GLOBIN: ÖZELLIKLERI, YAPISI, IŞLEVI VE DEĞIŞIKLIKLERI - BIYOLOJI - 2025

Globin böylece bu nedenle adı olan, küresel ya da küresel bir şekil içinde düzenlenmiş bir proteinli bir yapıdır. Bu yapı üçüncül tiptedir ve amino asit zinciri sferoproteini oluşturmak için katlandığı için karmaşık olmasıyla karakterize edilir. Birkaç tür globin zinciri vardır ve bunlar Yunan harfleriyle sınıflandırılmıştır: alfa, beta, delta, gama, epsilon ve zeta zinciri globin.

Proteinin birincil yapısını oluşturan amino asitler, ait oldukları türe (insan veya hayvan) göre değişir. Organizmanın mevcut yaşam durumuna (embriyonik yaşam, fetal yaşam veya doğum sonrası yaşam) göre aynı tür içinde de farklılıklar vardır.

Bileşiminde globin içeren farklı yapılar. Kaynaklar: Wikipedia.com/BiancaDescals / Orijinal yükleyici, İngilizce Wikipedia'da ProteinBoxBot idi. /Wikipedia.com

Çeşitli globin zincirlerinin sentezi için genetik bilgi çeşitli kromozomlarda bulunur. Örneğin, alfa zincir globinleri 16. kromozomda bulunurken beta, delta, gama ve epsilon globinleri için genetik bilgi 11. kromozomdadır.

karakteristikleri

Globin vücuttaki önemli yapıların bir parçasıdır, örneğin en ilgili olanlar: hemoglobin ve miyoglobin.

Hemoglobin, dört globin zinciri (alfa 1 ve alfa 2) ve (beta 1 ve beta 2) içerir. Her globin, hem grubunu koruduğu bir kıvrıma sahiptir.

Öte yandan, miyoglobin var. Hemoglobinden daha az karmaşık bir yapıya sahip olan. Bu, ikincil olarak düzenlenmiş tek bir şeridin küresel bir polipeptidini sunar.

Yakın zamana kadar bunların yüksek varlıklarda globin içeren tek madde olduğuna inanılıyordu, ancak bugün bünyelerinde iki tane daha globin olduğu bilinmektedir: sitoglobin ve nöroglobin.

Sitoglobin çoğu dokuda bulunur ve özellikle bağ dokusunda bulunur ve ayrıca retinada da bulunur.

Buna karşılık, nöroglobin, sinir dokusunu tercih eder, dolayısıyla adıdır. Nöoglobin, beyin korteksi seviyesinde bulunan beynin sinir hücrelerinde ve talamus, hipotalamus, hipokampus ve beyincik gibi diğer yerlerde bulunmuştur.

Bununla birlikte, sinir sistemi dışında, pankreasın Langerhans adacıklarında ve retinada bulunabileceği için, bunlar tek konum değildir.

yapı

Yunan alfabesinin harfleriyle gösterilen 6 farklı globin zinciri türü vardır: alfa (α), beta (β), gama (γ), delta (δ), epsilon (ε) ve zeta (ζ). Bu zincirler globin ailesine aittir, ancak sahip oldukları amino asit sayısı bakımından birbirlerinden farklılık gösterirler.

Bu polipeptidler, birincil, ikincil ve üçüncül bir yapıya sahiptir. Tek amino asit zinciri, birincil yapıyı temsil eder. Zincir spirallere veya sarmallara sarıldığında ikincil yapıyı oluştururlar.

Bu yapı daha sonra birçok kez kendi üzerine katlanırsa, üçüncül yapıya karşılık gelen küresel bir yapı oluşturur.

Aynı şekilde, dördüncül formu ancak 4 globin molekülü veya zincirleri üçüncül formda birleştirildiğinde elde edebilirler.

Hemoglobinin karmaşık yapısında bu şekilde meydana gelir. Ancak miyoglobinde durum farklıdır. Bu durumda, globin bir monomer olarak görünür, yani katlar halinde düzenlenmiş ve 8 sarmal (ikincil yapı) oluşturan tek bir peptit zincirine sahiptir.

Hemoglobin hem de miyoglobin, karmaşık yapıları içinde bir hem grubu barındırır.

Hemoglobin

Bu molekülde 2 alfa globin zinciri ve 2 beta zinciri bağlanır. Bu, hem grubu hem de demiri merkezlerinde barındırmak için mükemmel bir şekilde eşleşmeleridir.

Bu yapılar arasında zayıf bağlar ve güçlü bağlar vardır. 19 amino asit zayıf birleşmelere katılır ve birleşme şu şekilde gerçekleşir: alfa 1 zinciri beta 2 zincirine ve alfa 2 zinciri beta 1 zincirine katılır.

35 amino asit güçlü birleşmelere katılırken ve birleşen zincirler şunlardır: alfa 1 zinciri beta 1 zincirine ve alfa 2 zinciri beta 2 zincirine katılır.

Hemoglobin yapısındaki alfa 1 ve alfa 2, beta 1 ve beta 2 zincirlerinin yeri. Kaynak: OpenStax College düzenlenmiş resim (İspanyolcaya çevrilmiştir)

myoglobin

Miyoglobinde küresel bir protein grubu da mevcuttur, ancak bu durumda 153 amino asitten oluşan tek bir peptit zinciri vardır. Uzaysal düzenlemesi ikincildir ve 8 alfa sarmalına sahiptir.

Bu protein yapısı, hidrofobik amino asitleri yapının içine stratejik olarak yerleştirirken, hidrofilik veya polar amino asitler dışarıya bakar.

Bu tasarım, içindeki heme grubunu (hidrofobik kısım) barındırmak için mükemmeldir. Bu, kovalent olmayan bağlarla proteine ​​bağlanır.

Cytoglobin

2001 yılında keşfedildi ve bir tür hemoglobin olduğu söyleniyor, ancak hemoglobin ve miyoglobin beş koordinatlı iken hekso-koordineli olmasıyla farklılık gösteriyor. Bu, amino asit histidininin hem grubuna yakın olduğu pozisyonla ilgilidir.

Nöroglobin

Keşfi 2000 yılında yapıldı. Nöroglobin, 150 amino asit içeren bir monomerdir, bu nedenle miyoglobine çok benzer. Nöroglobinin yapısı, miyoglobin ve hemoglobine benzer% 21 ila% 25'tir.

Özellikleri

Globin vücutta tek başına bulunmadığından, belirli yapıların bir parçası olarak bulunduğundan, her birinin yerine getirdiği işlevlerden bahsedilir:

Hemoglobin

Eritrositlerin içinde bulunur. Oksijenin akciğerlerden dokulara sabitlenmesinden ve taşınmasından sorumludur. Vücudu karbondioksitten arındırdığı gibi bunun tersini de gerçekleştirir.

myoglobin

Globinde bulunan hem grubu, kalp kası ve iskelet kasını oksijenlendirmek için oksijen moleküllerini saklama işlevine sahiptir.

Cytoglobin

Bu proteinin dokulardaki hipoksik ve oksidatif stres durumlarının korunmasını etkileyebileceğine inanılmaktadır. Beyne arteriyel oksijen taşıyabileceği de düşünülmektedir.

Nöroglobin

Nöroglobinin oksijen, karbon monoksit ve nitrik oksidi bağlama kabiliyetine sahip olduğu düşünülmektedir .

Bununla birlikte, nöroglobinin rolü henüz kesin olarak bilinmemektedir, ancak hipoksi ve serebral iskeminin düzenlenmesi ile ilgili olduğuna inanılmaktadır. Özellikle nöroprotektif görevi görür.

Nöroglobin, hemoglobin ve miyoglobine benzer bir yapıya sahip olduğundan, nöronal düzeyde oksijen tedarikine katılabileceği tahmin edilmektedir. Solunum zincirinde oluşan serbest radikalleri ve azotu ortadan kaldırabileceğine de inanılıyor.

Nitrik oksit ile ilgili olarak, oksijen normal olduğunda onu ortadan kaldırdığı ve NO _2'den hipoksik süreçlerde ürettiği düşünülmektedir .

değişiklikler

Alfa ve beta globin zincirleri, sırasıyla 16. ve 11. kromozomlarda bulunan farklı genler tarafından kodlanır.

Hemoglobin S'li (orak hücre veya orak hücre anemisi) bireylerin beta globin zincirinde bir kusuru vardır. Kusur, bir timin için adenin değişikliğinin olduğu ilgili genin 20 nükleotid seviyesinde nitrojenli bazların ikamesinden oluşur.

Geni p mutasyonlar ^s globin denilen kromozomun 11 nedenleri farklı haplotip'in: Senegal, Kamerun, Benin, Bantu veya ARAÇ ve Asya veya Arap-Hint.

Orak hücre anemisi olan hastaların mevcut haplotip tipini bilmek, farklı haplotiplerin dağılımını bilmemize izin verdiği için epidemiyolojik olarak önemlidir, ancak bu bilgi aynı zamanda hastalığın prognozunu bilmek için önemli veriler sağlar.

Örneğin: Bantu haplotipinin daha şiddetli olduğu bilinirken, Senegal ve Asya tipi daha hafiftir.

Bir haplotip ile diğeri arasındaki fark, sahip oldukları hemoglobin F miktarında yatmaktadır. Hemoglobin F yüzdesi ne kadar yüksek ve hemoglobin S ne kadar düşükse prognoz o kadar iyidir. Hemoglobin F miktarı ne kadar düşük ve hemoglobin S ne kadar yüksekse prognoz o kadar kötüdür.

Bu mutasyonlar, hemoglobin S mutasyonu ile birlikte otozomal olarak aktarılır.

Referanslar

1. Globin. Vikipedi, bedava ansiklopedi. 19 Ekim 2018, 13:44 UTC. 11 Temmuz 2019, 17:26, wikipedia.org
2. "Myoglobin." Vikipedi, bedava ansiklopedi. 7 Temmuz 2019 21:16 UTC. 11 Temmuz 2019, 20:42, wikipedia.org
3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Kolombiya'da hemoglobin S taşıyıcılarında beta globin geninin haplotipleri. Biomédica 2012; 32: 103-111. Mevcut: scielo.org
4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: globin ailesinin yeni bir üyesi. Rev Cubana Hematol Inmunol Hemoter 2011; 27 (3): 291-296. Mevcut: scielo.sld
5. "Cytoglobin." Vikipedi, bedava ansiklopedi. 1 Eylül 2017, 17:26 UTC. 12 Tem 2019, 00:28 wikipedia.org