Ovalbümin kuşların "açık" yumurta en çok bulunan proteindir. Son derece çeşitli bir ökaryotik protein grubu olan (300'den fazla homolog protein içerir) "serpin" veya "serin proteaz inhibitörü" olarak bilinen protein ailesine aittir.
Büyük bir saflıkla izole edilen ilk proteinlerden biriydi ve kuşların üreme yapılarındaki şaşırtıcı bolluğu sayesinde, yapı, özellik ve özelliklerin incelenmesinde "standartların" hazırlanmasında yaygın olarak bir "model" olarak kullanılmaktadır. birçok proteinin sentezi ve salgılanması.
Ovalbuminin moleküler yapısı (Kaynak: Jawahar Swaminathan ve MSD personeli, Wikimedia Commons aracılığıyla Avrupa Biyoinformatik Enstitüsü)
Yüzde olarak ovalbumin, yumurta beyazının toplam protein içeriğinin% 60 ila 65'ini oluşturur, ancak Serpin protein ailesinin diğer üyelerinden farklı olarak, bir proteaz inhibitörü olarak etkinliği yoktur.
Tavuk yumurtasının beyazının başka proteinleri de vardır:
- Ovotransferrin, beyazın toplam protein içeriğinin% 13'ünü temsil eden conalbumin olarak da bilinir.
- Ovomucoid, toplamın% 11'ini oluşturan bir glikoprotein
- Ovomucin,% 3,5'i temsil eden başka bir sülfatlanmış glikoprotein
- Lizozim veya muramidaz, aynı zamanda beyazın toplam proteininin% 3,5'ini oluşturur.
-% 4'ü temsil eden globülinler
Ovalbüminin sentezi, yumurtanın yumurta kanalından geçişi sırasında bir ara peptit karışımından meydana gelir ve ilgili genlerin transkripsiyonunun yalnızca bir seks hormonu olan östrojen varlığına yanıt olarak gerçekleştiğine dair raporlar vardır.
yapı
Ovalbumin, moleküler ağırlığı yaklaşık 45 kDa ve izoelektrik noktası 4.5'e yakın olan bir monomerik fosfoglikoproteindir. Bu nedenle yapısında, proteinlerde çok yaygın post-translasyonel modifikasyonlar olan fosforilasyon ve glikosilasyon için çok sayıda alan vardır.
Bu protein, 7 intron ile serpiştirilmiş 8 eksonun varlığı ile karakterize edilen 7.700 baz çiftli bir gen tarafından kodlanmıştır, bu nedenle habercisinin, olgun proteini elde etmek için çoklu transkripsiyon sonrası modifikasyonlara maruz kaldığından şüphelenilmektedir.
Tavuk yumurtasından elde edilen ovalbümin 386 amino asit kalıntısına sahiptir ve bu proteinin saf formunun sırasıyla iki, bir ve hiç fosfat grubu içermesi ile karakterize edilen A1, A2 ve A3 olarak bilinen üç alt sınıftan oluştuğu gösterilmiştir.
Üçüncül yapı ile ilgili olarak, ovalbuminin amino asit dizisi, aralarında dört disülfür köprüsünün oluştuğu 6 sistein kalıntısının varlığını ortaya çıkarır. Ayrıca, bazı yapısal çalışmalar, bu proteinin N-terminal ucunun asetillendiğini göstermiştir.
S-
Yumurtalar depolandığında, ovalbüminin yapısı değiştirilerek literatürde S-ovalbümin olarak bilinen, ısıya karşı daha stabil bir form olan ve disülfidler ile sülfhidriller arasındaki değişim mekanizmaları nedeniyle oluşan bir yapı oluşur.
Saklama sıcaklığına ek olarak, ovalbüminin bu "formu" doğadaki herhangi bir protein türünde beklenebilen yumurtaların iç pH'ına bağlı olarak da oluşur.
O halde S-ovalbumin, bazı insanların yumurta yedikten sonra yaşadıkları bazı aşırı duyarlılık reaksiyonlarına atfedilir.
Özellikleri
Ovalbüminin, proteaz inhibitörleri olarak aktiviteleri ile karakterize edilen bir protein ailesine ait olmasına rağmen, inhibe edici aktiviteye sahip değildir ve işlevi tam olarak açıklanmamıştır.
Bununla birlikte, bu enzimin potansiyel bir işlevinin metal iyonlarının embriyoya ve embriyoya taşınması ve depolanması olduğu hipotezi öne sürülmüştür. Diğer yazarlar, büyümesi sırasında embriyo için bir besin kaynağı olarak da işlev gördüğünü öne sürmüşlerdir.
Deneysel bir bakış açısından ovalbumin, çeşitli yapısal, fonksiyonel, sentez ve protein salgılama çalışma sistemleri için ana "model" proteinlerden birini temsil eder, bu nedenle bilimsel konularda ilerleme için çok önemli olmuştur.
Gıda endüstrisi için fonksiyonlar
Ayrıca tavuk yumurtası akında en bol bulunan proteinlerden biri olduğu için bu, farklı kuşların yumurtalarını yiyen insanlar ve diğer hayvanların beslenmesi için son derece önemli bir proteindir.
Mutfak açısından, ovalbumin ve yumurta beyazındaki proteinlerin geri kalanı, fonksiyonel özellikleri için, özellikle de köpük yapma kabiliyeti için kullanılır; bu, polipeptitlerin denatüre olduğu ve hava arayüzünü oluşturan bir süreçtir. / söz konusu dispersiyon durumunun kararlı sıvı özelliği.
Denatürasyon
Ovalbumin çok sayıda sülfhidril grubuna sahip olduğu için oldukça reaktif ve kolayca denatüre bir proteindir.
Ovalbuminin denatürasyon sıcaklığı 84 ile 93 ° C arasındadır; 93, daha yüksek sıcaklıklarda daha stabil olan S-ovalbumin formunu karakterize eden sıcaklıktır. Ovalbuminin ısı ile denatürasyonu, yumurtaların pişirilmesi sırasında gözlenen karakteristik beyazımsı "jellerin" oluşmasına neden olur.
Kızarmış yumurta (Kaynak: WhatamIdoing, Wikimedia Commons)
PH ayrıca bu proteinin denatürasyonu ve ayrıca tuzların tipi ve konsantrasyonu dikkate alındığında önemli bir faktördür. Ovalbumin için denatüre pH 6,6 civarındadır.
Farklı denatürasyon koşulları altında, ovalbumin molekülleri, genellikle tuzların eklenmesi ve sıcaklığın arttırılmasıyla hızlandırılabilen bir işlem olan yüksek bir topaklanma eğilimine sahiptir.
Ovalbümin ve diğer yumurta beyazı proteinlerinin ısıtıldığında jel benzeri yapılar oluşturabilmelerinin yanı sıra su moleküllerine bağlanma ve emülgatör olarak işlev görme yetenekleri, onlara en önemli işlevsel özelliklerini veren şeydir ve bu yüzden özellikle gıda sektöründe bu kadar sömürülüyorlar.
Bu proteinin denatürasyon süreci, katı ve jel halleri arasındaki geçiş mekanizmalarını araştırmanın yanı sıra, farklı tuz türlerinin farklı konsantrasyonlarda (iyonik güç) bütünlük üzerindeki etkisini incelemek için çok yararlı olmuştur. proteinler.
Referanslar
- Huntington, JA ve Stein, PE (2001). Ovalbüminin yapısı ve özellikleri. Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications, 756 (1-2), 189-198.
- Koseki, T., Kitabatake, N. ve Doi, E. (1989). Tersinmez termal denatürasyon ve ovalbüminin doğrusal agregalarının oluşumu. Gıda Hidrokolloidleri, 3 (2), 123-134.
- Nisbet, AD, SAUNDRY, RH, Moir, AJ, Fothergill, LA ve Fothergill, JE (1981). Tavuk ovalbüminin tam amino asit dizisi. Avrupa Biyokimya Dergisi, 115 (2), 335-345.
- Phillips, GO ve Williams, PA (Editörler). (2011). Gıda proteinleri el kitabı. Elsevier.
- Remold-O'Donnell, E. (1993). Serpin proteinlerinin ovalbumin ailesi. FEBS mektupları, 315 (2), 105-108.
- Sankar, DS ve Theis, HW (1959). Ovalbüminin biyosentezi. Doğa, 183 (4667), 1057.
- Sharif, MK, Saleem, M. ve Javed, K. (2018). Yumurta Tozu Endüstrisinde Gıda Maddeleri Bilimi. Gıda Biyomühendisliğinde Malzeme Biliminin Rolü (s. 505-537). Akademik Basın.
- Weijers, M., Barneveld, PA, Cohen Stuart, MA ve Visschers, RW (2003). Isıyla indüklenen denatürasyon ve ovalbüminin nötr pH'ta toplanması, geri döndürülemez birinci dereceden kinetiklerle tarif edilmiştir. Protein bilimi: Protein Society'nin bir yayını, 12 (12), 2693–2703.