MALTASA: ÖZELLIKLERI, SENTEZI VE IŞLEVLERI - BIYOLOJI - 2025

Maltaz da α-glukosidaz, maltaz asit, glikoz invertaz, glucosidosucrasa, α-glukosidaz lizozomal veya maltaz-glükoamilaz olarak bilinen sindirim son aşamaları sırasında bağırsak epiteli hücrelerinde maltoz hidrolizi sorumlu enzimdir nişasta.

Hidrolazlar sınıfına, özellikle glikoz kalıntıları arasındaki a-glukosidik bağları kırabilen glikosidazların alt sınıfına aittir (EC. 3.2.1.20). Bu kategori, özgüllüğü a-1,4 bağlarıyla bağlanan terminal glikozitlerin ekso-hidrolizine yönelik olan birkaç enzimi gruplandırır.

Maltaz katalizli reaksiyon. Solda bir maltoz molekülü ve sağda hidrolizden kaynaklanan iki glikoz molekülü (Kaynak: Dapantazis .jpg, Wikimedia Commons)

Bazı maltazlar polisakkaritleri hidrolize edebilir, ancak çok daha yavaş bir hızda. Genel olarak, maltazın etkisinden sonra, a-D-glikoz kalıntıları salınır, ancak aynı alt sınıftaki enzimler, p-glukanları hidrolize edebilir ve böylece β-D-glikoz kalıntılarını serbest bırakabilir.

Maltaz enzimlerinin varlığı ilk olarak 1880 yılında gösterildi ve artık sadece memelilerde değil, aynı zamanda maya ve bakteri gibi mikroorganizmaların yanı sıra birçok yüksek bitki ve tahılda da mevcut olduğu biliniyor.

Bu enzimlerin aktivitesinin önemine bir örnek, ürünleri ürünlere metabolize edilen maltoz enzimlerine sahip olduğu için maltoz ve maltotriozu parçalayabilen bira ve ekmek üretiminden sorumlu mikroorganizma olan Saccharomyces cerevisiae ile ilgilidir. bu organizmanın karakteristik fermentatları.

karakteristikleri

Memelilerde

Maltaz, bağırsak fırça hücrelerinin zarı ile ilişkili amfipatik bir proteindir. Asit maltaz olarak bilinen, lizozomlarda bulunan ve sadece maltoz ve a-1,4 bağları değil, farklı substratlar üzerinde farklı tipte glikosidik bağları hidrolize edebilen bir izozim de bilinmektedir. Her iki enzim de birçok yapısal özelliği paylaşır.

Lizozomal enzim yaklaşık 952 amino asit uzunluğundadır ve translasyon sonrası olarak glikosilasyon ve N- ve C-terminallerinde peptidlerin uzaklaştırılmasıyla işlenir.

Sıçan ve domuzların bağırsaklarından elde edilen enzimle yapılan çalışmalar, bu hayvanlarda enzimin bazı fiziksel özellikler açısından birbirinden farklı iki alt birimden oluştuğunu ortaya koymaktadır. Bu iki alt birim, proteolitik olarak yarılmış olan aynı polipeptit öncüsünden kaynaklanmaktadır.

Domuzlardan ve sıçanlardan farklı olarak, insanlardaki enzimin iki alt birimi yoktur, ancak tek, yüksek moleküler ağırlıktadır ve yüksek oranda glikosile edilmiştir (N- ve O-glikosilasyon ile).

Mayalarda

MAL62 geni tarafından kodlanan maya maltazı 68 kDa ağırlığındadır ve bir monomer olarak var olan ve geniş bir a-glukosit spektrumunu hidrolize eden bir sitoplazmik proteindir.

Mayada, beş farklı kromozomun telomerik bölgelerinde kodlanmış beş izoenzim vardır. MAL geninin her bir kodlama lokusu aynı zamanda permeaz ve düzenleyici proteinler de dahil olmak üzere maltoz metabolizmasında yer alan tüm genlerin bir gen kompleksini, sanki bir operonmuş gibi içerir.

Bitkilerde

Bitkilerde bulunan enzimin 50 ° C'nin üzerindeki sıcaklıklara duyarlı olduğu ve filizlenmiş ve filizlenmemiş tahıllarda büyük miktarlarda maltaz oluştuğu gösterilmiştir.

Ayrıca, nişastanın bozunması sırasında bu enzim, diğer oligosakkaritler üzerinde etki göstermediği için maltoza özgüdür, ancak her zaman glikoz oluşumuyla sona erer.

sentez

Memelilerde

İnsan bağırsak maltazı, tek bir polipeptit zinciri olarak sentezlenir. Mannoz kalıntıları bakımından zengin karbonhidratlar, sekansı proteolitik bozunmadan koruyor gibi görünen glikosilasyon ile birlikte translasyonel olarak eklenir.

Bu enzimin biyojenezi üzerine yapılan çalışmalar, endoplazmik retikulumun "zara bağlı" durumunda yüksek moleküler ağırlıklı bir molekül olarak bir araya getirildiğini ve daha sonra pankreas enzimleri tarafından işlendiğini ve içinde "yeniden glikosile edildiğini" ortaya koymaktadır. Golgi kompleksi.

Mayalarda

Mayada, beş farklı kromozomun telomerik bölgelerinde kodlanmış beş izoenzim vardır. MAL geninin her kodlama lokusu ayrıca permeaz ve düzenleyici proteinler dahil olmak üzere maltoz metabolizmasında yer alan tüm genlerin bir gen kompleksini içerir.

Bakterilerde

E. coli gibi bakterilerdeki maltoz metabolizması sistemi, özellikle substrat üzerindeki düzenleyici, taşıyıcı ve enzim aktif proteinlerin (maltazlar) sentezinden sorumlu operonun genetik organizasyonunda laktoz sistemine çok benzer. ).

Özellikleri

Maltaz gibi enzimlerin varlığının tespit edildiği çoğu organizmada, bu enzim aynı rolü oynar: daha kolay metabolize olan çözünür karbonhidrat ürünleri elde etmek için maltoz gibi disakkaritlerin parçalanması.

Memelilerin bağırsaklarında maltaz, nişasta bozunmasının son basamaklarında anahtar rol oynar. Bu enzimdeki eksiklikler genellikle, glikojenin depolanması ile ilgili olan tip II glikojenoz gibi durumlarda görülür.

Bakterilerde ve mayalarda, bu tür enzimler tarafından katalize edilen reaksiyonlar, fermantasyon amaçlı olsun ya da olmasın glikolitik yola giren glikoz formunda önemli bir enerji kaynağını temsil eder.

Bitkilerde maltaz, amilazlarla birlikte, çimlenmenin ön koşulu olarak bitki büyümesini düzenleyen hormonlar olan gibberellinler tarafından aktive edilen "uykuda" olan tohumlarda endospermin degradasyonuna katılır.

Ek olarak, gün boyunca birçok geçici nişasta üreten bitki, gece metabolizmalarında ara ürünlerin bozunmasına katkıda bulunan belirli maltazlara sahiptir ve kloroplastların bu organizmalardaki ana maltoz depolama yerleri olduğu bulunmuştur.

Referanslar

1. Auricchio, F., Bruni, CB ve Sica, V. (1968). Asit a-Glukosidazın Daha Fazla Saflaştırılması ve Karakterizasyonu. Biochemical Journal, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H. ve Noren, O. (1983). Bağırsak mikroviller proteinlerinin biyosentezi. Biochemical Journal, 210, 389–393.
3. Davis, WA (1916). III. Maltazın bitkilerde dağılımı. Maltazın nişasta bozunmasındaki işlevi ve bitki materyallerinin amiloklastik aktivitesi üzerindeki etkisi. Biochemical Journal, 10 (1), 31–48.
4. EXPASY. Biyoinformatik Kaynak Portalı. (Nd). Enzyme.expasy.org adresinden kurtarıldı
5. Lu, Y., Gehan, JP ve Sharkey, TD (2005). Nişasta Bozulması ve Maltoz Metabolizması Üzerine Gün Boyu ve Sirkadiyen Etkileri. Bitki Fizyolojisi, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE ve Lentze, MJ (1988). İnsan İnce Bağırsağının Yapısı, Biyosentezi ve Glikosilasyonu. Biyolojik Kimya Dergisi, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Mayada maltaz sentezinin kontrolü. Moleküler Mikrobiyoloji, 5 (9), 2079–2084.
8. Uluslararası Biyokimya ve Moleküler Biyoloji Birliği (NC-IUBMB) İsimlendirme Komitesi. (2019). Qmul.ac.uk adresinden kurtarıldı.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (bindokuzyüz doksan beş). Glikojenoz tip II (Asit Maltaz Eksikliği). Kas ve Sinir, 3, 61–69.
10. Simpson, G. ve Naylor, J. (1962). Avena fatua tohumunda dormansi çalışmaları. Kanada Botanik Dergisi, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H. ve Danielsen, M. (1982). Amfifilik Domuz Bağırsak Microvillus Maltaz / Glukoamilaz Yapısı ve Özgünlüğü. Avrupa Biyokimya Dergisi, 126, 559-568.