FENILALANIN: ÖZELLIKLER, FONKSIYONLAR, BIYOSENTEZ, YIYECEK - BIYOLOJI - 2025

Fenilalanin (Phe, F) örneğin insan vücudu tarafından endojen olarak sentezlenen değil, esas amino asitler biridir. Yan zincirinde bu amino asit, onu karakterize eden polar olmayan aromatik bir bileşiğe sahiptir.

Fenilalanin veya β-fenil-α-amino propiyonik asit, ilk olarak 1879'da Lupinus luteus veya "sarı acı bakla" olarak bilinen Fabaceae familyasından bir bitkiden bilim adamları JH Schulze ve M. Barbieri tarafından tanımlandı.

Amino asit Fenilalaninin kimyasal yapısı (Kaynak: Clavecin, Wikimedia Commons)

L-fenilalanin-L-aspartil dipeptit, aspartam veya "NutraSweet" olarak bilinir ve bu, restoranlarda ve kafelerde, tipik olarak kahve, çay, limonata ve diğerleri gibi içecekleri tatlandırmak için yaygın olarak kullanılan sentetik olarak üretilmiş bir tatlandırıcıdır. içecekler.

İklimsel özelliklere sahip meyvelerde, L-fenilalaninin öjenol ve metil türevleri gibi fenolik esterlere dönüşümü, olgunlaştıklarında muz ve muz meyvelerine özgü tatlı çiçek veya bal benzeri kokuya neden olur.

Forma bağlı olarak, fenilalanin farklı tatlara sahip olabilir. Örneğin, L-fenilalanin formu tatlı bir aroma ve tada sahipken, D-fenilalanin biraz acıdır ve genellikle kokusuzdur.

Güçlü bir hidrofobik karaktere sahip olduğu için fenilalanin, polistiren gibi doğadaki reçinelerin birçoğunun ana bileşenlerinden biridir. Bu reçineler, su molekülleri ile temas ettiklerinde "klatrat" ​​olarak bilinen koruyucu veya örten bir yapı oluşturur.

Fenilalanin biyosentez yolunu kodlayan genler, botanikçiler tarafından, kara bitkilerinin morfolojik çeşitliliği ile ilişkili oldukları tespit edildiğinden, evrimsel saatler olarak kullanılmaktadır.

Özellikler ve

Fenilalanin, a-karbon olarak bilinen merkezi bir karbon atomuna bağlı karboksil grubu (-COOH), amino grubu (-NH2) ve hidrojen atomunu (-H) tüm amino asitlerle paylaşır. Ek olarak, tabii ki, karakteristik bir R grubuna veya yan zincire sahiptir.

Fenilalanin, yan zincirlerde ikame ediciler olarak aromatik veya benzen halkalarına sahip üç amino asitten biridir. Bu bileşikler polar değildir ve bu nedenle oldukça hidrofobiktir.

Söz konusu amino asit özellikle hidrofobiktir, çünkü tirozin ve triptofanın (aromatik halkalı diğer iki amino asit) aksine benzen halkasına bağlı amino veya hidroksil gruplarına sahip değildir.

Fenilalaninin aromatik, benzoik veya aren grubu tipik benzen yapısına sahiptir: siklik halka, içinde üç çift bağ ve üç tek bağ bulunması nedeniyle birbiriyle rezonansa sahip olan 6 karbon atomu tarafından yapılandırılmıştır.

Bazik pH'larda sırasıyla pozitif ve negatif yük alabilen tirozin ve triptofanın aksine, fenilalanin nötr yükünü korur çünkü benzen halkası iyonlaşmaz ve karboksil ve amino grupları üzerindeki yükler birbirini nötrleştirir.

sınıflandırma

Amino asitler, yan zincirlerinin veya R gruplarının sahip olduğu özelliklere göre farklı gruplara ayrılır, çünkü bunlar boyut, yapı, fonksiyonel gruplar ve hatta elektriksel yük bakımından değişiklik gösterebilir.

Belirtildiği gibi, fenilalanin, tirozin ve triptofan ile birlikte aromatik amino asitler grubu içinde sınıflandırılır. Tüm bu bileşikler yapılarında aromatik halkalara sahiptir, ancak tirozin ve triptofan, R gruplarının ikame edicilerinde iyonlaşabilir gruplara sahiptir.

Proteinlerin 280 nm dalga boyundaki ışık soğurma özellikleri, aromatik halkaları yoluyla ultraviyole ışığı kolayca emdikleri için fenilalanin grubu içinde sınıflandırılan amino asitlerin varlığından kaynaklanmaktadır.

Bununla birlikte, fenilalaninin tirozin ve triptofandan çok daha az absorbe ettiği, böylece bazı proteinlerin analizinde absorbansının tahmin edilebilir olduğu gösterilmiştir.

stereokimya

Tüm amino asitler, bağlı dört farklı atom veya gruba sahip olan bir kiral merkezi karbona sahiptir ve daha önce bahsedildiği gibi, bu atom a-karbon olarak tanımlanır. Bu karbona dayanarak, her bir amino asidin en az iki stereoizomeri bulunabilir.

Stereoizomerler, aynı moleküler formüle sahip olan, ancak eller ve ayaklar gibi birbiriyle üst üste bindirilemeyen ayna görüntüsü molekülleridir. Polarize ışık düzlemini deneysel olarak sağa döndüren bileşikler, D harfi ile ve sola L harfi ile dönenler ile gösterilir.

D-fenilalanin ve L-fenilalanin formları arasındaki ayrımın, omurgalıların vücudundaki bu amino asidin metabolizmasını anlamanın anahtarı olduğuna dikkat etmek önemlidir.

L-fenilalanin formu metabolize edilir ve hücresel proteinlerin yapımı için kullanılırken, D-fenilalanin kan dolaşımında reaktif oksijen türlerine (ROS) karşı koruyucu bir ajan olarak bulunmuştur.

Özellikleri

1990'larda fenilalaninin sadece bazı bitki türlerinde bulunduğu düşünülüyordu. Bununla birlikte, günümüzde proteinlerin hemen hemen tüm hidrofobik alanlarında mevcut olduğu bilinmektedir, aslında fenilalanin, aromatik kimyasal protein türlerinin ana bileşenidir.

Bitkilerde fenilalanin, tüm proteinlerin temel bir bileşenidir; Ayrıca, savunma moleküllerinin fenilpropanoidleri (pigmentlerin bir parçası olan), flavonoidler, lignin ve suberin gibi biyopolimerler gibi ikincil metabolitlerin öncülerinden biridir.

Fenilalanin, aralarında vazopressin, melanotropin ve enkefalin gibi peptidler bulunan nöronal homeostazı sürdüren moleküllerin çoğunu oluşturan temel yapıdır. Ayrıca, bu amino asit doğrudan adrenokortikotropik hormonun (ACTH) sentezinde rol oynar.

Protein amino asitlerinin büyük bir kısmı gibi, fenilalanin, hücresel ve vücut enerji metabolizması için gerekli olan Krebs döngüsünün ara maddelerinin karbon iskeletini sağladığı için ketojenik ve glukojenik amino asitler grubunun bir parçasıdır.

Fazlalık olduğunda fenilalanin, tirozine ve daha sonra Krebs döngüsünde bir ara ürün olan fumarata dönüştürülür.

biosentezi

Fenilalanin, omurgalı organizmaların çoğu tarafından sentezlenemeyen birkaç amino asitten biridir. Şu anda, prokaryotik organizmalarda, mayada, bitkilerde ve bazı mantar türlerinde bu amino asit için yalnızca biyosentetik yollar bilinmektedir.

Sentez yolundan sorumlu genler, bitkiler ve mikroorganizmalar arasında yüksek oranda korunur, bu nedenle biyosentez hemen hemen tüm türlerde benzer aşamalara sahiptir. Bazı hayvanlarda yolun bazı enzimleri bulunsa da, bunları sentezleyemezler.

Bitkilerde fenilalanin biyosentezi

Bitki türlerinde fenilalanin, "prefenat yolu" olarak bilinen kloroplastlarda dahili bir metabolik yolla sentezlenir. Bu yol metabolik olarak, sonuncusu sırasında üretilen metabolitlerden biri olan L-arojenat yoluyla "shikimat yolu" ile ilişkilidir.

Enzim arojenat dehidrataz, hidrojenatın aromatik halkasını fenilalaninin karakteristik benzen halkasına dönüştürdüğü üç aşamalı bir reaksiyonu katalize eder.

Bu enzim, arojenatın aromatik halkasını saflaştırmak ve sübstitüentler içermeyen bir halka elde etmek için transaminasyonu, dehidrasyonu ve dekarboksilasyonu katalize eder.

Prefenat, kloroplastın (ışık) içinde biriken fenilpiruvat ile birlikte, bir amino grubunu fenilpiruvata aktaran profenat aminotransferaz enzimi tarafından katalize edilen reaksiyon yoluyla fenilalanine dönüştürülebilir, böylece arojenat dehidrataz tarafından tanınır ve dahil edilir. fenilalanin sentezine.

Bazı Pseudomonas türlerinde, farklı enzimler kullanan, ancak fenilalanin sentezi için substratları aynı zamanda prefenat ve hidrojenat olan profenata alternatif yollar tarif edilmiştir.

bozulma

Fenilalanin, gıdalardan birçok yolla metabolize edilebilir. Bununla birlikte, çoğu çalışma, merkezi sinir dokusu ve böbrek doku hücrelerindeki kaderine odaklanmaktadır.

Karaciğer, fenilalaninin parçalanması veya katabolizması için ana organdır. Hepatositlerde, fenilalanini tirozine veya bileşik L-3,4-dihidroksifenilalanine (L-DOPA) dönüştürebilen fenilalanin hidroksilaz olarak bilinen bir enzim vardır.

Bileşik L-DOPA, sinir sisteminde aktiviteye sahip norepinefrin, epinefrin ve diğer hormonların ve peptitlerin bir öncüsüdür.

Fenilalanin, L-askorbik asit varlığında fenilalaninin dopakroma dönüşümünü katalize etmekten sorumlu olan tirozin hidroksilaz enzimi tarafından beyin hücrelerinde oksitlenebilir.

Önceleri tirozin hidroksilaz enziminin sadece tirozini hidroksile ettiği düşünülürken, bunun fenilalanin ve tirozini aynı oranda hidroksile ettiği ve fenilalaninin hidroksilasyonunun tirozinin hidroksilasyonunu engellediği bulunmuştur.

Yüksek tirozin seviyelerinin, tirozin hidroksilazın enzimatik aktivitesini inhibe ettiği bilinmektedir, ancak aynısı fenilalanin için geçerli değildir.

Fenilalanin yönünden zengin besinler

Protein açısından zengin tüm yiyecekler, yenen yiyeceklerin porsiyonu başına 400 ila 700 mg arasında bir fenilalanin içeriğine sahiptir. Morina yağı, taze ton balığı, ıstakoz, istiridye ve diğer çift kabuklular gibi yiyecekler, yenen yiyeceklerin porsiyonu başına 1.000 mg'dan fazla içerir.

Sığır eti ve domuz eti de yüksek düzeyde fenilalanin içerir. Bununla birlikte, deniz hayvanlarında bulunan konsantrasyonlar kadar yüksek değildirler. Örneğin, domuz pastırması, sığır eti, karaciğer, tavuk ve süt ürünleri, yiyecek porsiyonu başına 700-900 mg fenilalanin içerir.

Fıstık ve ceviz gibi çeşitli kabuklu yemişler, iyi miktarda fenilalanin içeren diğer gıdalardır. Soya fasulyesi, nohut ve diğer baklagiller gibi tahıllar, porsiyon başına 500-700 mg fenilalanin sağlayabilir.

Alternatif bir kaynak olarak fenilalanin, alkolsüz içecekler, sakız, jelatin ve bu dipeptidin tatlandırıcı olarak kullanıldığı bazı tatlılarda veya tatlılarda aspartamdan metabolize edilebilir.

Alımının faydaları

Fenilalanin, yediğimiz tüm protein açısından zengin yiyeceklerde bulunur. Ortalama ağırlık ve boydaki yetişkinler için minimum günlük tüketim, proteinlerin, dopamin gibi hormonların, farklı nörotransmiterlerin vb. Sentezi için gerekli olan 1000 mg civarındadır.

Bu amino asidin fazla tüketilmesi, depresif bozukluklar, eklem ağrısı ve cilt hastalıkları olan kişilere reçete edilir, çünkü tüketimi epinefrin, norepinefrin ve dopamin gibi protein ve verici biyomoleküllerin sentezini arttırır.

Bazı çalışmalar, aşırı tüketilen fenilalaninin bu bozuklukların hiçbirinde önemli gelişmeler sağlamadığını, ancak sinyal moleküllerinin sentezi için de kullanılan tirozine dönüşümünün sinir sistemindeki hücre sinyallemesi üzerindeki olumlu etkilerini açıklayabileceğini öne sürüyor.

Kabızlığa karşı formüle edilen ilaçlar, fenilalanin, tirozin ve triptofan ile yapılandırılmış çekirdeklere sahiptir. Genellikle bu ilaçlar, bu üç amino asidin L- ve D- formlarında karışımlarını içerir.

Eksiklik bozuklukları

Fenilalanin, tirozin ve triptofan farklı nörotransmiterlerin bir araya getirilmesi için substratlar olduğundan, kandaki fenilalanin seviyeleri uygun beyin fonksiyonunu sürdürmek için önemlidir.

Aksine, bazı bozukluklar, bu amino asidin metabolizmasındaki eksiklikten ziyade fazlalık oluşturan eksikliklerle ilgilidir.

Kadınlarda nadir görülen kalıtsal bir hastalık olan fenilketonüri, fenilalaninin hepatik hidroksilasyonunu etkiler ve bu amino asidin aşırı plazma seviyelerine neden olarak nöronal apoptozu indükler ve normal beyin gelişimini etkiler.

Fenilketonüri olan bir kadın hamile kalırsa, fetüs "fetal maternal hiperfenilalaninemi sendromu" olarak bilinen şeyi geliştirebilir.

Bunun nedeni, fetüste 26. gebelik haftasına kadar gelişmeyen fetüste hepatik fenilalanin hidroksilazın bulunmaması ile ilişkili olan kanda yüksek fenilalanin konsantrasyonlarına (standartların neredeyse iki katı) sahip olmasından kaynaklanmaktadır. .

Maternal hiperfenilalaninemiye bağlı fetal sendrom, fetal mikrosefali, tekrarlayan düşükler, kalp hastalığı ve hatta böbrek malformasyonları üretir.

Referanslar

1. Biondi, R., Brancorsini, S., Poli, G., Egidi, MG, Capodicasa, E., Bottiglieri, L.,… & Micu, R. (2018). İnsan sıvılarında D-fenilalanin hidroksilasyon yoluyla hidroksil radikalinin tespiti ve uzaklaştırılması. Talanta, 181, 172-181
2. Cho, MH, Corea, OR, Yang, H., Bedgar, DL, Laskar, DD, Anterola, AM,… & Kang, C. (2007). Arabidopsis thaliana'da fenilalanin biyosentezi, Arojenat dehidratazların tanımlanması ve karakterizasyonu. Biyolojik Kimya Dergisi, 282 (42), 30827-30835.
3. Fernstrom, JD ve Fernstrom, MH (2007). Beyinde tirozin, fenilalanin ve katekolamin sentezi ve işlevi. Beslenme Dergisi, 137 (6), 1539S-1547S.
4. Hou, J., Vázquez-González, M., Fadeev, M., Liu, X., Lavi, R. ve Willner, I. (2018). Nanozymes tarafından L-Tirozin ve l-Fenilalaninin Dopakroma Katalize Edilmiş ve Elektrokatalize Oksidasyonu. Nano harfler, 18 (6), 4015-4022.
5. Nelson, DL, Lehninger, AL ve Cox, MM (2008). Biyokimyanın Lehninger İlkeleri. Macmillan.
6. Perkins, R. ve Vaida, V. (2017). Fenilalanin, membran geçirgenliğini artırır. Amerikan Kimya Derneği Dergisi, 139 (41), 14388-14391.
7. Plimmer, RHA (1912). Proteinlerin Kimyasal Yapısı (Cilt 1). Longmans, Green.
8. Tinsley, G. (2018). HealthLine. 5 Eylül 2018 tarihinde www.healthline.com/nutrition/phenylalanine adresinden erişildi.
9. Tohge, T., Watanabe, M., Hoefgen, R. ve Fernie, AR (2013). Yeşil soyda Shikimate ve fenilalanin biyosentezi. Bitki Biliminde Sınırlar, 4, 62.