PROTEINLERIN BIRINCIL YAPISI: ÖZELLIKLER - BIYOLOJI - 2026

Proteinlerin primer yapı polipeptid ya da bunları yapmak polipeptidlerinin amino asitleri düzenlenmiştir sıradır. Bir protein, peptit bağları ile bağlanan a-amino asit monomerlerinden oluşan bir biyopolimerdir. Her protein, bu amino asitlerin tanımlanmış bir dizisine sahiptir.

Proteinler, hücre iskeleti yoluyla hücrelerin bütünlüğünü şekillendirmek ve sürdürmek, vücudu antikorlar yoluyla yabancı maddelerden korumak ve enzimler aracılığıyla vücuttaki kimyasal reaksiyonları katalize etmek gibi çok çeşitli biyolojik işlevleri yerine getirir.

Proteinlerin birincil, ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıları, üç boyutlu konformasyon. Alındı ​​ve düzenleyen: Alejandro Porto.

Günümüzde proteinlerin bileşimini ve amino asitlerin düzenlenme sırasını (dizileme) belirlemek yıllar öncesine göre daha hızlıdır. Bu bilgiler, internet üzerinden erişilebilen (GenBank, PIR, diğerleri arasında) uluslararası elektronik veri tabanlarında saklanır.

Amino asitler

Amino asitler, bir amino grubu ve bir karboksilik asit grubu içeren moleküllerdir. Α-amino asitler söz konusu olduğunda, bir hidrojen atomuna ve adı verilen ayırt edici bir R grubuna ek olarak hem amino grubunun hem de karboksil grubunun eklendiği bir merkezi karbon atomuna (a karbon) sahiptirler. Yan zincir.

Α-karbonun bu konfigürasyonu nedeniyle, oluşan ve α-amino asitler olarak bilinen amino asitler kiraldir. Birbirinin ayna görüntüsü olan ve L ve D enantiyomerleri olarak adlandırılan iki form üretilir.

Canlılardaki tüm proteinler, L konfigürasyonuna sahip 20 a-amino asitten oluşur Bu 20 amino asidin yan zincirleri farklıdır ve çok çeşitli kimyasal gruplara sahiptir.

Temel olarak, a-amino asitler, yan zincirin tipine bağlı olarak aşağıdaki şekilde gruplandırılabilir (keyfi olarak).

Alifatik amino asitler

Bu grupta, bazı yazarlara göre Glycine (Gli), Alanin (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) ve Isoleucine (Ile) bulunmaktadır. Diğer yazarlar ayrıca Metionin (Met) ve Proline (Pro) içerir.

Hidroksil veya kükürt içeren yan zincirlere sahip amino asitler

Serin (Ser), Sistein (Cys), Treonin (Thr) ve ayrıca Metiyonin içerir. Bazı yazarlara göre grup yalnızca Ser ve Thr'yi içermelidir.

Siklik amino asitler

Daha önce belirtildiği gibi, alifatik amino asitler arasına diğer yazarlar tarafından dahil edilen yalnızca Prolin'den yapılmıştır.

Aromatik amino asitler

Fenilalanin (Phe), Tirozin (Tyr) ve Triptofan (Trp).

Temel amino asitler

Histidin (His), Lizin (Lys) ve Arginin (Arg)

Asidik amino asitler ve amidleri

Aspartik (Asp) ve Glutamik (Glu) asitleri ve ayrıca Aspargin (Asn) ve Glutamin (Gln) amidlerini içerir. Bazı yazarlar bu son grubu ikiye ayırıyor; bir yanda asidik amino asitler (ilk ikisi) ve diğer yanda karboksilamid içerenler (kalan ikisi).

Peptid bağları

Amino asitler, peptit bağları ile birbirine bağlanabilir. Amid bağları olarak da adlandırılan bu bağlar, bir amino asidin a-amino grubu ile diğerinin a-karboksil grubu arasında kurulur. Bu birliktelik, bir su molekülünün kaybolmasıyla oluşur.

İki amino asit arasındaki birleşme, bir dipeptit oluşumuyla sonuçlanır ve yeni amino asitler eklenirse, tripeptitler, tetrapeptitler ve benzeri sırayla oluşturulabilir.

Az sayıda amino asitten oluşan polipeptitler genellikle oligopeptitler olarak adlandırılır ve amino asit sayısı fazla ise polipeptitler olarak adlandırılır.

Polipeptit zincirine eklenen her amino asit, bir molekül su salgılar. Bağlanma sırasında H + veya OH- kaybeden amino asit kısmına amino asit kalıntısı denir.

Bu oligopeptit ve polipeptit zincirlerinin çoğu, bir ucunda bir amino-terminal grubuna (N-terminal) ve diğerinde bir terminal karboksiline (C-terminal) sahip olacaktır. Ayrıca, onları oluşturan amino asit kalıntılarının yan zincirleri arasında birçok iyonlaşabilir grup içerebilirler. Bundan dolayı poliampolit olarak kabul edilirler.

İki amino asit arasında bir peptit bağı oluşumu. Alındı ​​ve düzenleyen: Alejandro Porto.

Amino asit dizisi

Her proteinin amino asit kalıntılarının belirli bir dizisi vardır. Bu düzen, proteinin birincil yapısı olarak bilinen şeydir.

Her organizmadaki her bir protein türe özgüdür. Yani, bir insanın miyoglobini, başka bir insanın miyoglobini ile aynıdır, ancak diğer memelilerin miyoglobinlerinden küçük farklılıkları vardır.

Bir proteinin içerdiği amino asitlerin miktarı ve türleri, bu amino asitlerin polipeptit zinciri içindeki yeri kadar önemlidir. Biyokimyacılar, proteinleri anlamak için önce her bir proteini izole etmeli ve saflaştırmalı, ardından bir amino asit içerik analizi yapmalı ve son olarak dizisini belirlemelidir.

Proteinleri izole etmek ve saflaştırmak için farklı yöntemler vardır; bunlar arasında santrifüjleme, kromatografi, jel filtrasyonu, diyaliz ve ultrafiltrasyon ve ayrıca incelenen proteinin çözünürlük özelliklerinin kullanımı vardır.

Proteinlerde bulunan amino asitlerin tespiti, üç aşamadan sonra gerçekleştirilir. Birincisi, hidroliz yoluyla peptit bağlarını kırmaktır. Ardından, karışımdaki farklı amino asit türleri ayrılır; ve son olarak, elde edilen amino asit tiplerinin her biri ölçülür.

Proteinin birincil yapısını belirlemek için farklı yöntemler kullanılabilir; ancak şu anda en yaygın olarak kullanılan, temelde N-terminal amino asidi zincirin geri kalanından tekrar tekrar işaretleyip ayırmak ve ayrı ayrı salınan her bir amino asidi tanımlamaktan oluşan Edman yöntemidir.

Protein kodlaması

Proteinlerin birincil yapısı, organizmaların genlerinde kodlanmıştır. Genetik bilgi DNA'da bulunur, ancak proteinlere çevrilmesi için önce mRNA moleküllerine kopyalanması gerekir. Her nükleotid üçlüsü (kodon) bir amino asidi kodlar.

64 olası kodon olduğundan ve proteinlerin yapımında sadece 20 amino asit kullanıldığından, her bir amino asit birden fazla kodon tarafından kodlanabilir. Hemen hemen tüm canlılar, aynı amino asitleri kodlamak için aynı kodonları kullanır. Bu nedenle, genetik kod neredeyse evrensel bir dil olarak kabul edilir.

Bu kodda, polipeptidin çevirisini başlatmak ve durdurmak için kullanılan kodonlar vardır. Durdurma kodonları herhangi bir amino asidi kodlamaz, ancak zincirin C-terminalinde translasyonu durdurur ve UAA, UAG ve UGA üçlüleriyle temsil edilir.

Öte yandan, AUG kodonu normalde bir başlangıç ​​sinyali olarak işlev görür ve ayrıca metiyonin için kodlar.

Translasyondan sonra, proteinler, nihai konfigürasyonlarını elde etmek için parçalanma yoluyla kısaltma gibi bazı işlemlerden veya modifikasyonlardan geçebilir.

Referanslar

1. CK Mathews, KE van Holde ve KG Ahern. 2002. Biochemestry. 3 ^th edition. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner ve VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton ve Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko ve L. Stryer (nd). Biochemestry. 5 ^inci baskı. WH Freeman ve Şirketi.
4. J. Koolman ve K.-H. Roehm (2005). Biyokimyanın Renk Atlası. 2 ^nd edition. Thieme.
5. A. Lehninger (1978). Biyokimya. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biochemestry. WH Freeman ve Şirketi, New York.