PROTEINLERIN TERSIYER YAPISI: TEMEL ÖZELLIKLER - BIYOLOJI - 2025

Proteinlerin üçüncül yapısı, kendileri tekrar katlarken polipeptid zincirleri elde tarafından oluşturulan üç boyutlu konformasyon. Bu konformasyon, polipeptidin amino asit kalıntılarının yan zincirleri arasındaki etkileşimlerle ortaya çıkar. Yan zincirler, protein üzerindeki konumlarından bağımsız olarak etkileşime girebilir.

R grupları arasındaki etkileşimlere bağlı olduğundan, üçüncül yapı, zincirin tekrar etmeyen yönlerini gösterir, çünkü bu gruplar her amino asit kalıntısı için farklıdır. İkincil yapı ise tüm amino asitlerde bulunan karboksil ve amino gruplarına bağlıdır.

Alfa sarmal ve beta yaprakta ikincil yapılarla protein kinaz fosfatazın tersiyer yapısı. A2-33 kaynağından alındı ​​ve düzenlendi. Alejandro Porto tarafından değiştirildi. .

Bazı yazarlar, lifli proteinlerin basit bir üçüncül yapıya sahip olduğunu öne sürüyorlar, ancak yine de, diğer yazarlar bu yapının küresel proteinler için tipik olduğuna işaret ediyor.

Lifli proteinler

Lifli proteinlerde polipeptit zincirleri, uzun filamentler veya uzun tabakalar şeklinde düzenlenir; genellikle tek tip ikincil yapıdan oluşurlar. Bu ikincil yapı, çoğu durumda, proteinin şeklini belirlemede üçüncül yapıdan daha önemlidir.

Biyolojik işlevi yapısaldır, bir arada tutarken bulundukları organlara ve yapılara güç ve / veya esneklik verir. Tüm lifli proteinler, içerdikleri büyük miktarda hidrofobik amino asit kalıntısı nedeniyle suda çözünmez.

Bu lifli proteinler arasında keratinler ve kolajendir. İlki, bağ dokularında ve saçlar, tırnaklar (α-keratinler), pullar ve tüyler (β-keratinler) gibi yapılarda bulunur. Kollajen, diğerlerinin yanı sıra kemiklerde, tendonlarda ve deride bulunur.

α-keratin

Bu proteinler, çok hücreli organizmaların hücre iskeletinde önemli bir rol oynayan ara filaman proteinlerinin bir parçasıdır. Ayrıca saç, tırnak, yün, boynuz, toynakların ana bileşenleri ve hayvan derisindeki ana proteinlerden biridir.

Molekülün yapısı bir a sarmaldır. İki α-keratin ipliği paralel olarak düzenlenebilir ve hidrofobik R grupları birbirleriyle etkileşime girerek biri diğerine sarılabilir. Bu şekilde, sol sarımlı bir süperhelikal yapı veya top oluşturulur.

Α-keratinin üçüncül yapısı basittir ve α-sarmalının ikincil yapısı hakimdir. Öte yandan, kovalent olmayan bağlarla etkileşime giren süperhelikal yapıya iki molekül katıldığı için dörtlü yapı da mevcuttur.

β-keratin

Birincil yapı, α-keratinlere benzer, ancak ikincil yapılarına tabakaları hakimdir. Sürüngen pulları ve kuş tüylerinin temel bileşenleridir.

kollajen

Bu protein, bazı hayvanların toplam protein kütlesinin% 30'undan fazlasını temsil edebilir. Diğer dokular arasında kıkırdakta, kemiklerde, tendonlarda, kornea ve deride bulunur.

Kolajenin ikincil yapısı benzersizdir ve her dönüşte 3,3 amino asit kalıntısı olan solak bir sarmal ile temsil edilir. Üç sol-elli sarmal zincir (α zincirleri), bazı yazarlar tarafından tropocollagen olarak adlandırılan, sağ-elle süper-sargılı bir molekül vererek birbirini sarar.

Tropocollagen molekülleri bir araya gelerek yüksek mukavemete sahip, çelikten daha üstün ve yüksek mukavemetli bakırınkine benzer bir kolajen lifi oluşturur.

Diğer lifli proteinler

Diğer lifli protein türleri fibroin ve elastindir. İlki, esas olarak glisin, alanin ve serinden oluşan β tabakalarından oluşur.

Bu amino asitlerin yan zincirleri küçüktür, bu nedenle sıkıca paketlenebilirler. Sonuç, hem çok dirençli hem de çok az uzayabilen bir elyaftır.

Elastinde valin, ana bileşen amino asitleri arasında serinin yerini alır. Fibroinin aksine, elastin çok uzayabilir, dolayısıyla adıdır. Molekülün oluşumunda lizin de etki eder, bu da elastinin gerilim durduğunda şeklini geri kazanmasına izin veren çapraz bağlara katılabilir.

Küresel proteinler

Lifli proteinlerden farklı olarak küresel proteinler çözünürdür ve genellikle birkaç tip ikincil yapıya sahiptir. Ancak bunlarda, kendi üzerlerine katlandıklarında elde ettikleri üç boyutlu konformasyonlar daha önemlidir (üçüncül yapı).

Bu belirli üç boyutlu konformasyonlar, her bir proteine ​​spesifik biyolojik aktivite verir. Bu proteinlerin temel işlevi, enzimlerde olduğu gibi düzenleyicidir.

Küresel proteinlerin üçüncül yapısının özellikleri

Küresel proteinlerin üçüncül yapısı bazı önemli özelliklere sahiptir:

- Polipeptit zincirini katlayarak paketleme sayesinde küresel proteinler kompakttır.

- Polipeptit zincirlerinin birincil yapısındaki uzak amino asit kalıntıları birbirine yakındır ve katlanma nedeniyle birbirleriyle etkileşime girebilir.

- Daha büyük globüler proteinler (200 amino asitten fazla), birbirinden bağımsız ve belirli işlevlere sahip birkaç kompakt segmente sahip olabilir ve bu segmentlerin her birine bir alan adı verilir. Bir alan, 50 ila 350 amino asit kalıntısına sahip olabilir.

Miyoglobinin tersiyer yapısı. Alınan ve düzenleyen: Thomas Splettstoesser. Alejandro Porto tarafından değiştirildi. .

Küresel proteinlerin katlanmasının genel kuralları

Daha önce belirtildiği gibi, proteinler, onlara belirli özellikler de veren belirli katlanma biçimleri sunar. Bu bölme rastgele değildir ve hem birincil hem de ikincil yapı ve bazı kovalent olmayan etkileşimler tarafından tercih edilir ve ayrıca bölme için bazı kuralların formüle edildiği bazı fiziksel kısıtlamalar vardır:

- Tüm globüler proteinler, hidrofobik R grupları molekülün içine doğru yönlendirilmiş ve hidrofilik kalıntılar dış katmandaki belirli dağılım modellerine sahiptir. Bu, en az iki ikincil yapı katmanı gerektirir. Β-α-β döngüsü ve α-α tepe noktası bu iki katmanı sağlayabilir.

- β levhalar genellikle sol elle haddelenmiş bir biçimde düzenlenir.

- Bir polipeptit zincirinde, zincirin yönünü dört veya daha az amino asit kalıntısı kadar tersine çevirebilen β veya γ dönüşleri gibi, bir ikincil yapıdan diğerine geçmek için farklı dönüşler meydana gelebilir.

- Küresel proteinler, α helislere, β yapraklara, dönüşlere ve düzensiz yapılı segmentlere sahiptir.

Protein denatürasyonu

Bir protein doğal (doğal) üç boyutlu yapısını kaybederse, biyolojik aktivitesini ve spesifik özelliklerinin çoğunu kaybeder. Bu süreç denatürasyon adıyla bilinir.

Doğal çevre koşulları, örneğin değişen sıcaklık veya pH ile değiştiğinde denatürasyon meydana gelebilir. İşlem birçok proteinde geri döndürülemez; ancak diğerleri normal çevre koşulları yeniden sağlandığında kendiliğinden doğal yapılarına kavuşabilirler.

Referanslar

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biochemestry. 3. baskı. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner ve VW Rodwell (1996). Harper'ın Biyokimyası. Appleton ve Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko ve L. Stryer (2002). Biochemestry. 5. baskı. WH Freeman ve Şirketi.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith ve J. Hardin (2006) World of the Cell. 6. Baskı. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biyokimya. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee ve JR McKee (2003). Biyokimya: Yaşamın moleküler temeli. 3. baskı. McGraw-HiII Companies, Inc.