İZOLÖSIN: ÖZELLIKLER, FONKSIYONLAR, BIYOSENTEZ, YIYECEK - BIYOLOJI - 2025

İzolösin (İle, I) 22, doğal olarak proteinlerinin bir parçası olarak oluşan amino asitlerin bir tanesidir. İnsan vücudu, diğer bazı memeliler gibi onu sentezleyemediği için, izolösin diyetten alınması gereken 9 temel amino asit arasındadır.

Bu amino asit ilk kez 1903 yılında bilim adamı F. Ehrlich tarafından pancar veya pancar pekmezinin azotlu bileşenlerinden izole edildi. Daha sonra aynı yazar, izolösinini fibrin ve diğer proteinlerin ayrışma ürünlerinden ayırdı.

Amino asit İzolüsinin kimyasal yapısı (Kaynak: Wikimedia Commons aracılığıyla Clavecin)

Canlı organizmaların hücresel proteinlerinin büyük bir kısmında bulunan polar olmayan bir amino asittir, ayrıca lösin ile birlikte BCAA dallı zincirli amino asitler grubunun bir parçasıdır (İngiliz B ranched C hain A mino A cids'den) ve valin.

Pek çok proteinin üçüncül yapısının oluşturulmasında işlevleri vardır ve ayrıca hücresel enerji metabolizmasıyla ilgili çeşitli metabolik öncüllerin oluşumunda rol alır.

karakteristikleri

İzolösin, hidrofobik hidrokarbon zincirleri olan, alifatik yapıya sahip R grupları veya zincirleri olan polar olmayan amino asitler grubu içinde sınıflandırılır.

Bu özelliğinden dolayı bu grubun alanin, valin ve lösin gibi amino asitleri birbirine yakın kalma eğiliminde olup, hidrofobik etkileşimler yoluyla parçası oldukları proteinlerin stabilizasyonuna katkı sağlar.

Bu polar olmayan amino asit yaklaşık 131 g / mol ağırlığındadır ve proteinlerde% 6'ya yakın bir oranda bulunur, genellikle bunların ortasında "gömülüdür" (hidrofobik özellikleri sayesinde).

yapı

İzolösin, diğer amino asitler gibi, dört farklı grubun bağlı olduğu a karbon (kiral olan) adı verilen merkezi bir karbon atomuna sahip bir a-amino asittir: bir hidrojen atomu, bir amino grubu (-NH2), bir karboksil grubu (-COOH) ve bir yan zincir veya R grubu.

İzolösin R grubu, zincirinde ayrıca bir kiral karbon atomu bulunan 4 karbon atomlu (-CH3-CH2-CH (CH3)) tek dallı bir hidrokarbondan oluşur.

Bu özelliği nedeniyle, izolösin dört olası forma sahiptir: bunlardan ikisi L-izolösin ve D-izolösin olarak bilinen optik izomerlerdir ve diğer ikisi L-izolösin diastereoizomerleridir. Proteinlerdeki baskın form L-izolösindir.

İzolösin moleküler formülü C6H13NO2'dir ve kimyasal adı α-amino-β-metil-β-etilpropionik asit veya 2-amino-3-metil pentatonik asittir.

Özellikleri

İzolösin, hayvanlarda çok sayıda fizyolojik fonksiyona sahiptir.

- Yara iyileşmesi

- Azot atık detoksifikasyonu

- Bağışıklık fonksiyonlarının uyarılması ve

- Farklı hormonların salgılanmasının teşvik edilmesi.

Daha sonra karaciğerde glikoz oluşumuna katkıda bulunan sitrik asit döngüsünün (Krebs döngüsü) ara maddelerinin sentezi için bir öncü molekül olarak hizmet ettiği için glukojenik bir amino asit olarak kabul edilir.

Bu nedenle, izolösin, vücudun enerji açısından önemli etkileri olan plazma glikoz seviyelerinin düzenlenmesinde rol oynadığına inanılmaktadır.

İzolösin, dallı zincirli amino asitler arasındaki denge lehine çalışarak glutamin ve alaninin sentez yollarına katkıda bulunur.

Klinik ortamda, bazı yazarlar, izolösin, lösin, tirozin ve valin konsantrasyonlarındaki bir artışın, tümörlerden etkilenen hücrelerin karakteristik belirteçleri olabileceğine ve ardından glutamin seviyelerinde bir artış olabileceğine işaret etmektedir.

Diğer fonksiyonlar

Farklı bilimsel araştırmalar, birçok hayvanın kanında oksijen taşınmasından sorumlu protein olan hemoglobinin sentezi için izolösin gerekli olduğunu göstermiştir.

Ayrıca bu amino asit, besinlerin hücrelere girişini aktive eder; Bazı çalışmalar, uzun süreli açlık sırasında bir enerji kaynağı olarak glikozun yerini alabildiğini ve ayrıca ketojenik bir amino asit olduğunu ortaya koymaktadır.

Ketojenik amino asitler, karbon iskeletleri yağ asitleri veya karbonhidratlar olarak depolanabilen, dolayısıyla enerji rezervinde görev yapanlardır.

İzolösin ve diğer dallı zincirli amino asitler (büyüme faktörleri ve çevresel koşullara ek olarak), Rapamisin hedef sinyal yolunun, mTOR'un (R apamisinin mekanik T arget'ı) aktivasyonu üzerinde çalışır.

Bu yol, ökaryotlarda protein sentezi ve otofaji olaylarının yanı sıra hücre büyümesini ve metabolizmasını kontrol edebilen önemli bir sinyal yoludur. Ayrıca yaşlanmanın ilerleyişini ve kanser veya diyabet gibi bazı patolojileri kontrol eder.

biosentezi

İnsanlar ve diğer hayvanlar, izolösin sentezleyemezler, ancak bu, günlük tükettiğimiz gıdalardan alınması sayesinde hücresel proteinlerin bir parçasıdır.

Bitkiler, mantarlar ve çoğu mikroorganizma, bu amino asidi genel olarak insan için gerekli olduğu düşünülen diğer amino asitlerinkilerle birbirine bağlı olan biraz karmaşık yollardan sentezleyebilir.

Örneğin, aspartattan izolösin, lisin, metiyonin ve treonin üretimi için yollar vardır.

Bakterilerde, özellikle izolösin amino asit treoninden piruvat yoluyla, piruvat karbonlarının 2'sinin treoninden türetilmiş bir a-ketobutirat molekülü ile yoğunlaştırılmasını içeren bir yolla üretilir.

Reaksiyon, treoninin dehidrasyonunu α-ketobutirat ve amonyum (NH3) üretmek üzere katalize eden enzim treonin dehidratazın etkisiyle başlar. Daha sonra, valinin biyosentezine katılan aynı enzimler, aşağıdaki adımlara katkıda bulunur.

- Transaminasyon

- İlgili ketoasitlerin oksidatif dekarboksilasyonu ve

- Dehidrojenasyon.

Bu tür mikroorganizmalarda, lizin, metiyonin, treonin ve izolösin gibi amino asitlerin sentezi, özellikle reaksiyon ürünlerinin dahil olan enzimlerin aktivitesini engellediği negatif geri besleme ile yüksek düzeyde koordine edilir ve düzenlenir.

İzolösin, lösin ve valin gibi insanlar için temel amino asitler olmasına rağmen, vücut dokularında bulunan aminotransferaz enzimleri onları geri dönüşümlü olarak karşılık gelen α-keto asitlerine dönüştürebilir ve sonunda bunların yerini alabilirler. diyet.

bozulma

Doğada bilinen birçok amino asit gibi, izolösin, aralarında Krebs döngüsünün öne çıktığı farklı metabolik yolların aracılarını oluşturmak için parçalanabilir (enerji üretimi için çalışan en büyük koenzim miktarını sağlar veya diğer bileşiklerin biyosentezi için).

İzolösin, triptofan, lisin, fenilalanin, tirozin, treonin ve lösin, çoklu hücresel reaksiyonlar için önemli bir metabolik ara ürün olan asetil-CoA üretmek için kullanılabilir.

Diğer amino asitlerin aksine, dallı zincirli amino asitler (lösin, izolösin ve valin) karaciğerde indirgenmez, ancak kas, beyin, böbrekler ve yağ dokusunda yakıt olarak oksitlenir.

Bu organlar ve dokular, üçüne de etki edebilen ve karşılık gelen α-keto amino asitlerini üretebilen bir aminotransferaz enziminin varlığı sayesinde bu amino asitleri kullanabilirler.

Bu oksitlenmiş amino asit türevleri üretildikten sonra, a-keto asit dehidrojenaz enzim kompleksi, oksidatif dekarboksilasyonunu katalize eder, burada bir karbon dioksit (CO2) molekülünü serbest bırakır ve söz konusu amino asitlerin bir açil-CoA türevini üretir.

İzolösin metabolizmasıyla ilgili patolojiler

İzolösin ve diğer amino asitlerin metabolizmasındaki kusurlar, örneğin "Akçaağaç Şurubu İdrarı" hastalığı (akçaağaç şurubu kokulu idrar) veya dallı zincirli ketoasidüri gibi çeşitli garip ve karmaşık patolojilere neden olabilir.

Adından da anlaşılacağı gibi, bu hastalık, ondan muzdarip hastaların idrarının kendine özgü aromasının yanı sıra kusma, nöbetler, zeka geriliği ve erken ölüm ile karakterizedir.

Özellikle, izolösin gibi dallı zincirli amino asitlerin ve bunun oksitlenmiş türevlerinin idrarla atıldığı enzim kompleksi α-ketoasit dehidrojenazdaki hatalarla ilgisi vardır.

Toplam olarak, izolösin gibi dallı zincirli amino asitlerin katabolizmasıyla ilgili patolojiler, organik asidüriler olarak bilinmesine rağmen, bu amino asitle doğrudan ilişkili olanlar oldukça nadirdir.

İzolösin yönünden zengin besinler

Bu amino asit, hayvanların kas dokularında bol miktarda bulunur, bu nedenle sığır eti, domuz eti, balık gibi hayvansal kökenli etler ve diğerleri arasında kuzu, tavuk, hindi, geyik eti gibi diğer benzerleri zenginler.

Ayrıca süt ürünlerinde ve peynir gibi türevlerinde bulunur. Yumurtada ve ayrıca onları oluşturan proteinlerin önemli bir parçası olarak farklı tohum ve kuruyemiş türlerinde bulunur.

Soya fasulyesi ve bezelyenin yanı sıra çeşitli gıda amaçlı kullanılan maya özlerinde bol miktarda bulunur.

Yetişkin bir insan için plazma izolösin düzeyleri 30 ila 108 μmol / l, 2 ila 18 yaş arası çocuklar ve gençler için 22 ila 107 μmol / l ve 0 ila 2 yaşındaki bebekler için yaklaşık olarak 26 ile 86 μmol / l arasında.

Bu veriler, bu ve diğer ilgili amino asitler açısından zengin gıdaların tüketiminin, organizmanın fizyolojik işlevlerinin çoğunun sürdürülmesi için gerekli olduğunu, çünkü insanlar onu de novo sentezleyemediğini göstermektedir.

Alımının faydaları

İzolösin besin takviyeleri genellikle valin veya lösin veya diğerleri gibi diğer temel dallı zincirli amino asitleri içerir.

İzolösin tüketiminin en yaygın örnekleri arasında, sporcular tarafından kas kütlesi veya protein sentezi yüzdesini artırmak için kullanılan besin takviyeleri bulunur. Ancak bu uygulamaların desteklendiği bilimsel temeller sürekli tartışılmakta ve sonuçları tam olarak garanti edilmemektedir.

Bununla birlikte, izolösin, triptofan metabolizmasını etkileyebilen, lösin bakımından zengin besinler olan sorgum ve mısır yönünden zengin diyetleri olan hastaların karakteristik vitamin eksikliğinin (pellagra) metabolik etkilerini önlemek için kullanılır. insanlarda nikotinik asit.

Pellagra'nın deneysel sıçanlardaki etkileri, örneğin, izolösin takviyesi ile aşılan büyüme gecikmelerini içerir.

- Hayvansal üretim endüstrisinde

Hayvansal üretim alanında, lizin, treonin, metiyonin ve izolösin gibi amino asitler, kontrollü koşullar altında büyüyen domuzları beslemek için pilot testlerde kullanılmıştır.

İzolösin, bu çiftlik hayvanlarında kilo alımına katkıda bulunmamakla birlikte, özellikle nitrojen asimilasyonu üzerinde etkilere sahip gibi görünmektedir.

- Bazı klinik durumlarda

Bazı yayınlar, izolösin plazma glukoz seviyelerini düşürebildiğini ileri sürmektedir, bu nedenle, diyabet veya düşük insülin üretimi oranları gibi rahatsızlıklardan muzdarip hastalarda alınması tavsiye edilir.

Viral enfeksiyonlar

İzolösin takviyesinin, küçük çocuklarda ve diğer genç hayvanlarda gastroenterit ve ishal gibi hastalıklara neden olan rotavirüs ile enfekte hastalarda yararlı olduğu kanıtlanmıştır.

Son zamanlarda yapılan araştırmalar, yukarıda belirtilen özelliklere sahip (rotavirüs ile enfekte olmuş) deney hayvanları tarafından bu amino asidin tüketilmesinin, PRR sinyal yollarının veya reseptörlerin tanınması ile aktivasyonu sayesinde doğal bağışıklık sisteminin büyümesine ve performansına yardımcı olduğu sonucuna varmıştır. kalıpları.

Eksiklik bozuklukları

İzolösin eksikliği görme, deri (dermatit gibi) ve bağırsaklarda (ishal ve diğer gastrointestinal belirtiler olarak belirgindir) sorunlara yol açabilir.

Hemoglobinin oluşumu ve sentezi için ve ayrıca eritrositlerin (kan hücreleri) yenilenmesi için gerekli bir amino asit olduğundan, ciddi izolösin eksiklikleri, özellikle anemi ve diğer hematolojik hastalıklarla ilgili ciddi fizyolojik sonuçlar doğurabilir. .

Bu, önemli anemik koşulların gelişmesiyle sona eren bu izolösin bakımından zayıf diyetler verilen "normal" kemirgenlerde deneysel olarak gösterilmiştir.

Bununla birlikte izolösin, hemoglobin oluşumuna sadece bebeklerde katılır, çünkü yetişkin insanın proteini bu tür amino aside önemli miktarlarda sahip değildir; bu, izolösin eksikliğinin gelişimin erken aşamalarında en belirgin olduğu anlamına gelir.

Referanslar

1. Aders Plimmer, R. (1908). Proteinlerin Kimyasal Yapısı. Bölüm I. Londra, Birleşik Krallık: Longmans, Green ve CO.
2. Aders Plimmer, R. (1908). Proteinlerin Kimyasal Yapısı. Bölüm II. Londra, İngiltere: Longmans, Green ve CO.
3. Barret, G. ve Elmore, D. (2004). Amino Asitler ve Peptitler. Cambridge: Cambridge University Press.
4. Blau, N., Duran, M., Blaskovics, M. ve Gibson, K. (1996). Metabolik Hastalıkların Laboratuvar Teşhisi için Hekim Kılavuzu (2. baskı).
5. Bradford, H. (1931). Amino Asitlerin Keşfi Tarihi. II. 1931'den Beri Yerli Protein Bileşenleri Olarak Tanımlanan Amino Asitlerin İncelenmesi. Protein Kimyasındaki Gelişmeler, 81–171.
6. Campos-Ferraz, PL, Bozza, T., Nicastro, H. ve Lancha, AH (2013). Eğitimli sıçanlarda lösinin veya dallı zincirli amino asitlerin (lösin, izolösin ve valin) takviyesinin yorgunluğa direnç ve kas ve karaciğer-glikojen degradasyonu üzerindeki belirgin etkileri. Beslenme, 29 (11–12), 1388–1394.
7. Champe, P. ve Harvey, R. (2003). Amino Asitler Amino Asitler. Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (3. baskı, Sayfa 1-12). Lippincott.
8. Chandran, K. ve Damodaran, M. (1951). Hemoglobin Oluşumunda Aminoasitler ve Proteinler 2. İzolösin. Biochemical Journal, 49, 393-398.
9. Chung, AS ve Beames, RM (1974). Barış Nehri Arpasının Domuz Yetiştiriciliği İçin Lizin, Treonin, Metiyonin ve İzolösin Takviyesi. Köpek. J. Anim. Sci., 436, 429-436.
10. Dejong, C., Meijerink, W., van Berlo, C., Deutz, N. ve Soeters, P. (1996). İnsanlarda üst gastrointestinal kanamadan sonra plazma izolösin konsantrasyonlarında azalma. Gut, 39, 13-17.
11. Edsall, J. (1960). Amino Asitler, Proteinler ve Kanser Biyokimyası (Cilt 241). Londra: Academic Press, Inc.
12. Encyclopaedia Britannica. (2012). 30 Ağustos 2019 tarihinde https://www.britannica.com/science/isoleucine adresinden erişildi.
13. Gelfand, R., Hendler, R. ve Sherwin, R. (1979). Diyetteki Karbonhidrat ve Yutulan Proteinin Metabolizması. Lancet, 65–68.
14. Hudson, B. (1992). Gıda proteinlerinin biyokimyası. Springer-Science + Business Media, BV
15. Knerr, I., Vockley, J. ve Gibson, KM (2014). Lösin, İzolösin ve Valin Metabolizması Bozuklukları. N. Blau (Ed.), Kalıtsal Metabolik Hastalıkların Teşhisi, Tedavisi ve Takibi için Hekim Kılavuzu içinde (s. 103-141).
16. Korman, SH (2006). İzolösin yıkımının doğuştan gelen hataları: Bir inceleme. Moleküler Genetik ve Metabolizma, 89 (4), 289–299.
17. Krishnaswamy, K. ve Gopalan, C. (1971). İzolösin'in Pellagra'da Deri ve Elektroensefalogram Üzerindeki Etkisi. Lancet, 1167–1169.
18. Martin, RE ve Kirk, K. (2007). Sıtma paraziti Plasmodium falciparum ile enfekte insan eritrositlerinde temel besin izolösinin taşınması. Kan, 109 (5), 2217–2224.
19. Ulusal Biyoteknoloji Bilgi Merkezi. PubChem Veritabanı. l-Isoleucine, CID = 6306, https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/l-Isoleucine (erişim tarihi 31 Ağustos 2019)
20. Nuttall, FQ, Schweim, K. ve Gannon, MC (2008). Glikozlu ve glukozsuz ağızdan uygulanan izolösinin diyabetik olmayan kişilerde insülin, glukagon ve glukoz konsantrasyonları üzerindeki etkisi. Avrupa Klinik Beslenme ve Metabolizma E-Dergisi, 3 (4), 152-158.
21. van Berlo, CLH, van de Bogaard, AEJM, van der Heijden, MAH, van Eijk, HMH, Janssen, MA, Bost, MCF ve Soeters, PB (1989). Sindirim sisteminde kanamadan sonra artan amonyak salınımı, hemoglobinde izolösin tamamen yokluğunun bir sonucu mudur? Domuzlarda bir çalışma. Hepatoloji, 10 (3), 315–323.
22. Vickery, HB ve Schmidt, CLA (1931). Amino asitlerin keşfinin tarihi. Kimyasal İncelemeler, 9 (2), 169-318.
23. Wolfe, RR (2017). İnsanlarda dallı zincirli amino asitler ve kas protein sentezi: efsane mi yoksa gerçek mi? Uluslararası Spor Beslenme Derneği Dergisi, 14 (1), 1–7.
24. Wu, G. (2009). Amino asitler: Metabolizma, işlevler ve beslenme. Amino Asitler, 37 (1), 1-17.