HIDROFOBIK ETKILEŞIMLER: NEDIR, ÖNEMI VE ÖRNEKLERI - BIYOLOJI - 2025

Hidrofobik etkileşimler (HI) bir solüsyon ya da polar bir çözücü içerisinde daldırılmış apolar bileşikler arasındaki uyum muhafaza kuvvetlerdir. Hidrojen bağları, iyonik etkileşimler veya van der Waals kuvvetleri gibi diğer kovalent olmayan etkileşimlerden farklı olarak, hidrofobik etkileşimler, çözücülerin kendine özgü özelliklerine değil, çözücülere bağlıdır.

Bu etkileşimlerin çok açıklayıcı bir örneği, su ile yağın karıştırılması söz konusu olduğunda meydana gelen faz ayrılması olabilir. Bu durumda yağ molekülleri, etraflarındaki su moleküllerinin düzenlenmesinin bir sonucu olarak birbirleriyle "etkileşime girer".

Suda yağ emülsiyonu (Catrin Sohrabi, Wikimedia Commons'tan)

Bu etkileşimler kavramı 1940'lardan beri mevcuttur. Bununla birlikte, "hidrofobik bağ" terimi 1959'da Kauzmann tarafından, belirli proteinlerin üç boyutlu yapısının stabilize edilmesindeki en önemli faktörleri incelerken icat edildi.

HI'ler biyolojik sistemlerde meydana gelen en önemli spesifik olmayan etkileşimlerden biridir. Ayrıca çok çeşitli mühendislik uygulamalarında ve bugün bildiğimiz kimya ve ilaç endüstrisinde önemli bir rol oynarlar.

Hidrofobik etkileşimler nelerdir?

IH'nin fiziksel nedeni, polar olmayan maddelerin bir çözelti içindeki su molekülleri ile hidrojen bağı oluşturamamasına dayanır.

Çözünen moleküller arasındaki afiniteyle değil, daha çok su moleküllerinin hidrojen bağı yoluyla kendi etkileşimlerini sürdürme eğilimiyle ilgili oldukları için "spesifik olmayan etkileşimler" olarak bilinirler.

Su ile temas ettiğinde, apolar veya hidrofobik moleküller, suyla temas yüzey alanını azaltarak en iyi kararlılığı elde etmek için kendiliğinden toplanma eğilimindedir.

Bu etki, güçlü bir çekim ile karıştırılabilir, ancak bu yalnızca, çözücü ile ilişkili maddelerin polar olmayan karakterinin bir sonucudur.

Termodinamik bir bakış açısıyla açıklandığı üzere, bu spontan çağrışımlar, serbest enerjinin en az varyasyonunun (vari G) olduğu enerjisel olarak elverişli bir durumun arayışında meydana gelir.

∆ G = ∆ H - T∆ S dikkate alındığında, enerjisel olarak en uygun durum entropinin (∆ S) daha büyük olduğu, yani dönme ve dönüşüm özgürlüğü temasla azaltılan daha az su molekülünün olduğu durum olacaktır. apolar bir çözünen ile.

Apolar moleküller birbirleriyle birleştiğinde, su molekülleri ile bağlandığında, bu moleküllerin her biri farklı bir su molekülü "kafesi" ile çevrili ayrı kalmasına kıyasla daha uygun bir durum elde edilir.

Biyolojik önemi

HI'ler, çeşitli biyokimyasal işlemlerde meydana geldikleri için oldukça önemlidir.

Bu süreçler, proteinlerdeki konformasyonel değişiklikleri, substratların enzimlere bağlanmasını, enzim komplekslerinin alt birimlerinin birleşmesini, biyolojik membranların toplanmasını ve oluşumunu, sulu çözeltilerde proteinlerin stabilizasyonunu ve diğerlerini içerir.

Kantitatif açıdan, farklı yazarlar HI'nin çok sayıda proteinin yapısının stabilitesindeki önemini belirleme görevini üstlenmiş ve bu etkileşimlerin% 50'den fazla katkıda bulunduğu sonucuna varmışlardır.

Pek çok membran proteini (integral ve periferal), yapılarında bu proteinlerin hidrofobik alanlara sahip olması durumunda HI sayesinde lipid çift tabakaları ile ilişkilidir. Ayrıca, birçok çözünür proteinin üçüncül yapısının stabilitesi HI'ye bağlıdır.

Hücre Biyolojisi çalışmasındaki bazı teknikler, bazı iyonik deterjanların, apolar bölgeleri HI sayesinde birbirleriyle birleşen amfifilik bileşiklerin "yarı küresel" yapıları olan miseller oluşturma özelliğinden yararlanır.

Miseller ayrıca, yağda çözünen ilaçların verilmesini içeren farmasötik çalışmalarda kullanılır ve bunların oluşumu, insan vücudundaki kompleks vitamin ve lipidlerin emilmesi için de gereklidir.

Hidrofobik Etkileşim Örnekleri

Zarlar

HI'nin mükemmel bir örneği, hücre zarlarının oluşumudur. Bu tür yapılar, bir fosfolipid çift tabakasından oluşur. Organizasyonu, çevreleyen sulu ortama "itmede" apolar kuyruklar arasında oluşan HI'lerden kaynaklanmaktadır.

Protein

HI'lerin, biyolojik olarak aktif formu, yapıdaki belirli amino asit kalıntılarının varlığıyla yönetilen, belirli bir uzaysal konfigürasyonun kurulmasından sonra elde edilen küresel proteinlerin katlanması üzerinde büyük bir etkisi vardır.

• Apomiyoglobin durumu

Apomiyoglobin (heme grubundan yoksun miyoglobin), katlanma sürecini ve polipeptit zincirindeki apolar kalıntılar arasında IH'nin önemini incelemek için bir model görevi gören küçük bir alfa-sarmal proteindir.

Dyson ve arkadaşları tarafından yapılan bir çalışmada, 2006 yılında, mutasyona uğramış apomiyoglobin dizilerinin kullanıldığı bir çalışmada, apomiyoglobin katlanma olaylarının başlamasının, öncelikle alfa-helislerin apolar gruplarına sahip amino asitler arasındaki HI'lere bağlı olduğu gösterilmiştir.

Bu nedenle, amino asit dizisinde ortaya çıkan küçük değişiklikler, üçüncül yapıda önemli modifikasyonlar anlamına gelir ve bu da zayıf şekilde oluşturulmuş ve inaktif proteinlere yol açar.

Deterjanlar

HI'nin bir başka açık örneği, her gün ev içi amaçlarla kullandığımız ticari deterjanların etki şeklidir.

Deterjanlar, amfipatik moleküllerdir (bir polar bölge ve bir apolar bölge ile). Su molekülleri ile hidrojen bağları oluşturma ve yağlardaki lipitlerle hidrofobik etkileşimlere sahip oldukları için yağları "emülsifiye edebilirler".

Sulu bir çözelti içindeki yağlarla temas ettiğinde, deterjan molekülleri, lipid moleküllerini çevreleyen apolar kuyruklar birbirine bakacak şekilde birbirleriyle birleşir ve polar bölgeler, içeri giren miselin yüzeyine doğru maruz kalır. su ile temas.

Referanslar

1. Chandler, D. (2005). Hidrofobik montajın arayüzleri ve itici gücü. Doğa, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN ve Zeng, H. (2018). Hidrofobiklik ile Monotonik Değil, Yüzey Nano Ölçekli Yapı ve Kimyaya Arabuluculuk Yaparak Hidrofobik Etkileşimin Modülasyonu. Angewandte Chemie - Uluslararası Baskı, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE ve Sheraga, HA (2006). Hidrofobik etkileşimlerin protein katlanmasının başlaması ve yayılmasındaki rolü. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Moleküler Hücre Biyolojisi (5. baskı). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Membran yapısal biyolojisi: biyokimyasal ve biyofiziksel temellerle. Cambridge University Press. Www.cambrudge.org/9780521856553 adresinden erişildi.
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ ve Israelachvili, J. (2006). Hidrofobik etkileşimleri anlamada son gelişmeler. Ulusal Bilimler Akademisi Bildirileri, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL ve Cox, MM (2009). Biyokimyanın Lehninger İlkeleri. Omega Editions (5. baskı).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S. ve Engberts, JBFN (2003). Hidrofobik etkileşimler ve kimyasal tepkime. Organik ve Biyomoleküler Kimya, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Hidrofobik etkileşimlerin protein stabilitesine katkısı. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514–528.
11. Silverstein, TP (1998). Yağ ve Suyun Karışmamasının Gerçek Nedeni. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116–118.