SEÇIMLER: ÖZELLIKLER, TÜRLER VE IŞLEV - BIYOLOJI - 2025

Selektinler diğer hücrelere ve bunlara bağlanır yüzeyinde bulunan şekerler (karbonhidratlar) özgül konformasyonları tanıyan polipeptid zincirden oluşan glikoproteinlerin bir ailesi, bulunmaktadır. Bu nedenle adezyon molekülleri olarak da adlandırılırlar.

Bu yapışma reseptörleri, korunmuş yapıları ile bilinir. Üç etki alanına ve üç farklı glikoproteine ​​sahiptirler. Çözünebilir moleküller olarak depolanmalarına veya işlev görmelerine ek olarak yüzey molekülleri olarak ifade edilebilirler.

Bir P-selektinin moleküler yapısı. Alınan ve düzenleyen: Neveu, Curtis.

Diğer adezyon moleküllerinin aksine, selektinler sadece beyaz kan hücrelerinin vasküler endotelyum ile etkileşimleri üzerinde etkilidir.

karakteristikleri

Selectinler, amino asit yan zincirlerine (glikoproteinler) kovalent bağlarla bağlanan zincirde oligosakkaritleri içeren tüm proteinlerdir. Transmembran moleküllerdir, yani hücrenin lipit çift katmanını tek bir adımda (tek adımda) veya birkaç adımda (çok adımda) geçerler.

CLEC proteinlerine veya C tipi lektinlere çok benzer özellikleri paylaşırlar.C tipi lektinler gibi selektinler de bağlanmak için kalsiyum iyonlarına ihtiyaç duyarlar.

"Selektin" kelimesinin kökeni, bu proteinlerin, vasküler sistem hücrelerinde seçici olarak ifade edildiği ve ayrıca bir lektin alanı içerdiği gerçeğini ifade eder.

Bazı yazarlar, şekerlere bağlanan moleküller oldukları için lektinlerin içindeki selektinleri (glikoproteinler) içerir. Bununla birlikte, diğer yazarlar, bunları, lektinlerin yalnızca karbonhidratları tanıyıp onlara bağlandığı kavramı altında ayırırlar; selektinler ise yalnızca şekerleri tanıyıp bağlamakla kalmaz, aynı zamanda karbonhidratlardan da oluşurlar.

Selektinlerin düzenlenmesi transkripsiyonel seviyede, proteolitik işlem, hücre sınıflandırması ve glikosil transferazların regüle edilmiş ekspresyonları yoluyla gerçekleşir.

Selectinlerin kısa bir hücre içi alanı vardır. Bununla birlikte, üç hücre dışı alana, bir epidermal büyüme faktörü benzeri alana, bir lektin C benzeri alana ve tamamlayıcı düzenleyici proteinlere benzer şekilde konsensüs tekrar birimlerine sahiptirler.

Türleri

Selectin ailesi, üç farklı tipte glikoproteinden oluşur. Bunların her biri, ilk tanımlandıkları yeri belirten bir harfle tanımlanır. Her birini aşağıda göreceğiz.

L-seleksiyon

Aynı zamanda SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL veya TQ1 olarak da bilinir. Lökositlerde bulunur, dolayısıyla L-selektin için "L" bulunur. Hücre yüzeyinin bir bileşenidir. Üç alan şunlardır: bir lektin homoloğu, bir epidermal büyüme faktörü ve iki konsensüs tekrar birimi.

Birkaç ligandı vardır, yani genellikle bir biyomolekülle, bu durumda bir proteinle kompleksler oluşturan küçük moleküllerdir. L-selektin için bilinen ligandlar aşağıdaki gibidir.

GLYCAM1

Glikosilasyona bağımlı hücre yapışma molekülü -1 olarak bilinen bu, kılcal damar iltihabı sonrası eksprese edilen ve lenfositlerin kan dolaşımından lenfoid dokulara çıkmasına izin veren bir proteoglikan ligandıdır.

CD34

Diğerlerinin yanı sıra insan, sıçan ve fare gibi çeşitli memeli gruplarında tespit edilen bir fosfoglikoproteindir. İlk olarak hematopoetik kök hücrelerde tanımlanmıştır. Çok çeşitli hücrelerde bulunurlar, ancak neredeyse tamamen hematopoietik hücrelerle ilgilidirler.

MAdCAM-1

Adresin veya vasküler mukoza yönünde hücresel adezyon molekülü olarak bilinir (İngilizce'de mukozal vasküler adresin hücre adezyon molekülü 1). L-selektin tarafından tanınmaları için şekerlerin taşınmasının yanı sıra lenfositlerin hangi dokuya gireceğini belirlemekten sorumlu olan endotelin hücre dışı bir proteinidir.

PSGL-1

Diğer eşanlamlılar arasında SELPLG veya CD162 olarak bilinen bu, endotel hücrelerinde ve lökositlerde bulunan bir glikoproteindir. Diğer iki tip selektine bağlanabilir. Bununla birlikte, P-selektin için daha iyi bir afiniteye sahip olduğu görülmektedir.

P-seleksiyon

P-selectin, diğerleri arasında SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP veya LECAM3 gibi diğer isimlerle bilinir. Kan damarlarının ve trombositlerin iç kenarlarını kaplayan endotel hücrelerinin yüzeyinde bulunur.

P-selektin ilk olarak trombositlerde tanımlanmıştır. Proteinin isminin baştaki "P" harfini taşımasının nedeni budur.

P-selektinin yapısı, EGF benzeri bir alan olan N-terminalindeki C-tipi lektine çok benzer bir bölgeden oluşur; yani, yaklaşık 30 ila 40 amino asit kalıntısından oluşan, çift sarmallı bir p yaprağı ve ardından kısa bir C-terminal çift sarmallı p yaprağına bir döngü içeren, korunmuş bir protein alanı.

CUB alanı olarak adlandırılan ve evrimsel olarak korunmuş bir protein alanı olması ve yaklaşık 110 amino asit kalıntısı sunması ile karakterize edilen, tamamlayıcı bağlayıcı proteinlere benzer üçüncü bir alana sahiptir.

P-selektin için en yüksek afiniteye sahip ligand, daha önce L-selektin ligandlarında açıklandığı gibi PSGL-1'dir. Öte yandan bu protein, fucoidan ve heparan sülfat adı verilen sülfatlı polisakkarit gibi diğer moleküller ile de kompleksler oluşturabilir.

E-seleksiyon

Bu selektin proteini aşağıdaki isimlerle de bilinir: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2 ve diğerleri. Yalnızca, sitokin adı verilen, hücrenin lipit çift katmanını geçemeyen küçük proteinler tarafından aktive edilen endotel hücrelerinde ifade edilir.

Bu proteinin yapısı 3 alandan oluşur (seleksiyonların geri kalanı gibi): EGF benzeri bir alan, 6 birim SCR tekrar kontrol protein modülleri (suşi alanları olarak da adlandırılır) ve bir transmembran alanı.

Alanı EGF olan E-selektin proteininin moleküler yapısının temsili. Avrupa Biyoinformatik Enstitüsü Jawahar Swaminathan ve MSD personelinden alınmış ve düzenlenmiştir.

E-seçiciler ile kompleksler oluşturan ligandlar oldukça çeşitlidir, ancak göze çarpanlar şunlardır.

Sialyl-Lewis A

SLe A veya CA19-9 olarak da adlandırılır. Kanser hastalarının serumlarında bulunan bir tetrasakkarittir. Hücre-hücre tanıma sürecine katıldığı bilinmektedir. Yapısal olarak granülositler, monositler ve T lenfositlerde ifade edilir.

Sialyl-Lewis X

Aynı zamanda Sialyl-Lewis A gibi bir tetratasakkarittir ve benzer işlevlere sahiptir. Granülositler ve monositler üzerinde ifade edilir ve iltihaplanma sırasında bu hücrelerin istenmeyen sızıntılarını kontrol eder.

PSGL-1

Görünüşe göre P-selektinde daha etkili olmasına rağmen, bazı yazarlar insan nötrofilinin türetilmiş formunun da E-selektinde oldukça etkili olduğunu düşünmektedir. Aslında, genel olarak bu ligandın üç tip selektin için gerekli olduğunu düşünürler.

fonksiyon

Selektinlerin ana işlevi, beyaz kan hücrelerinin (lenfositler) oluşumunun bir parçası olmaktır. Ayrıca böbrekler, kalp ve deri gibi vücudun farklı organlarındaki kronik ve akut iltihaplarda bağışıklık tepkisine katılırlar. Hatta kanser metastazının enflamatuar süreçlerinde rol oynarlar.

Referanslar

1. Seçin. En.wikipedia.org adresinden kurtarıldı.
2. L-seleksiyon. En.wikipedia.org adresinden kurtarıldı.
3. CA19-9. En.wikipedia.org adresinden kurtarıldı.
4. E-seleksiyon En.wikipedia.org adresinden kurtarıldı.
5. X. Zou, VR Shinde Patil, NM Dagia, LA Smith, MJ Wargo, KA Interliggi, CM Lloyd, DF Tees, B. Walcheck, MB Lawrence, DJ Goetz (2005). İnsan nötrofillerinden türetilen PSGL-1, akış altında endotelde eksprese edilen E-selektin için yüksek verimli bir liganddır. Amerikan Fizyoloji Dergisi. Hücre Fizyolojisi.
6. K. Hukuk (2001). Selectinlerin işlevleri. Hücre farklılaşmasında sonuçlar ve problemler.
7. Seçimler. Kurtarıldı: wellpath.uniovi.es.
8. JH Pérez ve CJ Montoya. Yapışma Molekülleri. Encolombia.com adresinden kurtarıldı.
9. AC Sanguineti & JM Rodríguez-Tafur (1999). Yapışma ve cilt molekülleri. Peru dermatolojisi.
10. TF Tedder, DA Steeber, A. Chen, P. Engel (1995). Selektinler: vasküler yapışma molekülleri. FASEB Dergisi.