PROLIN: ÖZELLIKLERI, YAPISI, IŞLEVLERI, YIYECEKLERI - BIYOLOJI - 2024

Prolin (Pro, P), temel olarak sınıflandırılan 22 amino asit aittir. İnsan ve diğer memeli hayvanlar tarafından sentezlenebildiği için gerekli olmayan bir amino asittir.

1900 yılında, Alman bilim adamı Richard Willstatter prolin çıkaran ve gözlemleyen ilk kişi oldu. Bununla birlikte, 1901'de amino asidin pirrolidin halkasına bağlı olarak "prolin" terimini icat eden Emili Fischer'di; Bu araştırmacı ayrıca prolin sentezini süt kazeinden ayrıntılı olarak açıklamayı başardı.

Prolin amino asitinin kimyasal yapısı (Kaynak: Wikimedia Commons aracılığıyla Clavecin)

Kazein gibi proteinlerde prolin, yapısal "bükülmeler" ve kıvrımlarda önemli bir rol oynar. Bu proteinde, prolin yapı boyunca homojen olarak dağılmıştır ve p kazein ve αs1 proteinine bağlanır; ayrıca hatalı yapısal kıvrımların veya ilmeklerin oluşmasını önler.

Proteinleri oluşturan amino asitlerin kesin sırasını belirlemek için yaygın olarak kullanılan biyokimyasal analizlerde, prolinin ikincil amino grubu farklı bir davranışa sahip olduğundan ve kolayca tespit edilemediğinden, prolin tespit edilmesi en zor amino asitlerden biridir. .

İskorbüt, belki de prolin ile ilgili en iyi bilinen hastalıktır. Kolajen liflerdeki prolinin hidroksilasyonunu doğrudan etkileyen ve vücutta bulunan kolajen liflerinin dengesizliği nedeniyle sistemik bir zayıflamaya neden olan C vitamini alımındaki bir eksiklikle ilgilidir.

karakteristikleri

Α-karbona bağlı ikincil amino grubu, prolini sınıflandırmayı biraz zorlaştırır. Bununla birlikte, bazı metinlerde, dallı amino asitlerle veya alifatik yan zincirlerle birlikte sınıflandırılır çünkü prolinin yan zinciri veya R grubu hidrofobik veya alifatiktir.

Prolinin en önemli özelliklerinden biri, hiçbir durumda hidrojen bağları oluşturamamasıdır, bu da onu proteinlerin üçüncül yapılarındaki karmaşık ve karmaşık dönüşleri yapılandırmak için ideal kılar.

Tıpkı tüm amino asitlerin merkezi karbon atomuna bağlı iki izoformu olduğu gibi, prolin de doğada L-prolin veya D-prolin olarak bulunabilir. Bununla birlikte, L-prolin formu doğada en bol bulunan ve protein yapılarının bir parçası olan formdur.

Bulunduğu proteinlerde, prolinin sert ve kapalı yapısı diğer amino asitlerle güçlü bir etkileşimi zorlaştırdığından, prolin sıklıkla polipeptit zincirinin yüzeye yakın veya kat veya "bükülme" bölgelerine yakın yerlerde bulunur. .

yapı

Prolin, tüm amino asitlerin özelliği olan birincil amino grubu değil, ikincil bir amino grubuna (NH2) sahip olduğu için, temel amino asitler arasında belirli bir yapıya sahiptir.

Prolinin R grubu veya yan zinciri, bir pirolidin veya tetrahidropirol halkasıdır. Bu grup, beş karbon atomlu heterosiklik bir aminden (çift bağlar olmadan) oluşur ve bunların her biri hidrojen atomları ile doyurulur.

Prolin, "merkezi" karbon atomunun heterosiklik pirolidin halkasına dahil edilmesi özelliğine sahiptir, bu nedenle tek "serbest" veya "çıkıntı yapan" atomlar karboksil grubu (COOH) ve hidrojen atomudur (H ) amino asidin heterosiklik halkası.

Proline'nin moleküler formülü C5H9NO2'dir ve IUPAC adı pirrolidin-2-karboksilik asittir. Yaklaşık 115.13 g / mol moleküler ağırlığa sahiptir ve proteinlerde görülme sıklığı yaklaşık% 7'dir.

Özellikleri

Kollajen ve tropokollajen lifleri çoğu omurgalı hayvanda en bol bulunan proteinlerdir. Bunlar cildi, tendonları, kemiklerin matrisini ve diğer birçok dokuyu oluşturur.

Kollajen lifleri, sırayla glisin-prolin-prolin / hidroksiprolin sekansındaki çoklu prolin ve glisin tortularından oluşan birçok tekrar eden polipeptit üçlü sarmalından oluşur (ikincisi, prolinin modifiye edilmiş bir türevidir).

Doğal formunda prolin, prokolajenin bir parçasıdır ve bu, kolajen polipeptitlerin ve diğer bazı bağ dokusu proteinlerinin bir öncüsüdür. Prokollajen prolin hidroksilaz enzimi, hidroksiprolin oluşturmak üzere prolin kalıntılarının hidroksile edilmesinden ve böylece prokolajenin kolajene olgunlaşmasını sağlamaktan sorumludur.

Kolajen liflerdeki prolinin ana işlevi nedir?

Hidroksiprolin, bu amino asit türevi, proteini oluşturan üçlü sarmalın zincirleri arasında çok sayıda hidrojen bağı oluşturma yeteneğine sahip olduğundan, ona kollajene direnç özellikleri verir.

Prolin kalıntılarının hidroksilasyonunu katalize eden enzimler, C vitamini (askorbik asit) mevcudiyetini gerektirir ve yukarıda bahsedildiği gibi iskorbüt, prolin kalıntılarının hidroksilasyonundaki başarısızlık nedeniyle kollajen liflerinin zayıflamasından kaynaklanır. Kolajen lifleri tutan hidrojen bağlarında azalmaya neden olur.

Diğer fonksiyonlar

Prolin, protein kıvrımlarının ve kıvrımlarının oluşumu için gereklidir.

Kapalı yapısı, bu amino asidin proteinler içinde "uyum sağlamasını" zorlaştırır, ayrıca diğer yakındaki kalıntılarla "etkileşime girecek" hidrojen bağları oluşturamadığından, "dönüşler" veya "kıvrımlar" oluşumunu indükler. bulunduğu proteinlerin yapısı boyunca.

Tüm kısa ömürlü proteinler, bol miktarda prolin, glutamat, serin ve treonin tekrarlarına sahip en az bir bölgeye sahiptir. Bu bölgeler 12 ila 60 kalıntı arasında değişir ve PEST dizileri olarak adlandırılır.

PEST dizisini içeren proteinler, proteazomlarda müteakip bozunma için ubikitinasyon ile işaretlenir.

Biyosentez

Birçok amino asit, glikoliz, pentoz fosfat yolu veya sitrik asit döngüsündeki (Krebs döngüsü) ara maddelerden sentezlenebilir. Kısa glutamat yollarında prolin ve arginin oluşur.

Hemen hemen tüm canlı organizmalar için ortak olan biyosentetik yol, glutamat-5-kinaz enziminin (bakterilerde) veya γ-glutamilin etkisi sayesinde L-glutamatın γ-L-glutamil-5-fosfata dönüştürülmesiyle başlar. -kinaz (insanlarda).

Bu reaksiyon, ana ürüne ek olarak bir ADP molekülü üretildiği için ATP'ye bağlı fosforilasyonu içerir.

Glutamat 5-semialdehit dehidrojenaz (bakterilerde) veya γ-glutamil fosfat redüktaz (insanlarda) ile katalize edilen reaksiyon, γ-L-glutamil-5-fosfatı L-glutamat-5-semialdehide dönüştürür ve bu reaksiyon, kofaktör NADPH'nin varlığı.

L-glutamat-5-semialdehit, tersine çevrilebilir ve kendiliğinden (S) -1-1-pirolin-5-karboksilata dehidre edilir ve daha sonra pirolin-5-karboksilat redüktaz enzimi tarafından L-proline dönüştürülür (bakteri ve insanlarda) ), reaksiyonunda bir NADPH veya NADH molekülü de gereklidir.

bozulma

Prolin, arginin, glutamin ve histidin, sitrik asit döngüsüne veya Krebs döngüsüne girmek için sürekli olarak a-ketoglutarata indirgenir. Özel prolin durumunda, ilk önce enzim prolin oksidaz tarafından pirolin-5-karboksilata oksitlenir.

Prolinin pirolin-5-karboksilata oksidasyonunun meydana geldiği birinci adımda, ayrılmış protonlar E-FAD tarafından kabul edilerek E-FADH2'ye indirgenir; bu adım, amino asit proline özeldir.

Spontan bir reaksiyonla, pirolin-5-karboksilat, glutamat γ-semialdehite dönüştürülür ve bu daha sonra glutamat γ-semialdehit dehidrojenaz enzimi için bir substrat görevi görür. Bu adımda iki proton serbest bırakılır, bunlardan biri NAD tarafından kabul edilir, bu NADH'ye indirgenir ve diğeri H + formunda serbesttir.

Arginin, prolin gibi,-semialdehit glutamata dönüştürülür, ancak iki farklı enzimi içeren alternatif bir metabolik yolla.

Glutamat γ-semialdehit dehidrojenaz enzimi, glutamat γ-semialdehiti L-glutamata dönüştürür. Daha sonra, bu L-glutamat, sitrik asit döngüsüne dahil edilecek olan a-ketoglutaratın nihayet oluştuğu bir glutamat dehidrojenaz enzimi tarafından tekrar oksitlenir.

Glutamat oksidasyon adımında, bir proton (H +) ve bir amino grubu (NH3 +) salınır. Proton, bir NADP + grubunu azaltır ve bir NADPH molekülü oluşur.

Prolin ve argininin bozunma ve biyosentez yolları arasında var olan birçok benzerliğe rağmen, bu amino asitler, farklı enzimler, farklı kofaktörler ve meydana gelen farklı hücre içi bölmeler kullanılarak tamamen zıt yollarla sentezlenir ve bozulur.

Valin açısından zengin besinler

Genel olarak, tüm yüksek proteinli yiyecekler çok miktarda prolin içerir. Bunlara et, süt, yumurta ve diğerleri dahildir. Bununla birlikte, vücudumuz optimal bir sağlık ve beslenme durumundayken, endojen olarak prolin sentezleyebilir.

Prolin ayrıca birçok baklagil ve kuruyemişte ve örneğin yulaf gibi tam tahıllarda bulunabilir. Prolin bakımından zengin diğer yiyecekler diğerleri arasında buğday kepeği, ceviz, badem, bezelye ve fasulyedir.

Bazı sağlıklı gıda depoları, eklem sorunları olan kişilere yardımcı olmak veya dokuların yaşlanmasını yavaşlatmak için sıklıkla L-lizin ve L-prolin amino asitlerinin tabletlerini formüle eder.

Bununla birlikte, bu amino asitlerin diyet takviyelerini almanın, yaşlılığı veya ilerleyen yaşa özgü diğer koşulları geciktirmede önemli bir etkiye sahip olduğu kesin olarak gösterilmemiştir.

Alımının faydaları

Prolin bakımından zengin diyetler genellikle artrit, burkulma, yırtık bağlar, çıkıklar, tendinit ve diğerleri gibi eklem hastalıkları olan kişiler için reçete edilir ve bu, mevcut kollajen liflerinin sentezi ile olan ilişkisinden kaynaklanmaktadır. vücudun bağ dokuları.

Estetik endüstrisinde kullanılan farmakolojik losyonların ve tabletlerin çoğu L-prolin ile zenginleştirilmiştir, çünkü bazı çalışmalar bu amino asidin bir şekilde kolajen sentezini artırabileceğini ve dolayısıyla cildin dokusunu iyileştirebileceğini göstermiştir. yaraların, laserasyonların, ülserlerin ve yanıkların iyileşmesini hızlandırır.

Gıda endüstrisinde, beslenme özelliklerinin ötesinde işlevler yerine getiren "biyoaktif peptidlere" sahip proteinler vardır. Bu peptitler genellikle prolin, arginin ve lisin dahil olmak üzere iki ila dokuz amino asit kalıntısına sahiptir.

Bahsedilen biyoaktif peptitler, belirli bir opioid etkisiyle antihipertansif aktiviteye sahip olabilir; Bazı patojenlere karşı bağışıklık tepkisini uyararak immünomodülatörler olarak hareket edebilirler ve hatta vazoaktivitede artışlara neden olabilirler, bu da onları tüketenlerin dolaşımını iyileştirir.

Eksiklik bozuklukları

Gluten, buğday tanelerinde bulunan ve bağırsakta iltihaplanmaya neden olan bir proteindir. "Glüten intoleransından" muzdarip kişiler "çölyak" hastaları olarak bilinir ve bu proteinin, bu durumdaki kişiler için proteolitik bozunması zor olan prolin ve glutamin açısından zengin olduğu bilinmektedir.

Bazı hastalıklar, önemli proteinlerin yanlış katlanmasıyla ilgilidir ve bu kusurların, prolin kalıntılarındaki amid bağlarının cis-trans izomerizasyonu ile ilgili olması çok yaygındır, çünkü diğer peptid bağlarından farklı olarak, trans izomer oldukça tercih edilir, prolinde dezavantajlıdır.

Prolin kalıntılarında, prolin kalıntılarına bitişik amidlerde trans izomerden önce cis izomer oluşumuna doğru önemli bir eğilim olduğu ve bu da proteinlerin "yanlış" bir yapısını oluşturabileceği gözlenmiştir.

Metabolik bozukluklar

Diğer temel ve zaruri olmayan amino asitlerde olduğu gibi, prolin ile ilgili ana patolojik bozukluklar genellikle bu amino asidin asimilasyon yollarındaki kusurlarla ilgilidir.

Örneğin hiperprolinemi, prolinin parçalanma yoluna katılan enzimlerden birinde, özellikle substratında birikmeye yol açan 1-pirolin-5-karboksilat dehidrojenazda tipik bir eksiklik durumudur. sonunda rotayı devre dışı bırakır.

Bu patoloji genellikle kan plazmasındaki yüksek prolin içeriği ve etkilenen hastaların idrarındaki 1-pirolin-5-karboksilat metabolitinin varlığı ile teşhis edilir.

Bu hastalığın ana semptomları nörolojik bozukluklar, böbrek hastalığı ve işitme kaybı veya sağırlıktır. Diğer daha ciddi vakalar arasında şiddetli zeka geriliği ve belirgin psikomotor zorluklar bulunur.

Referanslar

1. Abu-Baker, S. (2015). Biyokimyanın Gözden Geçirilmesi: Kavramlar ve Bağlantılar
2. Delauney, AJ ve Verma, DPS (1993). Bitkilerde prolin biyosentezi ve ozmoregülasyon. Bitki günlüğü, 4 (2), 215-223.
3. Liste, B., Lerner, RA ve Barbas, CF (2000). Prolin katalizli direkt asimetrik aldol reaksiyonları. Amerikan Kimya Derneği Dergisi, 122 (10), 2395-2396
4. Nelson, DL, Lehninger, AL ve Cox, MM (2008). Lehninger biyokimyanın ilkeleri. Macmillan.
5. Plimmer, RHA (1912). Proteinlerin kimyasal yapısı (Cilt 1). Longmans, Green.
6. Szabados, L. ve Savouré, A. (2010). Prolin: çok işlevli bir amino asit. Bitki bilimindeki eğilimler, 15 (2), 89-97.