KERATIN: TÜRLERI, YAPISI, KONUMU VE IŞLEVLERI - BIYOLOJI - 2025

Keratin oluşturan bir çözünmeyen lifli bir proteindir özellikle omurgalılar hücreler ve bir çok organizma örtü yapısal parçası. Çok çeşitli formlara sahiptir ve kimyasal olarak çok reaktif değildir.

Yapısı ilk olarak bilim adamları Linus Pauling ve Robert Corey tarafından 1951'de hayvan kıllarının yapısını analiz ederken tanımlandı. Bu araştırmacılar ayrıca kas dokusundaki miyozinin yapısına ilişkin bilgiler verdiler.

Alfa-keratin organizasyon şeması (Kaynak: Mlpatton, Wikimedia Commons aracılığıyla)

Kolajenden sonra hayvanlarda en önemli proteinlerden biridir ve saç, yün, tırnak, pençe ve toynakların, tüylerin, boynuzların kuru ağırlığının çoğunu temsil eder ve kanın önemli bir bölümünü temsil eder. dış deri tabakası.

Hayvanların öğeleri veya "keratinize" parçaları, büyük ölçüde her bir organizmada gerçekleştirdikleri işleve bağlı olan çok farklı morfolojilere sahip olabilir.

Keratin, çekme ve kompresyon açısından kendisine büyük mekanik verim veren özelliklere sahip bir proteindir. Genellikle üretildikten sonra ölen "keratinositler" adı verilen özel bir hücre türü tarafından üretilir.

Bazı yazarlar, keratinlerin doku ve aşamaya özgü bir şekilde ifade edildiğini onaylamaktadır. İnsanlarda, bu proteinleri kodlayan 30'dan fazla gen vardır ve bunlar, birkaç genetik çoğaltma döngüsüyle gelişen bir aileye aittir.

Keratin çeşitleri ve yapıları

Esasen iki tür keratin vardır: α ve β. Bunlar, esas olarak alfa sarmalları (a-keratinler) olarak sarılabilen veya P-katlanmış tabakalar (β-keratinler) olarak paralel olarak birleştirilebilen polipeptit zincirlerinden oluşan temel bir yapıya sahip olmaları ile ayırt edilir.

α-Keratinler

Bu tip keratin en çok çalışılan ve memelilerde bu tip keratinin en az 30 farklı varyantına sahip olduğu bilinmektedir. Bu hayvanlarda α-keratinler tırnakların, saçların, boynuzların, toynakların, tüy kalemlerinin ve epidermisin bir parçasıdır.

Kolajen gibi, bu proteinler yapılarında, alfa sarmallarının oluşumunu mümkün kılan, glisin ve alanin gibi çok sayıda küçük amino asit içerir. Bir a-keratinin moleküler yapısı, üç farklı bölgeden oluşur: (1) kristalin fibriller veya helisler, (2) filamentlerin terminal alanları ve (3) matris.

Helisler ikidir ve bağların veya disülfür köprülerinin (SS) varlığı sayesinde bir arada tutulan sarmal bir spirale benzeyen bir dimer oluşturur. Helislerin her biri, yaptığı her dönüşte yaklaşık 3.6 amino asit kalıntısına sahiptir ve yaklaşık 310 amino asitten oluşur.

Bu sarmal bobinler daha sonra, aynı tipteki diğerleriyle bir araya gelme kabiliyetine sahip olan, protofilament veya protofibril olarak bilinen bir yapı oluşturmak için birleştirilebilir.

Protofilamentler, sistein kalıntıları açısından zengin olan ve çekirdek veya matris bölgesine eklenen sarmal olmayan N- ve C-uçlarına sahiptir. Bu moleküller, 7 nm'ye yakın bir çapa sahip ara lifler oluşturmak üzere polimerize olurlar.

Keratinden oluşan iki tip ara filament ayırt edilir: asidik ara filamentler (tip I) ve bazik (tip II). Bunlar bir protein matrisine gömülüdür ve bu filamentlerin düzenlenme şekli, oluşturdukları yapının mekanik özelliklerini doğrudan etkiler.

Tip I filamentlerde helisler, Ll, L12 ve L2 olarak bilinen ve helisel alana esneklik sağladığı düşünülen üç "helisel bağlayıcı" vasıtasıyla birbirine bağlanır. Tip II filamentlerde, sarmal alanlar arasında uzanan iki alt alan da vardır.

Α-keratin içeren bir yapıya örnek: saç

Tipik bir saçın yapısı analiz edilirse, yaklaşık 20 mikron çapındadır ve paralel (yan yana) yönlendirilmiş paketlenmiş makrofibriller içeren ölü hücrelerden oluşur.

Bu inek gibi memelilerin kılları da keratinden yapılmıştır (Kaynak: Pixabay.com aracılığıyla Frank Winkler)

Makrofibriller, çapları daha küçük olan ve yüksek kükürt içeriğine sahip amorf bir protein maddesi ile birbirine bağlanan mikrofibrillerden oluşur.

Bu mikrofibriller, 9 + 2 organizasyon modeline sahip daha küçük protofibril gruplarıdır; bu, dokuz protofibrilin iki merkezi protofibrilin etrafını çevrelediği anlamına gelir; tüm bu yapılar esasen α-keratinden oluşur.

Yumuşak keratinler ve sert keratinler

Kükürt içeriklerine bağlı olarak, α-keratinler yumuşak keratinler veya sert keratinler olarak sınıflandırılabilir. Bunun, protein yapısındaki disülfür bağlarının uyguladığı mekanik direnç kuvveti ile ilgisi vardır.

Sert keratin grubu saç, boynuz ve tırnakların bir parçası olanları içerirken, yumuşak keratinler ciltte ve nasırlarda bulunan liflerle temsil edilir.

Disülfür bağları, bir indirgeyici ajan uygulanarak çıkarılabilir, böylece keratinden oluşan yapılar, bazı böceklerde olduğu gibi, merkaptanlar açısından zengin bağırsaklar içermedikçe hayvanlar tarafından kolayca sindirilemez.

β-Keratinler

Β-keratinler, α-keratinlerden çok daha güçlüdür ve sürüngenlerde ve kuşlarda pençelerin, pulların, tüylerin ve gagaların bir parçası olarak bulunur. Kertenkelelerde bacaklarında bulunan mikroviller (mantarlar) da bu proteinden oluşur.

Moleküler yapısı, bağlar veya hidrojen bağları yoluyla birbirine bağlanan antiparalel polipeptit zincirlerinden oluşan β-katlı tabakalardan oluşur. Bu zincirler yan yana, hafif katlanmış küçük sert ve düz yüzeyler oluşturur.

Nerede ve işlevleri nelerdir?

Keratinin işlevleri, her şeyden önce inşa ettiği yapının türü ve hayvanın vücudunda bulunduğu yer ile ilgilidir.

Diğer lifli proteinler gibi, hücre iskeleti proteinleri olan ara filament ailesi olarak bilinen geniş protein ailesine ait olduğu için hücrelere stabilite ve yapısal sertlik kazandırır.

Koruma ve kapsamda

Daha yüksek hayvanların derisinin üst tabakası, keratinden oluşan geniş bir ara lif ağına sahiptir. Bu katmana epidermis denir ve insanlarda 30 mikron ile 1 nm arasında kalınlıktadır.

Epidermis, farklı mekanik ve kimyasal stres türlerine karşı koruyucu bir bariyer görevi görür ve "keratinositler" adı verilen özel bir hücre türü tarafından sentezlenir.

Epidermise ek olarak, sürekli olarak dökülen ve benzer işlevleri yerine getiren stratum corneum olarak bilinen daha da harici bir katman vardır.

Dikenler ve tüy kalemleri ayrıca çeşitli hayvanlar tarafından yırtıcı hayvanlara ve diğer saldırganlara karşı kendi korunmaları için kullanılır.

Asya ve Afrika'da yaşayan küçük böcekçil memeliler olan Pangolinlerin "zırhı" da onları koruyan keratin "pullarından" oluşur.

Savunma ve diğer işlevlerde

Boynuzlar, Bovidae familyasına ait hayvanlarda yani inek, koyun ve keçilerde görülmektedir. Çok güçlü ve dayanıklı yapılardır ve onları savunma ve kur yapma organı olarak kullanan hayvanlar.

Boynuzlar, kafatasının arka bölgesinden çıkıntı yapan deri ile kaplı "süngerimsi" kemikten oluşan kemikli bir merkezden oluşur.

Çiviler, keratinden oluşan vücut parçalarına başka bir örnektir (Kaynak: Pixabay.com aracılığıyla Adobe Stock)

Pençeler ve tırnaklar, besleme ve zaptetmedeki işlevlerinin yanı sıra, hayvanlara saldırganlara ve avcılara karşı savunma "silahları" olarak da hizmet eder.

Kuşların gagaları, diğerlerinin yanı sıra yiyecek, savunma, kur yapma, ısı alışverişi ve tımar gibi çeşitli amaçlara hizmet eder. Kuşlarda, özellikle şekil, renk, boyut ve ilgili çenelerin gücü açısından çok sayıda gaga çeşidi doğada bulunur.

Gagalar, boynuzlar gibi, kafatasından çıkıntı yapan ve güçlü β-keratin tabakalarıyla kaplı kemikli bir çekirdekten oluşur.

Mandibüle olmayan hayvanların ("atadan" omurgalılar) dişleri keratinden oluşur ve "daha yüksek" omurgalıların dişleri gibi, beslenme ve savunmada birden çok işlevi vardır.

Hareket halinde

Pek çok geviş getiren ve toynaklı hayvanın (atlar, eşekler, geyikler vb.) Toynakları keratinden yapılmıştır, çok dayanıklıdır ve bacakları korumak ve harekete yardımcı olmak için tasarlanmıştır.

Kuşların dolaşmak için de kullandıkları tüyler β-keratinden yapılmıştır. Bu yapılar aynı zamanda kamuflaj, kur yapma, ısı yalıtımı ve sızdırmazlık işlevlerine de sahiptir.

Kuşların tüyleri ve gagaları da keratinden oluşur (Kaynak: Couleur, via Pixabay.com)

Endüstride

Tekstil endüstrisi, insan merkezli olarak konuşursak, keratinize yapıların ana istismarcılarından biridir. Birçok hayvanın yünü ve kılları endüstriyel düzeyde önemlidir, çünkü onlarla birlikte farklı bakış açılarından erkekler için yararlı olan çeşitli giysiler üretilir.

Referanslar

1. Koolman, J. ve Roehm, K. (2005). Biyokimyanın Renk Atlası (2. baskı). New York, ABD: Thieme.
2. Mathews, C., van Holde, K. ve Ahern, K. (2000). Biyokimya (3. baskı). San Francisco, Kaliforniya: Pearson.
3. Nelson, DL ve Cox, MM (2009). Biyokimyanın Lehninger İlkeleri. Omega Editions (5. baskı).
4. Pauling, L. ve Corey, R. (1951). Saç, Kas ve İlgili Proteinlerin Yapısı. Kimya, 37, 261-271.
5. Phillips, D., Korge, B. ve James, W. (1994). Keratin ve keratinizasyon. Amerikan Dermatoloji Akademisi Dergisi, 30 (1), 85–102.
6. Rouse, JG ve Dyke, ME Van. (2010). Biyomedikal Uygulamalar için Keratin Bazlı Biyomalzemelerin İncelenmesi. Malzemeler, 3, 999-1014.
7. Smith, FJD (2003). Keratin Bozukluklarının Moleküler Genetiği. Am J Clin Dermatol, 4 (5), 347-364.
8. Voet, D. ve Voet, J. (2006). Biyokimya (3. baskı). Editoryal Médica Panamericana.
9. Wang, B., Yang, W., McKittrick, J. ve Meyers, MA (2016). Keratin: Yapı, mekanik özellikler, biyolojik organizmalarda oluşum ve biyoilham çabaları. Malzeme Biliminde İlerleme.