Sukroz da sukroz-izomaltaz kompleksi olarak bilinen, enzimatik aktivite α-glikosilaz integral hidrolazlar grubuna ait olan bir kompleks membrandır (glikosidazlar ve peptidazlar oluşur).
Memeliler, kuşlar ve sürüngenler gibi birçok karada yaşayan hayvanın bağırsak mikrovillusunda bulunur. Farklı bibliyografik kaynaklara göre, bu enzim için kabul edilen diğer isimler oligo-1,6-glukozidaz, α-metil glukozidaz, izomaltaz ve oligosakarit α-1,6-glukozidazdır.
Sükrazın etki mekanizmasının grafik gösterimi (Kaynak: NuFS, San Jose Eyalet Üniversitesi, Wikimedia Commons aracılığıyla)
Bitkilerde ve mikroorganizmalarda bulunan invertaza benzer aktiviteye sahip bir enzimdir. Birincil işlevi, gıda ile alınan sükrozu oluşturan monosakkaritler (glikoz ve fruktoz) arasındaki glikosidik bağı hidrolize etmektir.
Sükroz, bağırsak hücrelerine bir disakkarit olarak taşınamadığı ve bu nedenle hidrolizi, bileşen monosakkaritlerinin bağırsaktan emilmesine izin verdiği için çok önemli sindirim işlevlerine sahiptir.
Hayvanların bağırsak hücrelerinde sükraz-izomaltazın sentezi ve aktivitesi birçok seviyede düzenlenir: transkripsiyon ve translasyon sırasında, glikosilasyon sırasında ve ayrıca translasyon sonrası işlemleri sırasında.
Bu olaylardan herhangi biri başarısız olduğunda veya onu kodlayan gende bir tür mutasyon meydana geldiğinde, insanlarda disakkaritleri metabolize edememe ile ilgili olan ve sükroz eksikliği sendromu olarak bilinen patolojik bir durum ortaya çıkar.
karakteristikleri
Memelilerde sükraz için substrat görevi gören disakkaritler, genellikle tükürük ve pankreatik a-amilaz enzimlerinin hidrolitik aktivitesinin ürünüdür. Bunun nedeni, sükrazın sadece sükrozun glikosidik bağlarını değil, aynı zamanda maltoz ve maltotriozun ve diğer oligosakaritlerin a-1,4 bağlarını da hidrolize etmesidir.
Yarı ömrü 4 ila 16 saat arasında değişir, bu nedenle bağırsak hücreleri, aktivitesini nispeten sabit seviyelerde tutmak için sukrazın sentez ve bozunma döngülerine çok fazla enerji harcar.
Sentez
Çoğu entegre hidrolaz enzimi gibi, sükraz (sükraz-izomaltaz veya SI), pro-SI olarak adlandırılan bir öncü polipeptit olarak fırça kenar hücrelerinde sentezlenen bir glikoproteindir.
Bu öncü molekül, hücrelerin apikal yüzeyine taşınır ve orada onu iki farklı alt birime bölen pankreas proteazları tarafından enzimatik olarak işlenir: izomaltaz alt birimi ve sükraz alt birimi.
İzomaltaz alt birimi, pro-SI'nın amino terminal ucuna karşılık gelir ve N-terminal ucunda hidrofobik bir segmente (hidrofobik ankraj) sahiptir. Bu, bağırsak fırça kenar hücrelerinin plazma zarı ile ilişkilendirilmesine izin verir.
İnsanlarda bu kompleksi kodlayan gen, kromozom 3'ün uzun kolunda yer alır ve her iki alt birim arasındaki büyük dizi homolojisi (% 40'tan fazla) göz önüne alındığında, bu enzimin bir genetik duplikasyon olayından kaynaklandığı öne sürülmüştür.
Her iki alt birimin, izomaltaz ve sükrazın, maltozu ve diğer a-glukopiranositleri hidrolize edebildiği ve bu dimerin karbonhidrat sindiriminde önemli bir protein haline geldiği gösterilmiştir.
yapı
Enzim sükrazın başlangıç formu olan pro-SI polipeptidi, yaklaşık 260 kDa ve 1827 amino asittir. Bununla birlikte, pankreas proteazlarının proteolitik aktivitesi, sırasıyla izomaltazı ve sükrazı temsil eden 140 kDa ve 120 kDa'lık iki alt birim üretir.
Bu enzim, N- ve O-glikosile edilmiş sakarit kısımlarına sahip bir glikoproteindir ve dizi çalışmaları, 19'dan fazla glikosilasyon bölgesinin varlığını ortaya çıkarır. Karbonhidrat kısımları, protein ağırlığının% 15'inden fazlasını temsil eder ve esasen sialik asit, galaktozamin, mannoz ve N-asetilglukozaminden oluşur.
Sükraz-izomaltaz kompleksinin iki alt birimi tam olarak aynı olmadığından, birçok yazar, bu enzimin aslında her alt birimin kovalent olmayan bağlarla birleşen doğrusal bir glikosile polipeptit zincirinden oluştuğu bir heterodimer olduğunu düşünür.
İzomaltaz alt birimi, enterosit membranı (bağırsak hücreleri) ile ilişkisinde yer alan ve endoplazmik retikulumu hedeflemek için kalıcı bir ankraj ve bir peptit sinyali temsil eden 20 amino asit kalıntısından oluşan bir hidrofobik segmente sahiptir.
Her iki alt birimin, sükraz ve izomaltazın aktif bölgesi, bağırsak lümenine çıkıntı yapan enterositlerin plazma zarında bulunur.
Özellikleri
Sükraz-izomaltaz gibi enzimlerin temel metabolik fonksiyonları, sükrozdan glikoz ve fruktoz üretimi ile ilgilidir. Bağırsak hücrelerine taşınan ve farklı amaçlar için farklı metabolik yollara dahil edilen monosakkaritler.
Memelilerde Sucarase-İzomaltaz'ın etki mekanizması (Kaynak: Areid3, Wikimedia Commons)
Spesifik taşıyıcıların bulunduğu glikoz, hücre içi olarak glikolize yönlendirilebilir, örneğin oksidasyonunun ATP formunda enerji üretimine ve NADH formunda indirgeme gücüne yol açtığı yer.
Öte yandan fruktoz, fruktoz 1-fosfata fosforilasyonundan başlayıp hepatik fruktokinaz tarafından katalize edilen bir dizi reaksiyonla da metabolize edilebilir. Bu, bu alt tabakanın diğer enerji üretim yollarına dahil edilmesine başlar.
Ayrıca, bitkilerdeki invertaz enziminde olduğu gibi, sükraz-izomaltaz aktivitesi, genellikle büyüme, gelişme, moleküllerin taşınması ve diğerleri gibi fizyolojik olayları koşullandıran ozmotik basınç gibi hücresel yönlerde önemli etkilere sahiptir.
İnsanlarda ilgili hastalıklar
İnsanlarda sükraz-izomaltaz eksikliği veya CSID (Konjenital sükraz-izomaltaz eksikliği) olarak bilinen, ozmotik olarak aktif oligo ve disakkaritlerin sindirimindeki kusurlarla ilgili doğuştan otozomal bir hastalık vardır.
Bu hastalık, aralarında enzimin pro-SI öncül formunun yanlış işlenmesinin, genetik mutasyonların, taşıma sırasındaki hataların vb. Tanımlandığı birkaç eşzamanlı faktörle ilgilidir.
Bu durumun teşhis edilmesi zordur ve genellikle laktoz intoleransı ile karıştırılır. Bu nedenle, "sükroz intoleransı" olarak da bilinir.
Hipogliseminin eşlik ettiği karın krampları, ishal, kusma, baş ağrıları, büyüme ve kilo alma eksikliği, anksiyete ve aşırı gaz üretimi ile karakterizedir.
Referanslar
- Brunner, J., Hauser, H., Braun, H., Wilson, K., Wecker, W., O'Neill, B. ve Semenza, G. (1979). Enzim Kompleksi Sükraz-İzomaltazın Bağırsak Fırçası Kenar Membranı ile İlişkilendirme Modu. Biyolojik Kimya Dergisi, 254 (6), 1821-1828.
- Cowell, G., Tranum-Jensen, J., Sjöström, H. ve Norén, O. (1986). Pro-sükraz / izomaltaz ve son form sükraz / izomaltazın topolojisi ve kuaterner yapısı. Biochemical Journal, 237, 455-461.
- Hauser, H. ve Semenza, G. (1983). Sükraz-İzomaltaz: Fırça Kenar Membranının Saplı Bir İçsel Proteini. Bioch'da Eleştirel İncelemeler, 14 (4), 319–345.
- Hunziker, W., Spiess, M., Semenza, G. ve Lodish, HF (1986). Sucrase-Isomaltase Kompleksi: Saplı, İçsel Fırça Sınır Proteininin Birincil Yapısı, Membran Oryantasyonu ve Evrimi. Cell, 46, 227-234.
- Naim, HY, Roth, J., Sterchi, EE, Lentze, M., Milla, P., Schmitz, J. ve Hauril, H. (1988). İnsanlarda Sükraz-İzomaltaz Eksikliği. J. Clin. Invest. , 82, 667-679.
- Rodriguez, IR, Taravel, FR ve Whelan, WJ (1984). Bağırsak domuz sükraz-izomaltazının ve bunun ayrı alt birimlerinin karakterizasyonu ve işlevi. Eur J. Biochem. 143, 575-582.
- Schiweck, H., Clarke, M. ve Pollach, G. (2012). Şeker. Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry (Cilt 34, sayfa 72). Wiley-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA.
- Treem, W. (1995). Konjenital Sükraz-İzomaltaz Eksikliği. Pediatrik Gastroenteroloji ve Beslenme Dergisi, 21, 1–14.