AMILAZ: ÖZELLIKLER, SINIFLANDIRMA, YAPI, FONKSIYONLAR - BIYOLOJI - 2024

Amilaz , birçok canlı organizmanın beslenmesinde alınan nişasta ve diğer ilgili olanlar gibi karbonhidratlarda bulunan glikoz molekülleri arasındaki glikozidik bağların hidrolizinden sorumlu olan önemli bir enzim grubunu tanımlamak için kullanılan terimdir.

Bu tip enzim bakteriler, mantarlar, hayvanlar ve bitkiler tarafından üretilir, burada temelde aynı reaksiyonları katalize ederler ve temelde enerji metabolizmasıyla ilgili çeşitli işlevlere sahiptirler.

Hayvan kökenli bir Alfa Amilazın grafik gösterimi (Kaynak: Jawahar Swaminathan ve Avrupa Biyoinformatik Enstitüsü'ndeki MSD personeli, Wikimedia Commons aracılığıyla)

Glikosidik bağların hidroliz reaksiyonlarının ürünleri, her tip amilolitik enzim için karakteristik olarak düşünülebilir, bu nedenle bu genellikle sınıflandırılmaları için önemli bir parametredir.

Bu enzimlerin önemi, insan merkezli olarak, sadece fizyolojik değildir, çünkü şu anda bu tür enzimler gıda, kağıt, tekstil, şeker ve diğerlerinin endüstriyel üretiminde büyük biyoteknolojik öneme sahiptir.

"Amilaz" terimi, nişasta anlamına gelen Yunanca "amilon" dan türemiştir ve 1833 yılında bu enzimin nişasta üzerindeki hidrolitik reaksiyonlarını inceleyen bilim adamları Payen ve Persoz tarafından icat edilmiştir.

karakteristikleri

Bir tetramer gibi davranan tatlı patates β-amilaz gibi bazı amilazlar, doğaları gereği multimeriktir. Bununla birlikte, amilaz monomerlerinin yaklaşık moleküler ağırlığı 50 kDa aralığı içindedir.

Genel olarak, hem bitki hem de hayvan enzimleri nispeten "ortak" bir amino asit bileşimine sahiptir ve 5.5 ile 8 birim arasındaki pH'ta optimal aktivitelere sahiptir (hayvan amilazları daha nötr pH'ta daha aktiftir).

Amilazlar, çok sayıda polisakkaridin glikosidik bağlarını hidrolize edebilen, genellikle disakkaritler üreten enzimlerdir, ancak selüloz gibi kompleksleri hidrolize etme kabiliyetine sahip değildirler.

Yüzey özellikleri

Amilazların doğası gereği, özellikle karbonhidratların sindiriminde bu kadar önemli olmasının nedeni, doğal substratlarının (nişasta) bir kaynak görevi gören "yüksek" sebzelerin dokularında her yerde bulunmasıyla ilgilidir. çok sayıda hayvan ve mikroorganizma için gıda maddesi.

Bu polisakkarit sırasıyla amiloz (çözünmez) ve amilopektin (çözünür) olarak bilinen iki makromoleküler kompleksten oluşur. Amiloz parçaları, a-1,4 bağları ile bağlanan doğrusal glikoz kalıntı zincirlerinden oluşur ve a-amilazlar tarafından bozunur.

Amilopektin, yüksek moleküler ağırlıklı bir bileşiktir, dalları α-1,6 bağları ile desteklenen a-1,4 bağlarıyla birleştirilmiş dallı glikoz kalıntı zincirlerinden oluşur.

sınıflandırma

Amilaz enzimleri, endoamilazlar veya eksoamilazlar olarak glikosidik bağları kırabildikleri bölgeye göre sınıflandırılır. İlki, karbonhidratların iç bölgelerindeki bağları hidrolize ederken, ikincisi yalnızca polisakkaritlerin uçlarındaki kalıntıların hidrolizini katalize edebilir.

Ayrıca, geleneksel sınıflandırma, reaksiyon ürünlerinin stereokimyası ile ilgilidir, bu nedenle enzimatik aktiviteye sahip bu proteinler ayrıca α-amilazlar, β-amilazlar veya γ-amilazlar olarak sınıflandırılır.

-A-amilazlar (α-1,4-glukan 4-glukan hidrolazlar), doğrusal konformasyon substratlarının iç bağları üzerinde etkili olan ve ürünleri α konfigürasyonuna sahip olan ve oligosakaritlerin karışımları olan endoamilazlardır.

- β-amilazlar (α-1,4-glukan maltohidrolazlar), nişasta gibi polisakkaritlerin indirgeyici olmayan uçlarındaki bağlar üzerinde etkili olan ve hidrolitik ürünleri β-maltoz kalıntıları olan bitki ekzoamilazlarıdır.

- Son olarak, γ-amilazlar, β-amilazlar gibi basit glikoz birimlerini indirgeyici olmayan uçlardan çıkarabilen ekzoamilazlar olan glukoamilazlar (α-1,4-glukohidrolazlar) olarak da adlandırılan üçüncü bir amilaz sınıfıdır. polisakkaritler ve konfigürasyonlarını tersine çevirin.

İkinci enzim sınıfı, nişasta gibi substratları D-glikoza dönüştürerek hem a-1,4 hem de a, 1-6 bağlarını hidrolize edebilir. Hayvanlarda esas olarak karaciğer dokusunda bulunurlar.

Mevcut sıralama

Hem enzimler hem de substratları ve ürünleri için yeni biyokimyasal analiz tekniklerinin ortaya çıkmasıyla, bazı yazarlar en az altı amilaz enzimi sınıfı olduğunu belirlediler:

1-α-1,4 glukosidik bağları hidrolize eden ve α-1,6 bağlarını "baypas edebilen" (baypas) endoamilazlar. Bu grubun örnekleri, a-amilazlardır.

Ana ürünleri maltoz kalıntısı olan ve a-1,6 bağları olan a-1,4'ü hidrolize edebilen 2-eksoamilazlar "atlanamaz". Grubun örnekleri-amilazlardır.

Amiloglukosidazlar (glukoamilazlar) ve diğer ekzoamilazlar gibi a-1,4 ve a-1,6 bağlarını hidrolize edebilen 3-eksoamilazlar.

Sadece a-1,6 glukozidik bağları hidrolize eden 4-Amilazlar. Bu grupta "dallanmayı gideren" enzimler ve pullulanazlar olarak bilinen diğerleri vardır.

Diğer enzimlerin amiloz veya amilopektin gibi substratlar üzerindeki etkisiyle üretilen kısa oligosakaritlerin a-1,4 bağlarını tercihen hidrolize eden a-glukosidazlar gibi 5-amilazlar.

6-Nişastayı, bazı bakteriyel amilazlar gibi, siklodekstrinler olarak bilinen D-glukosidik kalıntıların indirgeyici olmayan siklik polimerlerine hidrolize eden enzimler.

Özellikleri

Sadece doğal veya fizyolojik açıdan değil, aynı zamanda ticari ve endüstriyel açıdan da doğrudan insanla ilgili olarak amilaz aktivitesi olan enzimlere atfedilen işlevlerin çoğu.

Hayvanlarda

Hayvanlardaki amilazlar, esasen tükürük, karaciğer ve pankreasta bulunur ve diyette tüketilen farklı polisakkaritlerin (hayvansal kaynaklı (glikojenler) veya sebzenin (nişastalar)) bozulmasına aracılık ederler.

Tükürükte bulunan α-amilaz, bu bezlerin protein üretiminin% 40'ından fazlasını oluşturduğu için tükürük bezlerinin fizyolojik durumunun bir göstergesi olarak kullanılır.

Ağız bölmesinde bu enzim, nişastanın "ön sindiriminden" sorumludur ve maltoz, maltotrioz ve dekstrin kalıntıları üretir.

Bitkilerde

Bitkilerde nişasta bir yedek polisakkarittir ve amilaz enzimlerinin aracılık ettiği hidrolizinin birçok önemli işlevi vardır. Bunların arasında şunları vurgulayabiliriz:

• Aleurone tabakasının sindirilmesiyle tahıl tohumlarının çimlenmesi.
• ATP biçiminde enerji elde etmek için rezerv maddelerin bozulması.

Mikroorganizmalarda

Birçok mikroorganizma, çeşitli polisakkarit kaynaklarından karbon ve enerji elde etmek için amilaz kullanır. Endüstride, bu mikroorganizmalar, insanların farklı ticari taleplerini karşılamaya hizmet eden bu enzimlerin büyük ölçekli üretimi için kullanılmaktadır.

Endüstriyel kullanımlar

Endüstride amilazlar, maltoz, yüksek fruktoz şurupları, oligosakkarit karışımları, dekstrinler vb. İmalatı dahil olmak üzere çeşitli amaçlar için kullanılmaktadır.

Ayrıca, bira endüstrisinde nişastanın etanole doğrudan alkollü fermantasyonu için ve bitki bazlı gıdaların işlenmesi sırasında üretilen atık suyun, örneğin mikroorganizmaların büyümesi için bir gıda kaynağı olarak kullanılması için kullanılırlar.

Referanslar

1. Aiyer, PV (2005). Amilazlar ve uygulamaları. African Journal of Biotechnology, 4 (13), 1525–1529.
2. Azcón-Bieto, J. ve Talón, M. (2008). Bitki Fizyolojisinin Temelleri (2. baskı). Madrid: İspanya'dan McGraw-Hill Interamericana.
3. Del Vigna, P., Trinidade, A., Naval, M., Soares, A. ve Reis, L. (2008). Tükürük Bileşimi ve İşlevleri: Kapsamlı bir inceleme. Çağdaş Dişhekimliği Uygulamaları Dergisi, 9 (3), 72–80.
4. Naidu, MA ve Saranraj, P. (2013). Bakteriyel Amilaz: Bir Gözden Geçirme. International Journal of Pharmaceutical & Biological Archives, 4 (2), 274–287.
5. Salt, W. ve Schenker, S. (1976). Amilaz- Klinik önemi: Literatürün Gözden Geçirilmesi. Tıp, 55 (4), 269–289.
6. Saranraj, P. ve Stella, D. (2013). Fungal Amylase - Bir İnceleme. Uluslararası Mikrobiyolojik Araştırma Dergisi, 4 (2), 203–211.
7. Solomon, E., Berg, L. ve Martin, D. (1999). Biyoloji (5. baskı). Philadelphia, Pensilvanya: Saunders College Publishing.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE ve Dygert, S. (1925). Bitki ve Hayvan Amilazları. Ann. Chem., 1, 115-189.