Miyoglobin iskelet ve kalp kası hücrelerinde sitozolunde bulunan hücre içi bir küresel protein olduğunu. Ana işlevi, bir oksijen rezervi oluşturmak ve oksijenin hücre içi taşınmasını teşvik etmektir.
John Kendrew ve Max Perutz, küresel proteinler konusundaki çalışmaları nedeniyle 1962'de Nobel Kimya Ödülü'nü aldı. Bu yazarlar sırasıyla miyoglobinin ve hemoglobinin üç boyutlu yapısını açıkladılar. Tarihsel olarak miyoglobin, üç boyutlu yapının belirlendiği ilk proteinlerden biriydi.
Üç oksijenli proteinin moleküler yapısının grafik gösterimi: leghemoglobin, hemoglobin ve miyoglobin (Kaynak: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0), Wikimedia Commons aracılığıyla)
Küresel proteinler, küresel bir şekle sahip kompakt moleküllerdir; sitozolde veya hücre zarlarının lipit kısmında çözünürler. Ana işlevleri yapısal olan lifli proteinlerin aksine, ana biyolojik eylemlerden sorumludurlar.
Miyoglobin, taze ete kırmızı rengini verir. Bu, miyoglobin oksimiyoglobin olarak oksijenlendiğinde ve onu oluşturan demir, demirli demir formunda olduğunda meydana gelir: Mb-Fe2 + O2.
Et ortama maruz kaldığında kararsız demirli demir oksitlenerek ferrik hale gelir ve bu koşullar altında metamiyoglobin (Mb-Fe3 + + O2-) oluşumuna bağlı olarak rengi kahverengi tonlara döner.
Normalde kan miyoglobin seviyeleri çok küçüktür, litre başına mikrogram (μg / L) düzenindedirler. İskelet kası rabdomiyolizinde olduğu gibi kas yıkımı meydana geldiğinde veya doku yıkımı ile kalp enfarktüsünde ve bazı miyopatilerde bu seviyeler artar.
İdrarda varlığı doku hasarının çok önemli olduğu bazı durumlarda gözlenir. Kalp krizi için erken teşhis değeri tartışmalıdır.
Miyoglobinin yapısı
Miyoglobin, hem grubu da dahil olmak üzere neredeyse 18 kDa'lık bir moleküler ağırlığa sahiptir. "Keskin dönüşler" ile birleştirilmiş dört sarmal parçadan oluşur. Bu miyoglobin sarmalları sıkıca paketlenir ve hem grubu çıkarıldığında bile yapısal bütünlüklerini korurlar.
Tüm hücresel proteinlerin yanı sıra globüler proteinlerin yapısı hiyerarşiktir, bu nedenle miyoglobinin yapısı da hiyerarşiktir. Birinci seviye, amino asitlerin doğrusal dizisinin oluşturduğu birincil yapıdır ve miyoglobin, 153 amino asitlik bir zincirden oluşur.
Miyoglobinin sarmal ve küresel yapısının grafik şeması (Kaynak: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0), Wikimedia Commons aracılığıyla)
Miyoglobinin ikincil yapısı, alfa sarmallarının konformasyonundan oluşur. Miyoglobin, periyodik olmayan düzenlemenin kısa bölümleriyle birleştirilen polipeptit bölümlerinin tekrarlanmasıyla oluşturulan 8 alfa helisi içerir.
Üçüncül yapı, biyolojik aktivite ile üç boyutlu konformasyondan oluşur. Bu yapının en önemli özelliği kıvrımlardır. Kuaterner yapı, kovalent olmayan bağlar veya etkileşimler yoluyla ayrılmış ve bağlanmış iki veya daha fazla polipeptit zincirinin birleşimine karşılık gelir.
Miyoglobin ve hem protez grubu (Kaynak: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0), Wikimedia Commons aracılığıyla)
Miyoglobin, hidrofobik kalıntıların içe doğru ve hidrofilik veya polar kalıntıların dışa doğru yönlendirildiği çok kompakt bir yapıya sahiptir. İç apolar kalıntılar lösin, valin, metiyonin ve fenilalaninden oluşur. Tek dahili polar kalıntı, aktif bölgede işlevleri olan iki histidindir.
Protez hem grubu, miyoglobinin polipeptit zincirinin apolar iç kısmında bir yarıkta bulunur. Bu grup, oksimyoglobin oluşturmak için oksijenle bağlanan demirli demir formunda demir içerir.
fonksiyon
Miyoglobinin işlevi, oksijeni yapısının hem grubuna bağlamak ve kas işlevi için bir oksijen rezervi oluşturmaktır. Oksijen, kas hücresinin sitoplazmasında miyoglobin yapısında hapsolduğu için, serbest oksijen tarafından belirlenen hücre içi basıncı düşük kalır.
Düşük hücre içi oksijen basıncı, hücreye oksijen girişi gradyanını korur. Bu, oksijenin kan dolaşımından kas hücresine geçişine yardımcı olur. Miyoglobin doyduğunda, hücre içi oksijen artar, bu da gradiyenti aşamalı olarak azaltır ve böylece transferi azaltır.
Oksijenin miyoglobine bağlanma eğrisi hiperboliktir. Eğrinin ilk bölümlerinde, kısmi oksijen basıncındaki küçük değişiklikler miyoglobinin oksijenle doygunluğunda büyük değişiklikler yaratır.
Daha sonra, kısmi oksijen basıncı arttıkça, doygunluk artmaya devam eder, ancak daha yavaş, yani miyoglobin doygunluğunu artırmak için kısmi oksijen basıncında çok daha büyük bir artışa ihtiyaç duyulur ve kademeli olarak eğri düzleşir.
P50 olarak adlandırılan eğrinin afinitesini ölçen bir değişken vardır, bu, bir çözeltide bulunan miyoglobini% 50 oranında doyurmak için gereken kısmi oksijen basıncını temsil eder. Böylece P50 artarsa miyoglobinin daha düşük afiniteye sahip olduğu ve P50 azalırsa miyoglobinin oksijene afinitesinin daha yüksek olduğu söylenir.
Miyoglobin ve hemoglobin için oksijen bağlanma eğrileri incelendiğinde, incelenen herhangi bir kısmi oksijen basıncı için miyoglobinin hemoglobinden daha doymuş olduğu gözlemlenmiştir, bu da miyoglobinin oksijene göre daha yüksek afiniteye sahip olduğunu göstermektedir. hemoglobin.
Kas lifleri ve miyoglobin türleri
İskelet kaslarının bileşiminde, bazıları yavaş seğirme ve diğerleri hızlı seğirme adı verilen farklı kas lifleri vardır. Hızlı kasılan lifler yapısal ve metabolik olarak hızlı, kuvvetli ve anaerobik olarak kasılmaya adapte edilmiştir.
Yavaş kasılan lifler, dirençli aerobik egzersiz için tipik olan düşük hızda, ancak daha uzun kasılmalar için uyarlanmıştır. Bu liflerin yapısal farklılıklarından biri, onlara beyaz ve kırmızı lifler adını veren miyoglobin konsantrasyonudur.
Kırmızı lifler, onlara kırmızı rengi veren yüksek miyoglobin içeriğine sahiptir, ancak aynı zamanda işlevleri için gerekli olan büyük miktarda oksijeni korumalarına da izin verir.
Normal değerler
Erkekler için normal kan değerleri 19 ila 92 µg / l ve kadınlar için 12 ila 76 µg / l'dir, ancak farklı laboratuarlarda değerlerde farklılıklar vardır.
Bu değerler, iskelet kası rabdomiyolizinde, yaygın yanıklarda, elektrik şoklarında veya arter tıkanıklığına bağlı yaygın kas nekrozunda, miyokard enfarktüsünde ve bazı miyopatilerde olduğu gibi kas yıkımı meydana geldiğinde artar.
Bu koşullar altında miyoglobin idrarda ortaya çıkar ve ona karakteristik bir renk verir.
Referanslar
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL ve Loscalzo, J. (2012). Harrison'ın iç hastalıkları ilkeleri. DL Longo (Ed.). New York: Mcgraw tepesi
- Ganong WF: Tıbbi Fizyolojinin Gözden Geçirilmesinde İç Organ İşlevi Merkezi Düzenlemesi, 25. baskı. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: Vücut Sıvısı Bölmeleri: Hücre dışı ve hücre içi sıvılar; Ödem, Textbook of Medical Physiology, 13th ed, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL ve Huether, SE (2018). Patofizyoloji-E-kitap: yetişkinlerde ve çocuklarda hastalığın biyolojik temeli. Elsevier Sağlık Bilimleri.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA ve Rodwell, VW (2014). Harper'ın resimli biyokimyası. McGraw-Hill.