağır zincirinin amino asit dizisindeki minimum değişiklikler, alt tiplere bölünmesini belirler: 1, 2, 3 ve 4.

İmmünoglobulin G, Fc segmentinde 330 amino asitlik bir diziye ve 105.000'i ağır zincirine karşılık gelen 150.000'lik bir moleküler ağırlığa sahiptir.

İmmünoglobulin M (IgM)

İmmünoglobulin M, ağır zinciri μ olan bir pentamerdir. Moleküler ağırlığı yüksektir, yaklaşık 900.000'dir.

Ağır zincirinin amino asit dizisi Fc fraksiyonunda 440'tır. Ağırlıklı olarak, immünoglobulinlerin% 10 ila 12'sini temsil eden kan serumunda bulunur. IgM'nin yalnızca bir alt türü vardır.

İmmünoglobulin A (IgA)

Ağır zincir tip α'ya karşılık gelir ve toplam immünoglobulinlerin% 15'ini temsil eder. IgA, hem kanda hem de sekresyonlarda, hatta anne sütünde bir monomer veya dimer formunda bulunur. Bu immünoglobulinin moleküler ağırlığı 320.000'dir ve iki alt tipi vardır: IgA1 ve IgA2.

İmmünoglobulin E (IgE)

İmmünoglobulin E, tipi ağır zincirden oluşur ve serumda% 0.002 civarında çok azdır.

IgE'nin moleküler ağırlığı 200.000'dir ve birincil olarak serum, nazal mukus ve tükürükte bir monomer olarak bulunur. Bu immünoglobulini bazofiller ve mast hücrelerinde bulmak da yaygındır.

İmmünoglobulin D (IgD)

Ağır zincir çeşidi δ, toplam immünoglobulinlerin% 0.2'sini temsil eden immünoglobulin D'ye karşılık gelir. IgD'nin moleküler ağırlığı 180.000'dir ve bir monomer olarak yapılandırılmıştır.

Yüzeylerine yapışan B lenfositleri ile ilgilidir. Bununla birlikte, IgD'nin rolü belirsizdir.

Tür değişikliği

İmmünoglobülinler, bir antijene karşı savunma ihtiyacından dolayı yapısal bir tip değişikliğine uğrayabilir.

Bu değişiklik, B lenfositlerinin adaptif bağışıklık özelliği aracılığıyla antikor yapımındaki rolünden kaynaklanmaktadır. Yapısal değişim, değişken bölgeyi değiştirmeden ağır zincirin sabit bölgesindedir.

Bir tip veya sınıf değişikliği, bir IgM'nin IgG veya IgE olmasına neden olabilir ve bu, interferon gama veya interlökinler IL-4 ve IL-5 tarafından indüklenen bir yanıt olarak gerçekleşir.

Özellikleri

İmmünoglobulinlerin bağışıklık sisteminde oynadığı rol, vücudun savunması için hayati önem taşır.

İmmünoglobulinler, humoral bağışıklık sisteminin bir parçasıdır; yani, hücreler tarafından patojenlere veya zararlı ajanlara karşı korunmak için salgılanan maddelerdir.

Bağışıklık sisteminin bir parçası olarak çok değerli olan etkili, spesifik ve sistematik etkili bir savunma aracı sağlarlar. Bağışıklık içinde genel ve özel işlevleri vardır:

Genel fonksiyonlar

Antikorlar veya immünoglobulinler, hem bağımsız işlevleri yerine getirir hem de hücre aracılı efektör ve salgı tepkilerini aktive eder.

Antijen-antikor bağlanması

İmmünoglobulinler, antijenik ajanları spesifik ve seçici olarak bağlama fonksiyonuna sahiptir.

Antijen-antikor kompleksinin oluşumu, bir immünoglobulinin ana işlevidir ve bu nedenle, antijenin etkisini durdurabilen immün tepkidir. Her antikor aynı anda iki veya daha fazla antijeni bağlayabilir.

Efektör fonksiyonları

Çoğu zaman, antijen-antikor kompleksi, spesifik hücresel tepkileri aktive etmek veya antijenin eliminasyonunu belirleyen bir olaylar dizisini başlatmak için başlatıcı olarak hizmet eder. En yaygın iki efektör tepkisi, hücre bağlanması ve tamamlayıcı aktivasyonudur.

Hücre bağlanması, antijene bağlandıktan sonra immünoglobulinin Fc segmenti için spesifik reseptörlerin varlığına bağlıdır.

Mast hücreleri, eozinofiller, bazofiller, lenfositler ve fagositler gibi hücreler bu reseptörlere sahiptir ve antijen eliminasyonu için mekanizmalar sağlar.

Kompleman kademesinin aktivasyonu, bir dizinin başlangıcını içeren karmaşık bir mekanizmadır, bu nedenle nihai sonuç, antijenleri ortadan kaldıran toksik maddelerin salgılanmasıdır.

Belirli fonksiyonlar

İlk olarak, her immünoglobulin türü belirli bir savunma işlevi geliştirir:

İmmünoglobulin G

- İmmünoglobulin G, bakteri ve virüsler dahil antijenik ajanlara karşı savunmanın çoğunu sağlar.

- IgG, kompleman ve fagositoz gibi mekanizmaları aktive eder.

- Bir antijene özgü IgG yapısı dayanıklıdır.

- Annenin hamilelik sırasında çocuklarına aktarabileceği tek antikor IgG'dir.

İmmünoglobulin M

- IgM, IgG ile değiştirilene kadar anında etki sağladığı için zararlı ve bulaşıcı ajanlara hızlı yanıt veren antikordur.

- Bu antikor, lenfosit membranına dahil edilen hücresel yanıtları ve tamamlayıcı gibi humoral yanıtları aktive eder.

- İnsanlar tarafından sentezlenen ilk immünoglobulindir.

İmmünoglobulin A

- Mukoza zarlarının yüzeylerine yerleştirilerek patojenlere karşı savunma bariyeri görevi görür.

- Solunum mukozasında, sindirim sisteminde, idrar yolunda ve ayrıca tükürük, burun mukozası ve gözyaşı gibi salgılarda bulunur.

- Kompleman aktivasyonu düşük olmasına rağmen bakterileri öldürmek için lizozimlerle ilişkilendirilebilir.

- Hem anne sütünde hem de kolostrumda immünoglobulin D'nin varlığı, bir yenidoğanın emzirme sırasında almasına izin verir.

İmmünoglobulin E

- İmmünoglobulin E, alerji üreten antijenlere karşı güçlü bir savunma mekanizması sağlar.

- IgE ve bir alerjen arasındaki etkileşim, iltihaplı maddelerin hapşırma, öksürme, kurdeşen, artan gözyaşı ve burun mukusu gibi alerji semptomlarından sorumlu görünmesine neden olacaktır.

- IgE, Fc segmenti aracılığıyla kendisini parazitlerin yüzeyine bağlayarak ölümlerine neden olan bir reaksiyon oluşturabilir.

İmmünoglobulin D

- IgD'nin monomerik yapısı, antijenlerle etkileşime girmeyen B lenfositlerine bağlıdır, bu nedenle reseptör rolünü oynarlar.

- IgD'nin rolü belirsizdir.

Referanslar

1. (sf) İmmünoglobulinin tıbbi tanımı. Medicinenet.com'dan kurtarıldı
2. Wikipedia (nd). Antikor. En.wikipedia.org'dan kurtarıldı
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). İmmünglobulinler. Sciencedirect.com'dan kurtarıldı
4. Iáñez, E. (sf). İmmünoglobulinler ve diğer B hücre molekülleri Genel immünoloji kursu. Ugr.es'den kurtarıldı
5. (sf) İmmünoglobulinlere Giriş. Thermofisher.com'dan kurtarıldı
6. Buddiga, P. (2013). Bağışıklık sistemi anatomisi. Emedicine.medscape.com adresinden kurtarıldı
7. Biochemistryquestions (2009). İmmünoglobulinler: yapı ve fonksiyonlar. Biochemistryquestions.wordpress.com'dan kurtarıldı
8. (sf) İmmünoglobulinler - yapı ve işlev. Microbiologybook.org'dan kurtarıldı