KARBOKSIHEMOGLOBIN: ÖZELLIKLERI VE ETKILERI - BIYOLOJI - 2025

Karbok- bağlı hemoglobin karbon monoksit (CO). Hemoglobin, insanlarda ve diğer birçok omurgalıda kandaki oksijeni taşıyan proteindir.

Oksijen taşımak için hemoglobin ona bağlanmalıdır. 1914'te Viyana'da doğan ve 2002'de Cambridge'de hayatını kaybeden Nobel ödüllü kimyager Max Perutz, hemoglobinin oksijen bağlama davranışını "ahlak dışı" olarak nitelendirdi.

Hemoglobinin yapısı (Kaynak: Bielabio, Wikimedia Commons)

Her biri dört oksijen molekülünü bağlayabilen iki hemoglobin molekülü düşünün. Birinde zaten üç oksijen molekülü var, diğerinde hiç yok. Başka bir oksijen molekülü belirirse, soru şudur: Zaten üç tane olan "zengin" olana mı yoksa hiç olmayan "fakir" olana mı katılır? Zengin molekülü hedefleme olasılığı 100'e 1'dir.

Şimdi diğer iki hemoglobin molekülünü hayal edin. Birinde 4 oksijen molekülü var (doymuş) ve diğerinde sadece bir tane var. Hangi molekülün dokulara oksijen vermesi daha olasıdır, zengin veya fakir? Yoksul, oksijeni zenginlere göre daha kolay ulaştırır.

Hemoglobin molekülündeki oksijenin dağılımı İncil'deki benzetme olarak görülebilir: "… sahip olana, ona verilecek ve olmayanlara, sahip olduğu bile elinden alınacaktır …" (Mt, 13:12). Fizyolojik açıdan bakıldığında, hemoglobin molekülünün bu "ahlaksız" davranışı, dokulara oksijen sağlanmasına katkıda bulunduğundan önemle doludur.

Bununla birlikte, karbon monoksit, bir hemoglobin molekülüne bağlı oksijen atomlarının sayısı ne olursa olsun, hepsini "öldürür". Yani, bol CO varlığında, hemoglobine bağlanan tüm oksijen, CO ile değiştirilir.

Yapısal özellikler

Karbon monoksit ile ilişkili bir hemoglobin durumundan başka bir şey olmayan karboksihemoglobinden bahsetmek için önce genel terimlerle hemoglobine atıfta bulunmak gerekir.

Hemoglobin, her biri globin olarak bilinen bir polipeptit zinciri ve hem grubu olarak adlandırılan protein olmayan bir grup (prostetik grup) tarafından oluşturulan dört alt birimden oluşan bir proteindir.

Her hem grubu, demirli durumda (Fe ²⁺ ) bir demir atomu içerir . Bunlar, oksitlenmeden oksijene bağlanabilen atomlardır.

Hemoglobin tetramer, her biri 141 amino asitten oluşan iki alfa globin alt biriminden ve her biri 146 amino asitlik beta globinin iki alt biriminden oluşur.

Hemoglobin formları veya yapıları

Hemoglobin herhangi bir oksijen atomuna bağlı olmadığında, hemoglobinin yapısı, içindeki tuz köprülerinin oluşması nedeniyle sert veya gergindir.

Oksijensiz (oksijensiz) hemoglobinin dörtlü yapısı "T" veya gergin yapı olarak bilinir ve oksijenli hemoglobin (oksihemoglobin) "R" veya gevşetilmiş yapı olarak bilinir.

T yapısından R yapısına geçiş, oksijenin her bir globin zincirine bağlı heme grubunun ferröz demir atomuna (Fe2 ⁺ ) bağlanmasıyla gerçekleşir.

İşbirlikçi davranış

Hemoglobinin yapısını oluşturan alt birimler, aşağıdaki örnekle açıklanabilecek bir işbirliği davranışı göstermektedir.

Oksijeni giderilmiş hemoglobin molekülü (T yapısında), içinde çok gizli oksijen bağlama bölgeleri (hem grupları) olan bir yün yumağı olarak düşünülebilir.

Bu gergin yapı bir oksijen molekülüne bağlandığında, bağlanma hızı çok yavaştır, ancak bu bağlanma topu biraz gevşetmek ve bir sonraki heme grubunu yüzeye yaklaştırmak için yeterlidir ve bağlanma hızını arttırır. bir sonraki oksijen daha yüksektir, işlemi tekrar eder ve her bağla afiniteyi arttırır.

Karbon monoksit etkileri

Karbon monoksitin kan gazı taşınması üzerindeki etkilerini incelemek için, öncelikle oksijen molekülleri ile “şarj etmek” için kısmi oksijen basıncına bağımlılığını tanımlayan oksihemoglobin eğrisinin özelliklerini tanımlamak gerekir.

Oksihemoglobin eğrisi, kısmi oksijen basıncının bir fonksiyonu olarak değişen bir sigmoid veya "S" şekline sahiptir. Eğrinin grafiği, onu oluşturmak için kullanılan kan örneklerine yapılan analizlerden ortaya çıkar.

Eğrinin en dik bölgesi 60 mmHg'den daha düşük basınçlarla elde edilir ve bundan daha yüksek basınçlarda eğri sanki bir platoya ulaşıyormuş gibi düzleşme eğilimindedir.

Belirli maddelerin varlığında, eğri önemli sapmalar gösterebilir. Bu sapmalar, aynı PO _2'de hemoglobinin oksijen için afinitesinde meydana gelen değişiklikleri gösterir .

Bu fenomeni ölçmek için, hemoglobinin% 50 doymuş olduğu oksijenin kısmi basınç değeri olan P ₅₀ değeri olarak bilinen hemoglobinin oksijen için afinitesinin ölçümü tanıtıldı ; yani, hem gruplarının yarısı bir oksijen molekülüne bağlandığında.

PH 7.4, 40 mmHg kısmi oksijen basıncı ve 37 ° C'lik bir sıcaklıkta olarak anlaşılmalıdır, standart koşullar altında, düşük P ₅₀ yetişkin erkek için 27 mm Hg veya 3.6 kPa olarak kullanılır.

Hemoglobinin oksijen için afinitesini hangi faktörler etkileyebilir?

Eritrositlerde bulunan hemoglobinin oksijene olan afinitesi 2,3 difosfogliserat (2-3DPG), karbondioksit (CO ₂ ), yüksek proton konsantrasyonları veya artan sıcaklık nedeniyle azalabilir ; ve aynısı karbon monoksit (CO) için de geçerlidir.

Fonksiyonel çıkarımlar

Karbon monoksit, arteriyel kandaki oksijen taşıma işlevine müdahale edebilir. Bu molekül, hemoglobine bağlanabilir ve karboksihemoglobin oluşturabilir. Bu O 250 kat yüksek, yaklaşık hemoglobin için bir afiniteye sahip olmasıdır ₂ bunun kendisine bağlı olsa bile bu yer değiştirme yeteneğine sahiptir, böylece.

Vücut, küçük miktarlarda da olsa kalıcı olarak karbon monoksit üretir. Bu renksiz, kokusuz gaz, O _{2'nin yaptığı gibi} hem grubuna bağlanır ve normalde kandaki hemoglobinin yaklaşık% 1'i karboksihemoglobin olarak bulunur.

Organik maddenin eksik yanması CO ürettiğinden, sigara içenlerde karboksihemoglobin oranı çok daha yüksektir ve toplam hemoglobinin% 5 ila 15'i arasındaki değerlere ulaşır. Karboksihemoglobin konsantrasyonundaki kronik artış sağlığa zararlıdır.

Solunan CO miktarında% 40'tan fazla karboksihemoglobin üreten bir artış yaşamı tehdit eder. Demirli demir bağlama bölgesi CO tarafından işgal edildiğinde, O ₂ bağlanamaz .

CO bağlanması, hemoglobin daha fazla O uygulayabilme yeteneğini azaltır, öyle ki R 'yapısına hemoglobin geçiş neden ₂ kılcal kan damarlarının içinde.

Karboksihemoglobin, açık kırmızı bir renge sahiptir. Bu nedenle, CO zehirli hastalar komada ve solunum felcinde bile pembeye döner. Bu hastaların hayatlarını kurtarmaya çalışmak için en iyi tedavi, demirin CO ile bağlanmasını değiştirmeye çalışmak için saf oksijeni, hatta hiperbarik solumalarını sağlamaktır.

Referanslar

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9. Baskı (sayfa 501-502). McGraw-Hill Press, New York, ABD.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA ve Rodwell, VW (2014). Harper'ın resimli biyokimyası. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biyokimya (1989). Burlington, Kuzey Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fizyoloji. (3. Baskı) Ediciones Harcourt, SA
5. Batı JB (1991). Tıbbi uygulamanın fizyolojik temeli. Williams ve Wilkins