PEROKSIDAZLAR: YAPISI, IŞLEVLERI VE TÜRLERI - BIYOLOJI - 2025

Peroksidazlar Çoğunlukla bu, hidrojen peroksit ya da diğer ilgisiz maddelerin kullanılarak organik ve inorganik çeşitli substratlar oksidasyonunu katalize enzimatik aktivitesine hemoproteinler bulunmaktadır.

En geniş anlamıyla "peroksidaz" terimi, NAD- ve NADP-peroksidazlar, yağlı asit-peroksidazlar, sitokrom-peroksidazlar, glutatyon-peroksidazlar ve diğer birçok spesifik olmayan enzim gibi enzimleri içerir.

Hem bağımlı bir peroksidaz proteininin şeması (Kaynak: Jawahar Swaminathan ve Avrupa Biyoinformatik Enstitüsü'ndeki MSD personeli, Wikimedia Commons aracılığıyla)

Bununla birlikte, daha yaygın olarak, oksidoredüktaz aktivitesine sahip olan ve oksidasyon-indirgeme reaksiyonlarını katalize etmek için hidrojen peroksit ve diğer substratları kullanan farklı kaynaklardan gelen spesifik olmayan enzimleri belirtmek için kullanılır.

Hem peroksidazlar doğada oldukça yaygındır. Hayvanlarda, yüksek bitkilerde, mayalarda, mantarlarda ve bakterilerde bulunurlar.

Memelilerde bunlar beyaz kan hücreleri, rahim, dalak ve karaciğer, tükrük bezleri, mide duvarları, akciğerler, tiroid bezleri ve diğer dokular tarafından üretilir.

Bitkilerde peroksidazlar açısından en zengin bitki türleri yaban turpu ve incir ağacıdır. Yaban turpundan saflaştırılan peroksidaz, kapsamlı bir şekilde çalışılmış ve deneysel biyoloji ve biyokimyada çeşitli amaçlar için kullanılmıştır.

Ökaryotik hücrelerde, bu önemli enzimler genellikle "peroksizomlar" olarak bilinen, tek bir zarla çevrelenen ve çok sayıda hücresel metabolik süreçte rol alan özelleşmiş organellerde bulunur.

yapı

Farklı peroksidaz sınıfları arasında var olan küçük homolojiye rağmen, ikincil yapılarının ve organize edilme şeklinin farklı türler arasında oldukça korunduğu tespit edilmiştir.

Bazı istisnalar vardır, ancak çoğu peroksidaz glikoproteindir ve karbonhidratların yüksek sıcaklık stabilitesine katkıda bulunduğuna inanılmaktadır.

Bu proteinler, yaklaşık olarak 250 ve 730 amino asit kalıntısına eşdeğer olan 35 ila 150 kDa arasında değişen moleküler ağırlıklara sahiptir.

Miyeloperoksidaz haricinde, bu türdeki tüm moleküller, yapılarında, dinlenme durumunda Fe + 3 oksidasyon durumunda bir demir atomuna sahip bir hem grubu içerir. Bitkiler, ferroporfirin XI olarak bilinen bir protez grubuna sahiptir.

Peroksidazlar, heme grubunun "etrafını saran" iki yapısal alana sahiptir ve bu alanların her biri, bir duplikasyon olayına maruz kalan bir genin ekspresyonunun ürünüdür. Bu yapılar, polipeptit döngüleri ve dönüşleri ile bağlanan 10'dan fazla alfa sarmalından oluşur.

Molekülün düzgün katlanması, korunmuş glisin ve prolin kalıntılarının yanı sıra bir aspartik asit kalıntısının ve aralarında her iki yapısal alanı birbirine bağlayan bir tuz köprüsü oluşturan bir arginin kalıntısının varlığına bağlı görünmektedir.

Özellikleri

Peroksidaz enzimlerinin temel işlevi, farklı mekanizmalarla üretilebilen ve hücre içi stabiliteye ciddi tehditler oluşturabilen hidrojen peroksidin hücresel ortamdan uzaklaştırılmasıdır.

Bununla birlikte, bu reaktif oksijen türlerinin (oksijenin ara oksidasyon durumuna sahip olduğu) bu uzaklaştırma sürecinde, peroksidazlar, metabolizma için diğer önemli işlevleri yerine getirmek için bu maddenin oksitleme kapasitesini kullanır.

Bitkilerde bu proteinler, patojenlerle enfekte olmuş veya fiziksel hasar görmüş dokulardaki odunlaşma süreçlerinin ve savunma mekanizmalarının önemli bir parçasıdır.

Bilimsel bağlamda, peroksidazlar için yeni uygulamalar ortaya çıkmıştır ve bunlar arasında fenolik bileşikler içeren atık suların arıtılması, aromatik bileşiklerin sentezi ve peroksitin gıda veya atık malzemelerden uzaklaştırılması yer almaktadır.

Analitik ve tanısal terimlerle, yaban turpu peroksidazı, ELISA (Enzyme-linked immunosorbent assay) gibi immünolojik absorpsiyon testleri için kullanılan konjuge antikorların hazırlanmasında belki de en yaygın kullanılan enzimdir. çeşitli bileşik türlerinin belirlenmesi.

Hareket mekanizması

Peroksidazların katalitik süreci, enzimin aktif bölgesi ile heme grubundaki demir atomunu oksitleyen ve bileşik I olarak bilinen kararsız bir ara bileşik oluşturan hidrojen peroksit arasındaki etkileşimle başlayan ardışık aşamalarla gerçekleşir. (CoI).

Oksitlenmiş protein (CoI) daha sonra oksidasyon durumu III'ten durum IV'e giden bir demir atomlu bir heme grubuna sahiptir ve bu işlem için hidrojen peroksit suya indirgenmiştir.

Bileşik I, elektron veren bir substratı oksitleyebilir, bir substrat radikali oluşturabilir ve daha sonra ikinci bir substrat molekülü tarafından indirgenen Bileşik II (CoII) olarak bilinen yeni bir kimyasal tür haline gelebilir. durum III ve başka bir radikal üretiyor.

Türleri

-Vücuda göre

Peroksidazlar, bulundukları organizmaya bağlı olarak üç sınıfa ayrılır:

- Sınıf I: hücre içi prokaryotik peroksidazlar.

- Sınıf II: hücre dışı fungal peroksidazlar.

- Sınıf III: salgılanan bitkisel peroksidazlar.

Sınıf I proteinlerinin aksine, sınıf II ve III'ün proteinleri, yapılarındaki sistein kalıntıları arasında inşa edilmiş disülfür köprülerine sahiptir, bu da onlara önemli ölçüde daha fazla sertlik verir.

Sınıf II ve III proteinler, genellikle yüzeylerinde glikosilasyonlara sahip oldukları için sınıf I'den farklıdır.

-Aktif siteye göre

Mekanik olarak konuşursak, peroksidazlar, katalitik merkezlerinde bulunan atomların doğasına göre de kategorize edilebilir. Bu şekilde, hemoperoksidazlar (en yaygın), vanadyum-haloperoksidazlar ve diğerleri tarif edilmiştir.

Hemoperoksidazlar

Daha önce bahsedildiği gibi, bu peroksidazların katalitik merkezinde hem grubu olarak bilinen bir protez grubu vardır. Buradaki demir atomu, nitrojen atomları ile dört bağ tarafından koordine edilir.

Vanadyum-Haloperoksidazlar

Bir hem grubu yerine vanadyum-haloperoksidazlar, protez grubu olarak vanadata sahiptir. Bu enzimler deniz organizmalarından ve bazı karasal mantarlardan izole edilmiştir.

Bu gruptaki vanadyum, üç protein olmayan oksijen, bir histidin tortusundan bir nitrojen ve bir azid bağından bir nitrojen tarafından koordine edilir.

Diğer peroksidazlar

Heme veya vanadyum dışında prostetik gruplara sahip birçok bakteriyel haloperoksidaz bu grupta yer alır. Seleno-sistein protez grubu ve lignini oksitleyebilen bazı enzimler içeren glutatyon peroksidazlar da bu gruptadır.

Referanslar

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Temel Hücre Biyolojisi. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Peroksidazların yapısal özellikleri. Biyoteknoloji Dergisi, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van ve Sheldon, RA (1997). Peroksidazlarla Katalize Edilen Seçici Oksidasyonlar. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB ve Stillman, JS (1976). Peroksidazların İşlevi ve Etki Mekanizması Üzerine. Koordinasyon Kimyası İncelemeleri, 19, 187–251.
5. Hamid, M. ve Rehman, K. (2009). Peroksidazların potansiyel uygulamaları. Gıda Kimyası, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biyokimya. Burlington, Massachusetts: Neil Patterson Publishers.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS ve Cano, RJ (2003). Moleküler ve Hücre Biyolojisi. (KE Cullen, Ed.). McGraw-Hill eKitapları.