Alfa sarmal , bir protein, amino asit kalıntıları arasındaki bağların dönme sertliği ve özgürlüğü göre uzayda benimseyebileceklerine basit ikinci yapıdır.
Amino asitlerin düzenlendiği spiral şekli ile karakterizedir; bu, R grupları dışarıya bakarken hayali bir uzunlamasına eksen etrafında düzenlenmiş gibi görünür.
Alfa sarmal yapısının şeması (Alejandro Porto, Wikimedia Commons aracılığıyla)
Alfa sarmalları ilk olarak 1951'de, zincirlerin alabileceği en olası konfigürasyonları tahmin etmek için atomlar arası mesafeler, bağ açıları ve peptitlerin ve amino asitlerin diğer yapısal parametrelerine ilişkin mevcut verileri kullanan Pauling ve diğerleri tarafından tanımlanmıştır. polipeptidler.
Alfa sarmalın açıklaması, hidrojen bağlarıyla stabilize edilmiş bir peptit zincirindeki olası tüm yapıların araştırılmasından ortaya çıktı, burada kalıntılar stokiyometrik olarak eşdeğerdi ve her birinin konfigürasyonu, aşağıdaki verilerle gösterildiği gibi düzlemseldi. bugüne kadar mevcut olan peptit bağlarının rezonansı.
Bu ikincil yapı, proteinler arasında en yaygın olanıdır ve hem çözünür proteinler hem de integral membran proteinleri tarafından benimsenir. Proteinlerin% 60'ından fazlasının bir alfa sarmal veya beta levha şeklinde var olduğuna inanılmaktadır.
yapı
Genel olarak, bir alfa sarmalının her dönüşü, kabaca 5,4 A uzunluğunda olan ortalama 3,6 amino asit kalıntısına sahiptir. Bununla birlikte, dönüş açıları ve uzunlukları, birincil yapının amino asit dizisine sıkı bir şekilde bağlı olmakla birlikte proteinden proteine değişir.
Çoğu alfa sarmalının sağa dönüşü vardır, ancak artık sola dönüşlü alfa sarmallı proteinlerin var olabileceği bilinmektedir. Birinin veya diğerinin oluşmasının koşulu, tüm amino asitlerin aynı konfigürasyonda (L veya D) olmasıdır, çünkü dönüş yönünden sorumludurlar.
Protein dünyası için bu önemli yapısal motiflerin stabilizasyonu hidrojen bağları ile verilmektedir. Bu bağlar, bir peptit bağının elektronegatif nitrojenine bağlı hidrojen atomu ile amino asidin elektronegatif karboksilik oksijen atomu arasında, kendisine göre N-terminal bölgesinde dört pozisyon daha meydana gelir.
Heliksin her dönüşü, sırayla, molekülün genel stabilitesini elde etmek için gerekli olan hidrojen bağlarıyla bir sonrakine bağlanır.
Tüm peptidler kararlı alfa sarmalları oluşturamaz. Bu, zincirdeki her bir amino asidin, ikame edici R gruplarının kimyasal ve fiziksel doğası ile doğrudan ilişkili olan sarmallar oluşturma içsel kapasitesi ile verilir.
Örneğin, belirli bir pH'ta, birçok polar kalıntı aynı yükü alabilir, bu nedenle, aralarındaki itme, içinde büyük bir bozulma anlamına geleceği için ardışık olarak bir sarmal içine yerleştirilemezler.
Amino asitlerin boyutu, şekli ve konumu da sarmal stabilitenin önemli belirleyicileridir. Daha ileri gitmeden, sekans içinde yakından konumlandırılan Asn, Ser, Thr ve Cys gibi kalıntılar da alfa sarmalının konfigürasyonu üzerinde olumsuz bir etkiye sahip olabilir.
Aynı şekilde, belirli bir peptiddeki alfa sarmal bölümlerin hidrofobikliği ve hidrofilikliği, yalnızca amino asitlerin R gruplarının kimliğine bağlıdır.
İntegral zar proteinlerinde alfa sarmalları, bileşen fosfolipidlerin apolar kuyrukları arasına bölümlerin yerleştirilmesi ve konfigürasyonu için kesinlikle gerekli olan güçlü hidrofobik karakter kalıntılarıyla bol miktarda bulunur.
Diğer yandan çözünür proteinler, sitoplazmada veya ara boşluklarda bulunan sulu ortam ile daha iyi bir etkileşimi mümkün kılan, polar kalıntılar bakımından zengin alfa sarmallarına sahiptir.
İşlevsel önemi
Alfa sarmal motiflerinin çok çeşitli biyolojik işlevleri vardır. Helisler arasındaki spesifik etkileşim modelleri, hem membran proteinlerinin hem de çözünür proteinlerin fonksiyonunda, birleşmesinde ve oligomerizasyonunda kritik bir rol oynar.
Bu alanlar, gen ekspresyonunun düzenlenmesi açısından önemli olan birçok transkripsiyon faktöründe mevcuttur. Aynı zamanda, yapısal alaka düzeyi olan proteinlerde ve çeşitli türlerde taşıma ve / veya sinyal iletim işlevlerine sahip zar proteinlerinde bulunurlar.
Alfa helisli bazı klasik protein örnekleri şunlardır:
Miyozin
Miyozin, kas kasılmasından ve çeşitli hücre hareketliliğinden sorumlu aktin ile aktive edilmiş bir ATPazdır. Hem kaslı hem de kaslı olmayan miyozinler, uzun bir alfa sarmal "kuyruk" ile birbirine bağlanmış iki küresel bölgeden veya "kafalardan" oluşur.
kollajen
İnsan vücudunun toplam protein içeriğinin üçte biri kolajen ile temsil edilmektedir. Hücre dışı boşlukta en bol bulunan proteindir ve ayırt edici özelliği, sağa sola dönüşlü bir üçlü sarmal oluşturmak için birleşen sol-elli sarmal konfigürasyona sahip üç paralel şeritten oluşan yapısal bir motiftir.
Keratin
Keratinler, omurgalılarda bazı epitel hücreleri tarafından üretilen filament oluşturan bir protein grubudur. Tırnakların, saçların, pençelerin, kaplumbağa kabuğunun, boynuzların ve tüylerin ana bileşenidir. Fibril yapısının bir kısmı alfa heliks segmentlerinden oluşur.
Keratin yapılandırması (Mlpatton, Wikimedia Commons'tan)
Hemoglobin
Kandaki oksijen hemoglobin tarafından taşınır. Bu tetramerik proteinin globin kısmı, her biri 141 tortudan oluşan iki özdeş alfa sarmalından ve her biri 146 tortudan oluşan iki beta zincirinden oluşur.
'Çinko parmak' tipi proteinler
Ökaryotik organizmalar, DNA tanıma, RNA paketleme, transkripsiyon aktivasyonu, apoptoz düzenlemesi, protein katlanması vb. Gibi farklı amaçlar için işlev gören çok sayıda çinko parmak benzeri proteine sahiptir. Pek çok çinko parmak proteini, yapılarının ana bileşeni olarak ve işlevleri için gerekli olan alfa sarmallarına sahiptir.
Referanslar
- Aurora, R., Srinivasan, R. ve Rose, GD (1994). Glycine Tarafından a-alfa-Helix Sonlandırma Kuralları. Science, 264 (5162), 1126-1130.
- Blaber, M., Zhang, X. ve Matthews, B. (1993). Amino asit alfa sarmal eğiliminin yapısal temeli. Bilim, 260 (1), 1637-1640.
- Brennan, RG ve Matthews, BW (1989). Helix-turn-helix DNA bağlama motifi. Biyolojik Kimya Dergisi, 264 (4), 1903-1906.
- Eisenberg, D. (2003). Esas olan alfa-sarmal ve beta-yaprak proteinlerinin yapısal özelliklerinin keşfi. Pnas, 100 (20), 11207-11210. Huggins, ML (1957). Alfa keratinin yapısı. Kimya, 43, 204-209.
- Klement, W., Willens, R. ve Duwez, P. (1960). Miyoglobinin yapısı. Nature, 185, 422-427.
- Laity, JH, Lee, BM ve Wright, PE (2001). Çinko parmak proteinleri: Yapısal ve işlevsel çeşitlilik hakkında yeni bilgiler. Yapısal Biyolojide Güncel Görüş, 11 (1), 39-46.
- Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., … Martin, K. (2003). Moleküler Hücre Biyolojisi (5. baskı). Freeman, WH & Company.
- Luckey, M. (2008). Membran yapısal biyolojisi: biyokimyasal ve biyofiziksel temellerle. Cambridge University Press. Www.cambridge.org/9780521856553 adresinden erişildi.
- McKay, MJ, Afrose, F., Koeppe, RE ve Greathouse, DV (2018). Membranlarda helis oluşumu ve kararlılığı. Biochimica et Biophysica Açta - Biomembranes, 1860 (10), 2108–2117.
- Nelson, DL ve Cox, MM (2009). Biyokimyanın Lehninger İlkeleri. Omega Editions (5. baskı).
- Pauling, L., Corey, RB ve Branson, HR (1951). Proteinlerin yapısı: polipeptit zincirinin iki hidrojen bağlı sarmal konfigürasyonu. Amerika Birleşik Devletleri Ulusal Bilimler Akademisi Bildirileri, 37, 205–211.
- Perutz, MF (1978). Hemoglobin yapısı ve solunum yolu taşınması. Scientific American, 239 (6), 92–125.
- Scholtz, JM ve Baldwin, RL (1992). Alfa-Helix Oluşumunun Peptidlerle Mekanizması. Biyofizik ve Biyomoleküler Yapının Yıllık İncelemesi, 21 (1), 95-118.
- Omuzlar, MD ve Raines, RT (2009). Kolajen Yapısı ve Kararlılığı. Biyokimyanın Yıllık İncelemesi, 78 (1), 929-958.
- Subramaniams, A., Jones, WK, Gulick, J. ve Neumannli, J. (1991). Transgenik farelerde alfa-Miyozin ağır zincir gen promoterinin dokuya özgü Düzenlenmesi. Biyolojik Kimya Dergisi, 266 (36), 24613–24620.
- Wang, B., Yang, W., McKittrick, J. ve Meyers, MA (2016). Keratin: Yapı, mekanik özellikler, biyolojik organizmalarda oluşum ve biyoilham çabaları. Malzeme Biliminde İlerleme. Elsevier Ltd.
- Warrick, HM ve Spudich, J. a. (1987). Miyozin yapısı ve hücre hareketliliğinde işlevi. Hücre Biyolojisinin Yıllık İncelemesi, 3, 379–421.
- Zhang, SQ, Kulp, DW, Schramm, CA, Mravic, M., Samish, I. ve Degrado, WF (2015). Membran ve çözünebilir protein sarmal sarmal etkileşimi: Farklı etkileşimler yoluyla benzer geometri. Yapı, 23 (3), 527–541