VALIN: ÖZELLIKLER, IŞLEVLER, ZENGIN BESINLER, FAYDALAR - BIYOLOJI - 2025

Valin proteinlerin "temel" bileşenleri olarak tespit 22 amino asit aittir; "Val" kısaltması ve "V" harfiyle tanımlanır. Bu amino asit, insan vücudu tarafından sentezlenemez, bu nedenle insanlar için dokuz temel amino asit grubunda sınıflandırılır.

Birçok küresel proteinin valin ve lösin kalıntıları açısından zengin bir iç kısmı vardır, çünkü her ikisi de hidrofobik etkileşimlerle ilişkilidir ve yapının katlanması ve proteinlerin üç boyutlu konformasyonu için gereklidir.

Valine amino asitinin kimyasal yapısı (Kaynak: Clavecin, Wikimedia Commons)

Valin ilk kez 1856'da V. Grup-Besanez tarafından pankreasın sulu bir özünden saflaştırıldı. Bununla birlikte, "valin" adı, 1906'da E. Fisher tarafından yapay olarak sentezlemeyi başardığında ve yapısının yaygın olarak "kediotu" olarak bilinen bitkilerde bulunan valerik aside çok benzediğini gözlemlediğinde ortaya çıktı.

Valin, omurgalılar tarafından paylaşılan bazı proteinlerde korunmuş pozisyonlarda bulunan amino asitlerden biridir, örneğin omurgalı sitokrom C'nin 80. pozisyonunda, lösin, valin, izolösin ve metiyonin aynı sırada bulunur.

Bağlar, tendonlar, kan damarları, iplikler veya örümcek ağları gibi dirençli, sert ve elastik özelliklere sahip doku veya biyomalzemelerde, diğer amino asitlerle hidrofobik etkileşimleri sayesinde esneklik ve direnç sağlayan çok miktarda valin bulunur.

Kan yoluyla oksijenin taşınmasından sorumlu protein olan hemoglobinin β zincirindeki bir valin kalıntısı için bir glutamat kalıntısının ikamesi, protein yapısında zayıf bir oluşuma neden olur ve bu da hemoglobin "S" ye yol açar.

Bu mutasyon orak hücre anemisine veya orak hücre hastalığına neden olur, bu patolojik bir durum olan kırmızı kan hücreleri, onları yuvarlak ve düz bir görünümle normal kan hücrelerinden ayıran karakteristik bir hilal veya orak şeklini alır.

Günümüzde en çok kullanılan herbisitlerin bazıları, valin, lösin ve izolösin sentezinin ilk aşaması için gerekli olan asetolaktat sentaz enzimine zarar veren aktif bileşikler olarak sülfonilüre ve metil sülfometurona sahiptir. Bu pestisitlerin neden olduğu zarar, otların ve yabani otların normal şekilde gelişmesini engeller.

karakteristikleri

Valin, beş karbonlu iskelete sahip bir amino asittir ve alifatik yan zincirlere sahip amino asitler grubuna aittir. Hidrofobik karakteri, fenilalanin, lösin ve izolösin ile karşılaştırılabilecek şekildedir.

R gruplarında veya yan zincirlerinde hidrokarbon zincirlerine sahip olan amino asitler, literatürde yaygın olarak dallı veya dallı zincirli amino asitler olarak bilinir. Valin, fenilalanin, lösin ve izolösin bu gruptadır.

Genel olarak, bu grubun amino asitleri, hidrofobik etkileşimler yoluyla birbirleriyle birleşebildikleri, sudan "kaçarak" ve birçok proteinin karakteristik yapısal kıvrımlarını oluşturabildikleri için protein sentezinde iç yapısal elemanlar olarak kullanılırlar.

Moleküler ağırlığı 117 g / mol civarındadır ve R grubu veya yan zinciri dallanmış bir hidrokarbon olduğundan, yükü yoktur ve protein yapılarındaki nispi bolluğu% 6'dan biraz daha fazladır.

yapı

Valin, tüm amino asitlerin genel yapısını ve üç tipik kimyasal grubunu paylaşır: karboksil grubu (COOH), amino grubu (NH2) ve bir hidrojen atomu (-H). R grubunda veya yan zincirinde, kendisine çok hidrofobik özellikler veren üç karbon atomuna sahiptir.

"Amino asitler" olarak sınıflandırılan tüm kimyasal bileşikler için geçerli olduğu gibi, valin, sözü edilen dört kimyasal grubun bağlı olduğu, kiral olan ve α-karbon olarak bilinen merkezi bir karbon atomuna sahiptir.

Valin için IUPAC adı 2-3-amino-3-butanoik asittir, ancak bazı kimyagerler buna α-amino kediotu asidi de denir ve kimyasal formülü C5H11NO2'dir.

Tüm amino asitler D veya L formunda bulunabilir ve valin bir istisna değildir. Bununla birlikte, L-valin formu D-valin formundan çok daha fazladır ve ayrıca D formundan daha spektroskopik olarak aktiftir.

L-valin, hücresel proteinlerin oluşumu için kullanılan formdur ve bu nedenle ikisinin biyolojik olarak aktif formudur. Diğer birçok işlevin yanı sıra nutrasötik, bitkiler için mikro besin, insanlar için metabolit, algler, mayalar ve bakteriler gibi işlevleri yerine getirir.

Özellikleri

Valin, dokuz temel amino asitten biri olmasına rağmen, protein sentezine katılımının yanı sıra kendi parçalanma yolunda bir metabolit olarak önemli bir rol oynamaz.

Bununla birlikte, valin ve tirozin gibi hacimli amino asitler, genellikle ipekböceği veya ipekböceği olarak bilinen Bombyx mori türünün kurtları tarafından üretilen ipek ipliklerinin ana protein bileşeni olan fibroinin esnekliğinden sorumludur. dut ağacı.

Bağlar ve arteriyel kan damarları gibi dokular, elastin olarak bilinen lifli bir proteinden oluşur. Bu, glisin, alanin ve valin amino asitlerinin tekrarlanan sekanslarına sahip polipeptit zincirlerinden oluşur; valin, proteinin uzaması ve esnekliği açısından en önemli kalıntıdır.

Valine, meyvelerin karakteristik kokusundan sorumlu bileşiklerin ana sentez yollarına katılır. Valin molekülleri, dallanmış ve metillenmiş ester ve alkol türevlerine dönüştürülür.

Gıda endüstrisinde

Bazı mutfak preparatlarında lezzetli kokular elde etmek için valini glikozla birlikte kullanan birçok kimyasal katkı maddesi vardır.

100 ° C sıcaklıkta bu katkı maddelerinin karakteristik çavdar kokusu vardır ve 170 ° C'nin üzerinde sıcak çikolata gibi kokarlar, bu da onları pişirme ve pastacılık (şekerleme) endüstrisindeki gıda üretiminde popüler kılar.

Bu kimyasal katkı maddeleri yapay olarak sentezlenmiş L-valin kullanır, çünkü biyolojik kaynaklardan saflaştırılmaları zahmetlidir ve gerekli saflık derecesi genellikle elde edilmez.

biosentezi

Valin, lösin ve izolösin gibi tüm dallı zincirli amino asitler esas olarak bitkilerde ve bakterilerde sentezlenir. Bu, insanlar ve diğer memeliler gibi hayvanların beslenme gereksinimlerini karşılamak için bu amino asitler bakımından zengin besinler yemeleri gerektiği anlamına gelir.

Valin biyosentezi genellikle iki karbon atomunun hidroksietil tiamin pirofosfattan piruvata asetohidroksi izomerik asit redüktaz enzimi tarafından aktarılmasıyla başlar.

İki karbon atomu, enzim piruvat dekarboksilaz tarafından katalize edilene çok benzer, ancak dihidroksi asit dehidrataz tarafından katalize edilen TPP'ye bağlı bir reaksiyon yoluyla ikinci bir piruvat molekülünden türetilir.

Enzim valin aminotransferaz, son olarak, önceki dekarboksilasyondan kaynaklanan ketoasit bileşiğine bir amino grubu katar, böylece L-valini oluşturur. Lösin, izolösin ve valin amino asitleri büyük yapısal benzerliğe sahiptir ve bunun nedeni biyosentetik yollarında birçok ara ürünü ve enzimi paylaşmalarıdır.

L-valinin biyosentezi sırasında üretilen ketoasit, lösin ve diğer ilgili amino asitlerin biyosentetik yolunda negatif geri besleme veya allosterik düzenleme ile bazı enzimatik adımları düzenler.

Bu, biyosentetik yolların, biriktiklerinde hücrelere belirli bir amino asidin fazla olduğunu ve dolayısıyla sentezinin durdurulabileceğini gösteren spesifik bir sinyal veren, içlerinde üretilen bir metabolit tarafından engellendiği anlamına gelir.

bozulma

Valinin ilk üç degradasyon adımı, tüm dallı zincirli amino asitlerin degradasyon yolunda paylaşılır.

Valin, süksinil-CoA'ya dönüştürülecek sitrik asit döngüsüne veya Krebs döngüsüne girebilir. Bozunma yolu, dallı zincirli amino asit aminotransferaz (BCAT) olarak bilinen bir enzim tarafından katalize edilen bir ilk transaminasyondan oluşur.

Bu enzim, dallı zincirli amino asitleri karşılık gelen dallı zincirli a-keto asitlerine dönüştüren tersine çevrilebilir bir transaminasyonu katalize eder.

Bu reaksiyonda, glutamat / 2-ketoglutarat çiftinin katılımı esastır, çünkü 2-ketoglutarat metabolize olan amino asitten çıkarılan amino grubunu alır ve glutamat haline gelir.

Valin katabolizmasının bu ilk reaksiyon basamağı 2-ketoizovalerat üretir ve piridoksal 5'-fosfatın (PLP) piridoksamin 5'-fosfata (PMP) dönüşümü eşlik eder.

Daha sonra, 2-ketoizovalerat, bir CoASH kısmı ekleyen ve daha sonra dehidrojene edilen ve metakrilil-CoA'ya dönüştürülen izobutiril-CoA oluşturan dallı zincirli a-ketoasit dehidrojenaz olarak bilinen bir mitokondriyal enzim kompleksi için bir substrat olarak kullanılır.

Metakrilil-CoA, hidrasyon, CoASH kısmının çıkarılması, oksidasyon, başka bir CoASH kısmının eklenmesi ve moleküler yeniden düzenlemeyi içeren 5 ek enzimatik adımda aşağı akışta işlenir ve hemen döngüye giren süksinil-CoA üretimi ile son bulur. Krebs.

Valin açısından zengin besinler

Susam veya susam tohumlarında bulunan proteinler, her gram protein için neredeyse 60 mg amino asit ile valin bakımından zengindir. Bu nedenle, bu amino asitten yoksun diyetleri olan çocuklara susamlı kurabiye, kek ve bar veya nuga önerilmektedir.

Soya fasulyesi genel olarak valin dahil tüm temel amino asitler açısından zengindir. Bununla birlikte, metiyonin ve sistein bakımından fakirdirler. Soya proteini veya tekstüre çok karmaşık dördüncül yapılara sahiptir, ancak mide sularının varlığında çözülmesi ve daha küçük alt birimlere ayrılması kolaydır.

Tipik olarak süt ve türevlerinde bulunan kazein, tekrarlanan valin dizileri bakımından zengindir. Soya proteini gibi, bu protein de memelilerin bağırsak yolunda kolayca parçalanır ve emilir.

Her 100 gram soya proteini için yaklaşık 4.9 gram valinin yutulduğu tahmin edilmektedir; her 100 ml süt için yaklaşık 4.6 ml valin alınır.

Bu amino asit açısından zengin diğer besinler sığır eti, balık ve çeşitli sebze ve yeşilliklerdir.

Alımının faydaları

Valin, amino asitlerin büyük bir kısmı gibi, glukojenik bir amino asittir, yani glukoneojenik yola dahil edilebilir ve birçok nörolog, alımının zihinsel sağlığı, kas koordinasyonunu ve stresi azaltmaya yardımcı olduğunu iddia eder.

Birçok sporcu, özellikle kas dokuları olmak üzere dokuların yenilenmesine yardımcı oldukları için valin açısından zengin tabletler tüketir. Glukoneogeneze dahil edilebilen bir amino asit olarak, sadece fiziksel aktivite için değil aynı zamanda sinir fonksiyonu için de önemli olan enerji üretimine yardımcı olur.

Valin yönünden zengin besinler vücuttaki nitrojen bileşiklerinin dengesini korumaya yardımcı olur. Bu denge, sindirilen proteinlerden enerji üretimi, vücudun büyümesi ve iyileşmesi için gereklidir.

Tüketimi, karaciğer ve safra kesesinin zarar görmesini engellemenin yanı sıra birçok vücut fonksiyonunun optimizasyonuna katkıda bulunur.

Kas hacmini ve kas iyileşmesini artırmak için sporcular arasında en popüler diyet takviyelerinden biri BCAA'lardır.

Bu tip tabletler, genellikle L-valin, L-izolösin ve L-lösin gibi dallı zincirli amino asitleri içeren farklı amino asitlerin karışımlarına sahip tabletlerden oluşur; B12 vitamini ve diğer vitaminler açısından da zengindirler.

Domuzlarla yapılan bazı deneyler, bu amino asit sütün salgılanmasına yardımcı olduğu ve emziren yenidoğanların büyüme hızında iyileşme sağladığından, emzirme döneminde anneler için valin gereksinimlerinin çok daha yüksek ve sınırlayıcı olduğunu göstermiştir.

Eksiklik bozuklukları

Bebekler için önerilen günlük valin alımı, tüketilen her gram protein için yaklaşık 35 mg iken, yetişkinler için miktar biraz daha düşüktür (yaklaşık 13 mg).

Valin ve diğer dallı zincirli amino asitlerle ilgili en yaygın hastalık, "akçaağaç şurubu idrar hastalığı" veya "Ketoasidüri" olarak bilinir.

Bu, metabolizmaları için gerekli olan lösin, izolösin ve valinden türetilen α-ketoasitlerin dehidrojenaz enzimlerini kodlayan genlerdeki bir kusurun neden olduğu kalıtsal bir durumdur.

Bu hastalıkta vücut bu üç amino asitten hiçbirini diyetten elde edildiğinde özümseyemez, bu nedenle türetilen ketoasitler birikerek idrarla dışarı atılır (ayrıca kan serumunda ve beyin omurilik sıvısında da tespit edilebilirler).

Öte yandan, valin eksikliği olan bir diyet, epilepsi gibi nörolojik patolojilere bağlanmıştır. Aynı zamanda kilo kaybına, Huntington hastalığına neden olabilir ve doku onarım sistemi ve biyomoleküllerin sentezi tehlikeye girdiğinden, belirli kanser türlerinin gelişmesine bile yol açabilir.

Referanslar

1. Abu-Baker, S. (2015). Biyokimyanın Gözden Geçirilmesi: Kavramlar ve Bağlantılar
2. Nelson, DL, Lehninger, AL ve Cox, MM (2008). Lehninger biyokimyanın ilkeleri. Macmillan.
3. Plimmer, RHA ve Phillips, H. (1924). Proteinlerin Analizi. III. Bromlama ile Histidin ve Tirozin Tahmini. Biyokimya Dergisi, 18 (2), 312
4. Plimmer, RHA (1912). Proteinlerin kimyasal yapısı (Cilt 1). Longmans, Green.
5. Torii, KAZUO ve Iitaka, Y. (1970). L-valinin kristal yapısı. Acta Crystallographica Bölüm B: Yapısal Kristalografi ve Kristal Kimya, 26 (9), 1317-1326.
6. Tosti, V., Bertozzi, B. ve Fontana, L. (2017). Akdeniz diyetinin sağlığa faydaları: metabolik ve moleküler mekanizmalar. Gerontoloji Dergileri: Seri A, 73 (3), 318-326.