OKSIHEMOGLOBIN: ÖZELLIKLER, YAPI VE BAĞLANMA EĞRISI - BIYOLOJI - 2025

Veya ksihemoglobin , oksijene bağlandığında hemoglobine verilen addır. Hemoglobin, ana işlevi oksijeni akciğerlerden dokulara taşımak olan kırmızı kan hücrelerinde bulunan bir proteindir.

İlk canlılar tek hücreliydi ve tıpkı bugün var olan bazı organizmalar gibi beslendikleri ve atıklarını attıkları sıvı bir ortamda yaşadılar. Bu koşullar altında, hücre duvarı onu besleyen ortam ile yakın temas içinde olduğundan, bu işlemler basit difüzyon mekanizmalarıyla gerçekleştirilir.

Oksihemoglobin ayrışma eğrisi (Kaynak: İngilizce Wikipedia'da Ratznium Sonraki sürümler Aaronsharpe tarafından en.wikipedia'da yüklenmiştir. Via Wikimedia Commons)

Giderek karmaşıklaşan çok hücreli organizmaların gelişimi, iç hücrelerin çevreden önemli ölçüde uzaklaştığını ve böylece tek tedarik kaynağı olarak difüzyon mekanizmalarının yetersiz kaldığını ima etti.

Böylece, sindirim sistemi ve solunum sistemi gibi besin ve gazları elde etmek için özel sistemler ve bu besinleri ve gazları hücreye yaklaştırmak için taşıma mekanizmaları geliştirildi: kardiyovasküler sistem.

ATP molekülleri şeklinde enerji üretmek için hücrelerin oksijene ihtiyacı vardır. ATP depolanamadığı için sürekli sentezlenmesi gerekir, bu da hücrelerin sürekli oksijen ihtiyacı olduğu anlamına gelir.

Hemoglobin, evrimsel olarak, çevreden hücreye oksijen taşınması sorununu "çözen" bir gaz taşıyıcı olarak ortaya çıktı.

Özellikleri ve yapısı

Oksihemoglobinin özelliklerini ve yapısını tartışmak için hemoglobine başvurmak gerekir, çünkü oksihemoglobin, oksijene bağlı hemoglobinden başka bir şey değildir. Bu nedenle bundan sonra molekülün söz konusu gazın varlığında veya yokluğunda ortak özellikleri açıklanacaktır.

Hemoglobin ne için?

Hemoglobin, oksijenin kanda çok az çözünürlüğe sahip olduğu ve difüzyon yoluyla taşınmasının doku ihtiyaçlarını karşılamada yetersiz olacağı göz önüne alındığında, oksijeni dokulara garanti ettiği miktar ve hızda taşımak için gereklidir.

Hemoglobin molekülü neye benzer?

Hemoglobin, dört alt birimi olan bir tetramerik proteindir, küresel bir şekle ve 64 kDa'lık bir moleküler kütleye sahiptir.

Dört alt birimi, her birinin karşılıklı olarak diğerini etkilediği tek bir işlevsel birim oluşturur. Her alt birim bir polipeptit zinciri, globin ve bir protez gruptan, bir kofaktör olarak hareket eden ve amino asitlerden oluşmayan hem veya "heme" grubundan oluşur; yani doğada protein değildir.

Globin iki şekilde bulunur: alfa globin ve beta globin. Hemoglobin tetramer, bir çift alfa globin zinciri (141 amino asit) ve bir çift beta globin zinciri (146 amino asit) içerir.

Dört polipeptit zincirinin her biri, merkezde demir halinde (Fe2 +) bir demir atomuna sahip olan bir hem grubuna bağlıdır.

Heme grubu nasıldır?

Hem grubu, metil köprülerle bağlanan dört pirrolik halkadan (C4H5N formülüne sahip heterosiklik aromatik bileşikler) oluşan bir porfirin halkasıdır. Merkezde demir halindeki demir, koordineli nitrojen bağları ile yapıya bağlanır.

Her hem grubu, bir oksijen molekülüne bağlanabilir, bu nedenle her hemoglobin molekülü, gazın yalnızca 4 molekülünü bağlayabilir.

İnsan vücudu, hemoglobini oluşturan ve taşıyan kan hücreleri olan yaklaşık 2,5 x 1013 eritrosit içerir. Her bir eritrosit yaklaşık 280 milyon hemoglobin molekülüne sahiptir ve bu nedenle 1 milyardan fazla oksijen molekülü taşıyabilir.

Oksihemoglobin nasıl oluşur?

Oksihemoglobin, hemoglobin molekülünün her hem grubunda bulunan demirli haldeki her bir demir atomuna bir oksijen atomunun birleşmesinden sonra oluşur.

Oksijenli ve kimyasal olarak oksitlenmemiş hemoglobin terimi, oksijenle birleştiğinde bir elektron kaybetmediği ve demir demirli bir durumda kaldığı için, oksijenli hemoglobin anlamına gelir.

Oksijenasyon molekülün dördüncül yapısında bir değişiklik, yani, globin zincirlerinden hem grubuna iletilebilen bir konformasyon değişikliği, hem de bunun tersi üretir.

Hemoglobinin taşıyabileceği maksimum oksijen miktarı nedir?

Hemoglobin, yapısında en fazla dört oksijen molekülünü bağlayabilir. İdeal gazların molar hacmi 22,4 L / mol ise, bir mol hemoglobin (64,500 g) 89,6 litre oksijenle (4 mol O2 x 22,4 L / mol) bağlanacaktır.

Bu nedenle, her gram hemoglobinin% 100 doymuş olması için 1.39 ml O2 ile bağlanması gerekir (89.6L / 64500g x (1000ml / L)).

Pratikte kan testleri, oksijeni bağlayamayan küçük miktarlarda methemoglobin (oksitlenmiş hemoglobin) ve karboksihemoglobin (hemoglobin + karbon monoksit (CO)) bulunduğundan biraz daha düşük sonuçlar verir.

Bunu hesaba katarak, “Hüfner” kuralı, kanda 1g hemoglobinin maksimum 1.34ml oksijen bağlama kapasitesine sahip olduğunu belirtir.

Oksihemoglobin bağlanma eğrisi

Bir hemoglobin molekülüne bağlanabilen oksijen moleküllerinin sayısı, oksijen veya PO2'nin kısmi basıncına bağlıdır. Oksijen yokluğunda hemoglobin oksijeni giderilir, ancak PO2 arttıkça hemoglobine bağlanan oksijenlerin sayısı artar.

Oksijenin kısmi basıncına bağlı olarak oksijeni hemoglobine bağlama süreci. Grafiği çizildiğinde, sonuç "oksihemoglobin eğrisi" olarak adlandırılır ve karakteristik bir "S" veya sigmoid şekle sahiptir.

PO2'ye bağlı olarak, hemoglobin, yüklendiği kadar, taşıdığı oksijeni "salma" veya "verme" konusunda daha az veya daha fazla yetenekli olacaktır.

Örneğin 10 ile 60 mmHg basınç arasındaki bölgede eğrinin en dik kısmı elde edilir. Bu durumda, hemoglobin büyük miktarlarda O2'yi kolaylıkla bırakabilir. Dokularda elde edilen durum budur.

PO2 90 ila 100 mmHg (12 ila 13 kPa) arasında olduğunda, hemoglobin O2 ile neredeyse% 100 doymuştur; ve arteriyel PO2 60 mmHg (8 kPa) olduğunda, O2 ile satürasyon hala% 90 kadar yüksektir.

Akciğerlerde bunlar hakim durumlardır (60 ile 100 mmHg arasındaki basınç) ve bu, eritrositlerde bulunan hemoglobin moleküllerinin oksijen ile yüklenmesine izin veren şeydir.

Oksihemoglobin eğrisini çizen bu sigmoid şekil, bu proteinin, yerel metabolik hız ile orantılı olarak mükemmel bir akciğer yükleyici, arteryel kanda çok verimli bir taşıyıcı ve dokularda mükemmel bir O2 donörü olarak davranmasını sağlar. yani talep üzerine.

Referanslar

1. Fox, SI (2006). Human Physiology 9. Baskı (sayfa 501-502). McGraw-Hill Press, New York, ABD.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA ve Rodwell, VW (2014). Harper'ın resimli biyokimyası. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biyokimya (1989). Burlington, Kuzey Carolina: Neil Patterson Publishers (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fizyoloji. (3. Baskı) Ediciones Harcourt, SA
5. Batı JB (1991). Tıbbi uygulamanın fizyolojik temeli. Williams ve Wilkins