- karakteristikleri
- Katalitik mekanizma
- Yüzey özgüllüğü
- yapı
- İnsan pankreas lipazı
- Özellikleri
- Endüstriyel Fonksiyonlar
- Referanslar
Lipazlar ester bağlarının hidrolizini katalize edebilen bir enzim büyük bir aile trigliseritler, fosfolipidlere, kolesterol esterlerine ve bazı vitaminler gibi alt tabakalar içinde mevcut oluşturmaktadır.
Neredeyse tüm yaşam krallıklarında, hem bakteri ve maya gibi mikroorganizmalarda, hem de bitkilerde ve hayvanlarda bulunurlar; her organizma türünde bu enzimler, onları birbirinden ayıran özel özelliklere ve özelliklere sahiptir.
Bir Lipazın moleküler yapısının grafik gösterimi (Kaynak: Jawahar Swaminathan ve MSD personeli, Wikimedia Commons aracılığıyla Avrupa Biyoinformatik Enstitüsü)
Sınıflandırma tipine bağlı olarak, triasilgliserol lipazlar olarak da bilinen "gerçek" lipazlar ile fosfolipazlar, sterol esterazlar ve retinil-palmitat esterazlar gibi benzer lipolitik aktiviteye sahip diğer enzimler arasında bir ayrım yapılabilir.
Bir lipaz enziminin sekansı hakkında yayınlanan ilk rapor, 1981'de domuzdan pankreatik triasilgliserol lipazı inceleyen De Caro ve arkadaşlarının raporudur. Daha sonraki çalışmalar, canlı organizmalarda birçok başka sistemik lipazın varlığını göstermiştir.
Hayvanlarda en önemli lipazlar, diyette düzenli olarak tüketilen yağların metabolizmasına katılan ve bu nedenle çeşitli açılardan önemli fizyolojik etkileri olan pankreas ve karaciğer tarafından üretilen sindirim lipazlarıdır.
Şu anda, bu enzimler sadece klinik ve / veya metabolik amaçlar için çalışılmamakta, aynı zamanda gıda ve diğer ürünlerin işlenmesi için ticari amaçlarla endüstriyel olarak üretilmektedir ve özel mikroorganizmaların kültivasyonundan elde edilebilir.
karakteristikleri
Lipazlar suda çözünür proteinlerdir ve çözünmeyen substratlar üzerindeki hidrolitik reaksiyonları katalizler. Doğada aktif formları ile inaktif formları arasındaki dengede bulunurlar ve aktivasyon veya inaktivasyon farklı iç hücresel faktörlere bağlıdır.
Esterazlar, tioesterazlar, bazı proteazlar ve peroksidazlar, dehalojenazlar ve diğer hücre içi hidrolazların da sınıflandırıldığı a / kıvrımlı hidrolaz enzimlerinin süper ailesine aittirler.
Lipazlar, pankreatik lipaz, karaciğer lipazı, lipoprotein lipaz, endotelyal lipaz ve fosfatidilserin fosfolipaz A1'i kodlayan genleri içeren bir aileye ait genler tarafından kodlanır.
Katalitik mekanizma
Bazı yazarlar, bu enzimlerin sahip olduğu kataliz formunun, aktif bölgede üç özel amino asit kalıntısının varlığıyla ilişkili olan serin proteazlarınkine benzer olduğunu ileri sürmektedir.
Hidroliz mekanizması, bir enzim-substrat kompleksinin (lipaz: trigliserid) oluşumunu, ardından bir hemiasetal ara ürünün oluşumunu ve ardından bir diasilgliserid ve bir yağ asidinin salınmasını içerir.
Hidrolizin son adımı olan aktif bölgeden yağ asidinin salınması, "mancınık" modeli olarak bilinen bir model vasıtasıyla gerçekleşir, bu da ester bağının bölünmesinden veya parçalanmasından sonra, yağ asidinin bölgeden hızla atıldığını ima eder. katalitik.
Yüzey özgüllüğü
Lipazlar spesifik olabilir ve trigliseridler, diaçilgliseridler, monogliseridler ve fosfolipidler gibi substratlar arasında farklılık gösterebilir. Bazıları yağ asitleri açısından, yani uzunlukları, doygunluk dereceleri vb. Açısından spesifiktir.
Hidrolizi katalize ettikleri bölge açısından da seçici olabilirler, bu, yağlı asit moleküllerinin gliserol omurgasına (üç karbondan herhangi birinde) bağlandığı bölgeye göre konumsal özgüllüğe sahip olabileceği anlamına gelir.
yapı
Ait oldukları enzim ailesinin diğer üyeleri gibi, lipazlar da a-sarmallar ve P-katlanmış tabakalardan oluşan bir topoloji ile karakterize edilir. Bu enzimlerin katalitik bölgesi genellikle üçlü amino asitlerden oluşur: serin, aspartik veya glutamik asit ve histidin.
Lipazların çoğu, karbonhidrat kısmının boyutuna bağlı olarak moleküler ağırlığı 50 ile 70 kDa arasında olan glikoproteinlerdir.
İnsan pankreas lipazı
449 amino asit kalıntısına ve iki ayrı alana sahiptir: katalitik bölge ve hidrolazların karakteristik katının (α / β) bulunduğu bir N-terminali ve boyut olarak daha küçük olan ve "yardımcı" olarak kabul edilen başka bir C-terminali, "β-sandviç" adı verilen yapı.
Moleküler ağırlığı 45 ile 53 kDa arasındadır ve katalitik aktivitesi 37 ° C'ye yakın sıcaklıklarda ve 6 ile 10 arasındaki pH'ta daha yüksektir.
Özellikleri
Örneğin memelilerde bulundukları organa bağlı olarak, lipazlar biraz farklı fizyolojik işlevlere sahiptir.
Belirtildiği gibi, pankreas, karaciğer, yumurtalıklar ve adrenal bezlerde (böbreklerde) ve endotel dokularında spesifik lipazlar vardır.
Hepatik lipazlar, esas olarak trigliseridlerin ve kolesterolün organlar ve dokular arasında taşınmasında işlev gören lipidler ve proteinler tarafından oluşturulan kompleksler olan lipoprotein partiküllerinin metabolizmasından sorumludur.
Spesifik olarak lipazlar, lipoproteinlerde bulunan trigliserit moleküllerinden yağ asitlerinin hidrolizine veya salınmasına katılır. Bu, bu moleküllerden enerji elde etmek veya onları diğer bileşiklerin sentezinde öncü olarak kullanarak geri dönüştürmek için gereklidir.
Endotel lipazları karaciğerde, akciğerlerde, tiroidde ve üreme organlarında bulunur ve genlerinin ekspresyonu farklı sitokinler tarafından düzenlenir. Bu enzimler ayrıca lipoprotein metabolizmasında rol oynar.
Endüstriyel Fonksiyonlar
Süt ürünleri üretim endüstrisinde, sütte bulunan yağları hidrolize etmek için lipazların kullanımı yaygındır, bu da peynirlerde, kremlerde ve diğer süt ürünlerindeki lezzetin "güçlendirilmesi" üzerinde doğrudan etkilere sahiptir.
Ayrıca, endüstriyel olarak hazırlanmış bazı yiyeceklerin tadını ve "sindirilebilirliğini" iyileştirmek için, özellikle fermantasyon sırasında diğer gıda ürünlerinin imalatında da kullanılırlar.
Gıda endüstrisinden uzakta, mikrobiyal kökenli lipazların kullanımı, geleneksel temizlik ürünlerinde bulunan muazzam kimyasal yükün çevre üzerindeki zararlı etkilerini azaltan deterjanların ve genel temizlik maddelerinin formülasyonunda popülerdir.
Referanslar
- Lowe, ME (2002). Pankreasın trigliserid lipazları. Lipid Araştırma Dergisi, 43, 2007–2016.
- Mead, JR, Irvine, SA ve Ramji, DP (2002). Lipoprotein lipaz: hastalıkta yapı, fonksiyon, düzenleme ve rol. J. Mol. Med., 80, 753–769.
- Perret, B., Mabile, L., Martinez, L., Tercé, F., Barbaras, R., & Collet, X. (2002). Hepatik lipaz: yapı / fonksiyon ilişkisi, sentez ve düzenleme. Journal of Lipid Research, 43, 1163-1169.
- Santamarina-fojo, S., González-navarro, H., Freeman, L., Wagner, E., Santamarina-fojo, S., Gonza, H.,… Nong, Z. (2004). Hepatik Lipaz, Lipoprotein Metabolizması ve Aterojenez. Arterioskleroz, Tromboz ve Vasküler Biyoloji, 24, 1750–1754.
- Taylor, P., Kurtovic, I., Marshall, SN, Zhao, X., Simpson, BK, Kurtovic, I.,… Zhao, XIN (2012). Memelilerden ve Balıklardan Lipazlar. Balıkçılık Bilimi İncelemeleri, 29, 37–41.